strukturen til proteinmolekyl blir studert i over 200 år.Hun er kjent for mange proteiner.Noen av dem har blitt syntetisert (f.eks insulin, RNase).Den grunnleggende strukturell og funksjonell enhet av proteinmolekylet er aminosyrer.Videre karboksyl- og aminogrupper i proteiner også inneholde andre funksjonelle grupper, som bestemmer deres egenskaper.Slike grupper inkluderer anordnet i en sidekjede av proteinmolekylet: karboksygruppen av asparaginsyre eller glutaminsyre, aminogruppen av lysin eller hydroksylysin, guanidingruppen i arginin, histidin imidazolgruppen, hydroksylgruppen i serin og treonin, en fenolgruppe av tyrosin, sulfhydrylgruppen cystein, disulfidgruppe cystintioetergruppe av metionin, fenylalanin benzelnoe kjerne alifatiske kjeder med andre aminosyrer.
Det er fire nivåer i den strukturelle organisasjon av proteinmolekylene.
primærstrukturen av proteinet.Aminosyrer i proteinmolekylet er bundet sammen med peptidbindinger, og dermed danner primærstrukturen.Det avhenger av den kvalitative sammensetning av aminosyresekvensen av deres antall og kobling.Den primære strukturen til proteinet som oftest bestemt ved Sanger.Ble behandlet med en oppløsning av målproteinet ditroftorbenzola (DNP), for derved å danne en protein-dinitrofenyl (DNP-protein).Deretter DNP-hydrolysert protein, resten av et proteinmolekyl som produseres og DNP-aminosyre.DNP-aminosyren isoleres fra blandingen og hydrolyse.Hydrolyseprodukter er aminosyrer og dinitrobenzen.Resten av proteinmolekylet reagerer med nye porsjoner DNP før inntil hele molekylet ikke faller fra hverandre på aminosyren.På bakgrunn av den kvantitative undersøkelse av aminosyrer utgjør primærstrukturen av ordningen av den enkelte protein.Kjent primære strukturen til proteinet insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon og mange andre).
Ved Edman degradering protein er behandlet med fenylisotiocyanat.Noen ganger bruker proteolytiske enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidaser, etc.
protein sekundærstruktur.Amerikanske forskere ved hjelp av røntgenanalyse og funnet at proteinet polypeptidkjeden foreligger ofte i form av alfa-helikser og noen ganger beta strukturer.
alpha helix sammenlignet med en spiral trapp, som utfører funksjonen til grader av aminosyreresidier.I molekyler av fibrøse proteiner (silke fibroin) polypeptidkjeder er nesten helt ut (beta-struktur) og plasseres i form av kuler, stabiliseres ved hydrogenbindinger.
alfa-heliks kan dannes spontant i de syntetiske polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvekt på fra 10 til 20 tusen. Ja.I visse deler av proteinmolekylene (insulin, hemoglobin, RNase) brutt alfa-helisk konfigurasjon av peptidkjeden, og dannet spiralstruktur av en annen type.
tertiære struktur av proteinet.Spiralformede partier av polypeptidkjeden til proteinmolekylet er i forskjellige forhold, som bestemmer tertiær (tre-dimensjonal) struktur, danner et volum og form av proteinmolekylet.Det antas at den tertiære strukturen til automatisk og oppstår på grunn av interaksjonen av de aminosyre-rester med løsningsmiddelmolekyler.Karakterisert ved at de hydrofobe radikaler er "trukket" til proteinmolekylene for å danne sine tørre områder og hydrofile grupper er orientert mot oppløsningsmiddelet, noe som fører til dannelse av energetisk gunstig bekreftelser molekyl.Denne prosess er ledsaget av dannelsen av intramolekylære bindinger.Den tertiære strukturen til proteinet molekylet transkribert til RNA-ase, hemoglobin, lysozym egg.
kvaternær struktur av proteinet.Denne type struktur av proteinmolekylene er et resultat av foreningen av flere subenheter integrert i et enkelt molekyl.Hver underenhet har en primære, sekundære og tertiære strukturer.
