Protein: struktur og funksjon.

Det er kjent at proteiner - grunnlaget for livets opprinnelse på planeten vår.Ifølge teorien om Oparin-Haldane ble coacervatdråper dråper som består av peptidmolekyler, ble det grunnlaget for opprinnelsen til levende ting.Dette er uten tvil på grunn av analysen av den interne strukturen i hvilken som helst representativ for biomasse viser at disse stoffene har alt: planter, dyr, mikroorganismer, sopp, virus.Og de er svært mangfoldig og makromolekylært naturen.

navn fra fire av disse strukturene, de er synonymt:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

Proteiner

Deres tall er virkelig uberegnelig.I dette tilfellet vil alle proteinmolekyler kan deles inn i to hovedgrupper:

• enkel - bestående bare av aminosyresekvensene sammen med peptidbindinger;
• komplekse - struktur og oppbygging av et protein preget av ekstra protolytic (protese) grupper, også kalt kofaktorer.

Dette komplekse molekyler har også sin egen klassifisering.

konfirmasjonen komplekse peptider

1. glykoproteiner - er nært knyttet forbindelser av proteiner og karbohydrater.Strukturen av molekylene er sammenvevd prostetiske grupper mukopolysakkarider.
2. lipoproteiner - kompleksforbindelse av proteiner og lipider.
3. metalloproteiner - for å virke som en prostetisk gruppe metallioner (jern, mangan, kobber, og andre).
4. nukleoproteiner - ledd proteiner og nukleinsyrer (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformasjon av proteinet og fosforsyrerest.
6. chromoproteids - svært lik metalloproteiner imidlertid et element som er en del av protese gruppen er et sett av farget (rød - hemoglobin, grønn - klorofyll, og så videre).

Hver gruppe diskuterte strukturen og egenskapene til proteiner er forskjellige.De funksjoner som de utfører, også variere, avhengig av typen av molekylet.

kjemiske strukturen av proteiner

Fra dette perspektivet, proteiner - det er en lang, solid kjede av aminosyreresiduer sammenhengende konkrete obligasjoner kalt peptid.Fra siden strukturer syrer vike grener - radikaler.En slik struktur av molekylet ble oppdaget av E. Fischer ved begynnelsen av XXI århundre.

nærmere senere ble studert proteiner, strukturen og funksjonen av proteiner.Det ble klart at aminosyrene som utgjør peptidet struktur, totalt 20, men de kan således kombineres på forskjellige måter.Derfor, en rekke polypeptid-strukturer.I tillegg er prosessen med livet og ved utførelsen av sine funksjoner proteiner er i stand til å gjennomgå en rekke kjemiske omdannelser.Som et resultat, de endrer strukturen, og det er en helt ny type forbindelse.

Å bryte peptidbindingen, dvs. bryte proteinstrukturen av kretsene, er det nødvendig å velge de meget vanskelige forhold (høye temperaturer, syrer eller alkalier, katalysator).Dette er på grunn av den høye styrken av kovalente bindinger i molekylet, nemlig i peptid-gruppen.

Påvisning av proteinstruktur i laboratoriet utføres ved bruk av biuret-reaksjon - innflytelse på polypeptid-utfelt hydroksid, kobber (II).Komplekset peptid gruppen og kobber-ion gir en lys fiolett farge.

Det er fire grunnleggende strukturelle organisasjon, som hver har sin egen karakteristikk av strukturen av proteiner.

organisasjons nivåer: primærstrukturen

Som nevnt ovenfor, peptidet - en sekvens av aminosyrerester med inneslutninger, koenzymer eller uten dem.Så dette kalles den primære strukturen av molekylet, som er naturlig, selvfølgelig, er det de virkelige aminosyrer bundet sammen av peptidbindinger, og ikke noe mer.Det vil si at polypeptidet er en lineær struktur.Denne spesielle struktur av proteiner av det plan - som er en blanding av syrer er avgjørende for utførelsen av funksjonene til proteinmolekylet.Takket være disse egenskaper er det mulig ikke bare å identifisere peptidet, men også for å forutsi egenskapene og rollen til en helt ny, hittil uoppdaget.Eksempler på peptider som har den primære strukturen av de naturlige - insulin, pepsin, chymotrypsin, og andre.

videregående konformasjon

Struktur og egenskaper til proteiner i denne kategorien er flere endringer.En slik struktur kan dannes i første omgang på arten eller når de utsettes for harde innledende hydrolyse temperatur eller andre betingelser.

Dette konformasjon har tre varianter:

1. jevne, korrekte, stereo spoler konstruert fra aminosyreresiduer som er tvunnet rundt hovedakse tilkoblingen.Holdes sammen bare av hydrogenbindinger som forekommer mellom oksygen ett peptid gruppe og den andre hydrogen.Karakterisert ved at strukturen er ansett for å være på grunn av det faktum at viklingene er jevnt gjentas hver 4. enhet.En slik struktur kan være enten venstrehendt eller pravozakruchennoy.Men i de fleste kjente proteiner dreiende isomeren dominerer.Slike konformasjon kalt alfa-strukturer.
2. sammensetning og struktur av proteiner etter typen skiller seg fra den foregående ved at hydrogenbindinger dannes mellom en rekke ikke står på en side av molekylet rester, og den betydelige avstand mellom, og langt nok.Av denne grunn blir hele strukturen mer ujevne, slange convoluted polypeptidkjeder.Det er en funksjon som skal være proteiner.Strukturen av aminosyrer på grenene bør være så kort som for glycin eller alanin, f.eks.Denne type sekundær konformasjon er kalt beta-ark for deres evne til å klebe seg sammen dersom dannelsen av den samlede strukturen.
3. som tilhører den tredje type struktur av proteinet biologi indikerer hvor kompleks raznorazbrosannye, uordnede fragmenter som ikke har noen stereoregularitet og endre konstruksjonen under påvirkning av ytre forhold.

Eksempler på proteiner med en sekundær struktur av natur, ikke er avslørt.

Høyere utdanning

Dette er en ganske kompleks konformasjon som har navnet "globulen".Hva er et protein?Dens struktur er basert på sekundær struktur, men legger til nye typer av interaksjon mellom grupper av atomer, og hele molekylet som folder, guidet, for derved å sikre at de hydrofile grupper er rettet mot det indre av globulen og hydrofobe - utad.

Dette forklarer ansvarlig for proteinmolekyler i kolloidale løsninger av vann.Hvilke typer samhandling er det?

1. Hydrogenbindinger - forbli uendret mellom de samme delene som i sekundærstruktur.
2. hydrofobe (hydrofil) interaksjon - oppstår når det er oppløst i vann polypeptid.
3. ionisk tiltrekning - raznozaryazhennymi dannet mellom grupper av aminosyrerester (radikaler).
4. kovalente interaksjoner - kan dannes mellom de spesifikke syre nettsteder - cystein molekyler, eller rettere sagt, halene.

Således kan sammensetningen og strukturen til proteiner som har den tertiære strukturen kan beskrives som globuler rullet inn polypeptidkjeder, holde og stabilisere dets konformasjon på grunn av forskjellige typer av kjemiske reaksjoner.Eksempler på slike peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, a-keratin, fibroin, silke og andre.

kvaternær struktur

Dette er en av de mest komplekse kulene som danner proteiner.Struktur og funksjon av proteiner, er en slik plan veldig spesifikk og mangefasettert.

Hva er dette konformasjon?Dette er et multiplum (i noen tilfeller tiere) store og små polypeptidkjeder, som er dannet uavhengig av hverandre.Men så, etter de samme interaksjoner som vi har vurdert for tertiær struktur, disse peptidene er vridd og sammenvevd.Den således oppnådde komplekse konformasjonelle kuler som kan inneholde metallatomer, og lipid-grupper, og karbohydrat.Eksempler på slike proteiner: DNA-polymerase, tobakk virus kappeprotein, hemoglobin og andre.

Alt vi anmeldt strukturen av peptidene har sine egne metoder for identifikasjon i laboratoriet, basert på dagens mulighetene for å bruke kromatografi, sentrifugering, elektronisk og optisk mikroskopi og høye datateknologi.

Funksjoner

struktur og funksjon av proteiner er nært korrelert med hverandre.Det vil si at hvert peptid spiller en rolle som er unike og spesifikke.Det er de som er i stand til å utføre i en levende celle, flere vesentlige transaksjoner.Imidlertid kan det i sammendraget form for å uttrykke de grunnleggende funksjonene til proteinmolekyler i organismer av levende vesener:

1. fremdrift.Encellede organismer eller organeller, eller noen type celle mobilitet, reduksjoner fortrengt.Dette sikres ved proteinene som utgjør strukturen i bevegelsesapparatet: cilia, flageller, den cytoplasmiske membran.Hvis vi snakker om manglende evne til cellene til fortrengning, kan proteinene bidra til deres reduksjon (muskel myosin).
2. ernæringsmessig eller backup-funksjon.Det representerer opphopning av proteinmolekyler i eggceller, embryo og plante frø for fremtiden påfyll av de manglende næringsstoffer.Ved spalting av peptider og aminosyrer som gir de biologisk aktive stoffer som er avgjørende for normal utvikling av de levende organismer.
3. energi funksjon.Bortsett fra karbohydrater tvinger kroppen kan produsere og proteiner.I nedbrytning av 1 g av peptid frigjort 17,6 kJ av nyttig energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som er forbrukt i prosesser av livet.
4. advarsel og regulerende funksjon.Det er å implementere nær overvåkning av pågående prosesser og signalering av cellene til vev fra dem til legemer av de sistnevnte systemer, og så videre.Et typisk eksempel er insulin, som er strengt fikserer mengden av glukose i blodet.
5. reseptor funksjon.Utføres ved å endre konformasjonen av peptidet sammen med en side av membranen, og engasjere den andre ende av restrukturering.Når dette skjer signaloverføringen og den informasjon som kreves.De fleste av disse proteinene er innleiret i den cytoplasmiske membranen av celler og opprettholder streng kontroll over alt av materialet som passerer gjennom den.Varsler deg til de kjemiske og fysiske endringer i miljøet.
6. transportfunksjon av peptidene.Det er utført proteinkanaler og bærerproteiner.Deres rolle er klart - transportmolekyler nødvendig for steder med en lav konsentrasjon av delene med høy.Et typisk eksempel er transport av oksygen og karbondioksid til organer og vev proteinet hemoglobin.De har også foretatt levering av forbindelser med lav molekylvekt gjennom cellemembranen innsiden.
7. struktur funksjon.En av de viktigste av de som utfører protein.Strukturen av alle celler og organeller deres peptider er gitt.De er som rammen og forme strukturen.Videre, de også støtte og endre den om nødvendig.Derfor, for vekst og utvikling av alle levende organismer proteiner som trengs i kosten.Slike peptider omfatter elastin, tubulin, kollagen, actin, og andre keratin.
8. katalytisk funksjon.Hennes utfører enzymer.Tallrike og varierte, akselererer alle kjemiske og biokjemiske reaksjoner i kroppen.Uten deres medvirkning, vil vanlig eple i magen være i stand til å fordøye bare i to dager, er egnet til å bøyes samtidig.Under virkningen av katalase, peroksydaser og andre enzymer, tar denne prosess to timer.Generelt er det gjennom denne rollen av protein anabolisme og katabolisme utføres, det vil si plast og energimetabolismen.

beskyttende rolle

Det finnes flere typer trusler, som proteiner er utformet for å beskytte kroppen.

det første, kjemiske angrep traumatisk reaktant gassmolekyler av stoffer med forskjellig spektrum.Peptider er i stand til å bli med dem i en kjemisk reaksjon, oversette til en ufarlig form eller rett og slett å nøytralisere.

andre, fysisk trussel av skader - hvis proteinet fibrinogen tiden ikke er forvandlet til fibrin på stedet av skader, ikke blodet ikke skille seg, og dermed blokkering vil skje.Deretter, tvert imot, det er behov for til plasmin peptid i stand til å suges koagulere og gjenopprette patens av fartøyet.

tredje trusselen om immunitet.Strukturen og verdien av proteiner som danner immunforsvaret, er avgjørende.Antistoffer, immunglobuliner, interferoner - er alle viktige og vesentlige deler av lymfesystemet og immunsystem.Eventuelle fremmedpartikler, ondsinnet molekyl av de døde celler, eller hele strukturen utsettes for umiddelbar studie av peptidforbindelse.Det er derfor en person kan eie, uten hjelp av medisiner hver dag for å beskytte seg mot smitte og enkle virus.

fysiske egenskaper

celleproteinstruktur er svært spesifikke og avhenger av funksjonen.Men de fysikalske egenskaper for peptidene er like og er redusert til de følgende karakteristika.

1. molekylvekt - opp til 1.000.000 Dalton.
2. i vandig løsning skjema kolloidale systemer.Det struktur kjøper lade stand varierer avhengig av surhet.
3. Når de utsettes for tøffe forhold (stråling, syre eller alkaliske, temperatur, etc.) kan passere til andre lag conformations, dvs. denaturering.Denne prosessen er 90% irreversible.Det er imidlertid en omvendt skift - renaturering.

Disse er de grunnleggende egenskaper av de fysiske egenskapene til peptidene.