konformasjon (struktur) av peptidkjeden er bestilt og unik for hvert protein.I spesielle tilfeller er det et brudd på et stort antall koblinger, som stabiliserte den romlige strukturen av molekylet forbindelser.Som et resultat, er gapet fullstendig hele molekylet (eller en vesentlig del derav) har form av tilfeldig spiral.Denne prosessen kalles "denaturering".Denne endringen kan utløse varme fra seksti til åtti grader.Således hvert molekyl, kan det resulterende gap varierer i konformasjon fra de andre.
proteindenaturering skjer under påvirkning av eventuelle midler som kan ødelegge ikke-kovalente bindinger.Denne prosessen kan skje under alkaliske eller sure betingelser, overflaten av faseavsnitt, under påvirkning av visse organiske forbindelser (fenoler, alkoholer og andre).Denaturering av proteinet kan skje under påvirkning av guanidinium-klorid eller urea.Disse midler danner svake bindinger (hydrofob, ionisk, hydrogen) med karbonylgrupper eller aminogrupper i peptidet ryggraden med et antall grupper av aminosyrerester, erstatter de eksisterende protein egne hydrogenbindinger i molekylet.Som et resultat forekommer en endring i sekundære og tertiære struktur.
Motstand mot denatureringsmidler avhenger i stor grad av tilstedeværelse av protein molekyl forbindelser disulfidbindinger.Trypsininhibitor har tre-tilkobling S - S. Forut utvinning proteindenaturering skjer uten andre påvirkninger.Hvis deretter plassert sammensatte forhold, hvor oksydasjonen gjennomføres cystein-SH-grupper og dannelse av disulfidbindinger, den opprinnelige konformasjon gjenopprettet.Tilstedeværelsen av til og med en enkelt disulfidbinding i betydelig grad øker stabiliteten av den romlige strukturen.
Denaturering av protein, vanligvis ledsaget av en reduksjon i oppløselighet.Sammen med dette ofte dannes et bunnfall.Der er han i form av "koagulert protein."Ved høye konsentrasjoner av forbindelser i løsning, den "fasing" gjennomgår hele løsningen, som for eksempel skjer når det kokende egg.Ved å denaturere proteinet mister sin biologiske aktivitet.På dette prinsippet, bruk av karbolsyre (fenol vandig løsning) som et antiseptisk middel.
Ustabilitet av den romlige strukturen, en høy sannsynlighet for svikt under påvirkning av forskjellige midler i betydelig grad vanskeliggjøre isolering og studiet av protein.Det er også opprettet visse problemer ved bruk av forbindelsene i medisin og industri.Hvis
proteindenaturering ble utført av eksponering for høye temperaturer, langsom avkjøling under visse betingelser prosessen renativatsii - restaurering av den opprinnelige (originale) konformasjon.Dette faktum viser at leggingen av peptidkjeden er i samsvar med den primære strukturen.
Formation innfødte konformasjon (den opprinnelige plasseringen) er en spontan prosess.Med andre ord, tilsvarer dette arrangement til det minimum av fri energi som finnes i et molekyl.Mulig resulterende konkludere med at den romlige strukturen av forbindelsen er kodet i aminosyresekvensen i peptidkjeden.Det betyr igjen at alle polypeptider relatert veksling av aminosyrer (f.eks mioglobinovye peptid kjeder) vil motta en identisk konformasjon.
proteiner kan ha betydelige forskjeller i primærstrukturen, selv om lite eller helt identiske i konformasjon.
