Hva er funksjonen av enzymet protein?

click fraud protection

arbeid av vår kropp - en svært komplisert prosess, som involverte millioner av celler, tusenvis av forskjellige stoffer.Men det er et område som er helt avhengig av de spesifikke proteiner, uten noe som levetiden til et menneske eller dyr vil være helt umulig.Som du sikkert skjønt, snakker vi om enzymer.

dag vil vi vurdere enzymatisk funksjon av proteiner.Dette er et stort område av biokjemi.

Siden disse materialene er fortrinnsvis proteiner, de kan i seg selv bli betraktet dem.Du bør vite at for første gang enzymene ble oppdaget i 30-årene av det 19. århundre, bare forskerne tok mer enn et århundre, for å komme frem til en mer eller mindre ensartet definisjon for dem.Så hva funksjonen utføres av proteiner er enzymer?På denne, samt deres struktur og reaksjoner av eksemplene vil du lære fra denne artikkelen.

må forstå at ikke alle proteiner kan være et enzym, selv i teorien.Bare kuleformede proteiner kan oppvise katalytisk aktivitet i forhold til andre organiske forbindelser.Som alt for denne klasse av naturlige forbindelser, enzymer er sammensatt av aminosyrerester.Husk at enzymatisk funksjon av proteiner (eksempler av disse vil være i papir) kan bare utføres av de som har molar masse på ikke mindre enn 5000.

Hva enzym moderne definisjonen

Enzymer - er katalysatorer av biologisk opprinnelse.De har evnen til å akselerere reaksjonen ved nær kontakt mellom de to reaktantene (substrater).Kan vi si at den enzymatiske funksjon av proteiner - en prosess noen katalyse av biokjemiske reaksjoner som er spesifikke for en levende organisme.Bare en liten del av dem kan gjengis i et laboratorium.

bør bemerkes at i de siste årene i dette området det har vært noen gjennombrudd.Forskere gradvis kommer nær til å skape kunstige enzymer som kan brukes ikke bare for økonomien, men også medisin.Enzymer blir utviklet som effektivt kan ødelegge selv små områder starter kreft.

Hvilke deler av enzymet direkte involvert i reaksjonen?

Merk at i kontakt med substratet er ikke inkludert hele kroppen av enzymet, men bare en liten del, som er den aktive senter.Dette er deres viktigste funksjon, komplementaritet.Dette konseptet forutsetter at enzymsubstratet er ideell form og dens fysiokjemiske egenskaper.Det kan sies at funksjonen av enzymer i dette tilfelle er som følger:

  • sitt vann kommer ned fra overflaten av skallet.
  • Det er en viss deformasjon (polarisasjon, for eksempel).
  • etter som de er anordnet på en spesiell måte i rommet, samtidig som nærmer seg hverandre.

Disse faktorer fører til en akselerasjon av reaksjonen.Og nå la oss gjøre en sammenligning mellom enzymer og uorganiske katalysatorer.

sammenligning mellom

Enzymer

uorganiske katalysatorer

akselerasjon av forover og bakover reaksjoner

Equal

Equal

spesifisitet (komplementaritet)

bare egnet til en bestemt type stoffer, kan høy spesifisitet

være universell, akselerer flere lignende reaksjoner

reaksjonshastighet

øker intensiteten av reaksjonen av noen få millioner ganger

Accelerationhundrevis og tusenvis av ganger

Reaction å varme

reaksjon går til "nei" på grunn av hel eller delvis denaturering av de deltakende proteiner

Ved oppvarming fleste katalytiske reaksjoner gjentatte ganger akselerert

Som du kan se, den enzymatiske funksjon av proteiner innebærer spesifisitet.Fra meg selv vil jeg også legge til at mange av disse proteinene har også artsspesifikke.Enkelt sagt, er det menneskelige enzymet neppe egnet for marsvin.

Viktig informasjon om strukturen av enzymer

Strukturen av disse forbindelsene er isolert bare tre nivåer.Den primære strukturen kan identifiseres av de aminosyre-rester som er en del av enzymene.Siden enzymatisk funksjon av proteiner, kan eksempler som vi har gjentatte ganger nevnt i denne artikkelen utøves bare visse kategorier av forbindelser, for å identifisere dem nettopp på dette grunnlaget er ganske reell.

Som for trinnet, som hører til det er fastslått ved hjelp av andre typer forbindelser som kan oppstå mellom aminosyrerestene.Denne kommunikasjonen hydrogen, elektrostatiske, hydrofobe, og van der Waals interaksjoner.Som et resultat av den spenning som forårsaker disse forbindelser i forskjellige deler av det enzym som produseres α-heliks, sløyfen og p-tråder.

tertiær struktur er et resultat av det faktum at et forholdsvis store deler av polypeptidkjeden er ganske enkelt sammen.De resulterende tilnærmingene er kalt domener.Til slutt, den endelige dannelsen av denne konstruksjon skjer først etter etablert mellom ulike domener vedvarende interaksjon.Man må huske på at dannelsen av domenene skjer på en helt uavhengig måte fra hverandre.Noen karakteristikker

domener

Typisk polypeptidkjeden hvorfra de er dannet og består av omtrent 150 aminosyrerester.Når domener samhandle med hverandre, dannet en dråpe.Siden funksjonen er utført av enzymatiske aktive sentre basert på dem, bør være klar over viktigheten av denne prosessen.

domene i seg selv kjennetegnes ved at det mellom aminosyrerestene i sin struktur er det tallrike interaksjoner.Deres antall er mye større enn den for reaksjonen mellom domenene selv.Således hulrommet mellom den relativt "sårbare" for virkningen av forskjellige organiske oppløsningsmidler.Volumet av størrelsesorden 20-30 kubikk-Ångstrøm, som passer til noen av de vannmolekyler.Forskjellige domener er sannsynlig å ha en helt unik tredimensjonal struktur, som er forbundet med utførelse av helt forskjellige funksjoner.

aktive sentre

Som regel er de aktive områdene ligger strengt mellom domener.Følgelig spiller som hver for seg en meget viktig rolle i løpet av reaksjonen.Som et resultat av denne anordning av domener funnet betydelig fleksibilitet, mobilitet i området av enzymet.Dette er ekstremt viktig, ettersom den enzymatiske funksjonen utføres bare de forbindelser som passende kan forandre dets posisjon.

forbindelse mellom lengden av polypeptidet i kroppen av enzymet, og av hvor komplisert fungerer de som utføres, er en direkte binding.Den økende kompleksitet av rollen oppnås både ved dannelsen av det aktive sentrum av reaksjonen mellom det katalytiske domenet, og på grunn av dannelsen av helt nye domener.

Noen enzymproteiner (eksempler - lysozym og glykogenfosforylase) kan variere sterkt i størrelse (129 og 842 aminosyrerester, henholdsvis), selv om katalysere spalting reaksjonen av de samme typer av kjemiske bindinger.Forskjellen er at mer massive og store enzymer som er i stand til bedre å styre sin posisjon i rommet, noe som gir større stabilitet og reaksjonshastighet.

viktigste klassifisering av enzymer

tiden, vanlig og utbredt over hele verden er en standard klassifikasjon.Ifølge henne, står det seks store klasser, med de aktuelle underklasser.Vi anser bare grunnleggende.Her er de:

1. oxidoreductases.Funksjonen av enzymer i dette tilfellet - stimulering av redoks-reaksjoner.

2. transferaser.Kan foreta overføringer mellom substrater av følgende grupper:

  • -karbonrester.
  • Rester av aldehyder og ketoner.
  • asyl og glykosylkomponentene.
  • Alkyl (som et unntak, ikke kan tolerere CH3) rester.
  • nitrogenbaser.
  • grupper som inneholder fosfor.

3. hydrolaser.I dette tilfellet, den enzymatiske funksjon av proteiner er spaltningen av de følgende typer av forbindelser:

  • ester.
  • glykosider.
  • estere og tioestere.
  • Relations peptid type.
  • obligasjoner av CN (unntatt av det samme peptid).

4. lyaser.De har evnen til å gruppere løsner med påfølgende dannelse av en dobbeltbinding.Videre kan det utføre den inverse prosessen: sammenføyning utvalgte grupper til dobbeltbindinger.

5. Isomerases.I dette tilfellet er den enzymatiske funksjon av proteiner komplisert isomere katalysereaksjoner.Denne gruppen omfatter følgende enzymer:

  • racemase, epimerase.
  • Tsistransizomerazy.
  • intramolekulære oxidoreductases.
  • intramolekulære transferaser.
  • intra lyase.

6. ligaser (ellers kjent som syntetase).De brukes for splitting av ATP under dannelse av noen forbindelser.

lett å se at den enzymatiske funksjon av proteiner er utrolig viktig, da de er i en viss grad av kontroll over praktisk talt alle reaksjoner finner sted hver andre i kroppen.

Hva gjenstår av enzymet etter interaksjon med underlaget?

ofte globulært protein er et enzym opprinnelse, det aktive sentrum som er representert ved sin aminosyrerester.I alle andre tilfeller, inkluderer sentrum sterkt assosiert med ham protese gruppe eller koenzym (ATP, for eksempel), er tilkoblingen mye svakere.En katalysator som kalles en holoenzyme, og dens residuet, etter fjerning av det dannede ATP apoenzymet.

Dermed på dette grunnlaget enzymer er delt inn i følgende grupper:

  • Enkelt hydrolasen, lyase, og isomerase, som generelt ikke inneholder koenzym basen.
  • enzymet protein (eksempel - en transaminase) som består av en prostetisk gruppe (liponsyre, for eksempel).Denne gruppen omfatter mange av peroksidase.
  • Enizmy, som krevde regenerering av koenzym.De omfatter en kinase, så vel som de fleste av oxidoreductases.
  • Andre katalysatorer, hvis sammensetning er ennå ikke fullt ut forstått.

Alle stoffer, som er en del av den første gruppen, er mye brukt i næringsmiddelindustrien.Alle andre katalysatorer som krever meget spesielle betingelser for aktiveringen, og derfor virker kun i legemet eller i noen laboratorieforsøk.Dermed enzymatiske funksjoner - er det en veldig spesiell reaksjon, som består i å stimulere reaksjoner (katalyse) i visse typer veldefinerte betingelser for et menneske eller et dyr.

Hva skjer i det aktive setet, eller hvorfor enzymer jobbe så effektivt?

Vi har gjentatte ganger sagt at nøkkelen til forståelse av enzymatisk katalyse er etableringen av den aktive sentrum.Det kommer av den spesifikke bindingen av substratet, noe som under disse omstendigheter er mye mer aktiv reagere.For at du skal forstå kompleksiteten av reaksjonene som utføres der, gi et enkelt eksempel: glukose gjæring skal skje, må du umiddelbart enzymene 12!Like vanskelig interaksjon er gjort mulig bare på grunn av det faktum at et protein som utfører funksjonen til enzymet, har den høyeste grad av spesifisitet.

artsspesifisitet enzymer

Det er absolutt.I dette tilfellet er det bare vist en spesifisitet strengt bestemt type enzym.Således, reagerer urease bare med urea.Laktose melk i reaksjonen, vil det ikke gå inn under noen omstendigheter.Det er det som fungere proteinene utføre enzymer i kroppen.

I tillegg er konsernet ikke uvanlig absolutt spesifisitet. Som navnet antyder, i dette tilfellet er det "følsomhet" strengt til en klasse av organiske forbindelser (estere, herunder komplekse alkoholer eller aldehyder).Således, pepsin, som er en av de viktigste enzymene i magen, bare utviser spesifisitet for hydrolyse av peptidbindingen.Alkogoldegidraza samhandler utelukkende med alkoholer og laktikodegidraza ikke dele noe, men a-hydroxy syrer.

Det hender også at den enzymatiske funksjon er karakteristisk for en spesiell gruppe av forbindelser, men under visse forhold, kan enzymer virke på ganske forskjellig fra dens hoved "target" av et stoff.I dette tilfellet katalysatoren "tendens" til en viss klasse av stoffer, men under visse forhold kan spalte og en annen forbindelse (ikke nødvendigvis ekvivalent).Men i dette tilfellet vil reaksjonen forløpe mye saktere.

trypsin allment kjente evne til å opptre på peptidbindinger, men svært få vet at dette proteinet som utfører den enzymatiske funksjon i mage-tarmkanalen, kan omsettes med en rekke forskjellige esterforbindelser.

Endelig er spesifisiteten optisk.Disse enzymene kan interagere med et bredt utvalg av stoffer listen helt, men bare under forutsetning av at de har en veldefinert optiske egenskaper.Dermed er svært lik prinsippet om virkningen av et enzym, de uorganiske katalysatorer av den enzymatiske funksjon av proteiner i dette tilfellet.

Hvilke faktorer avgjør effektiviteten av katalyse?

I dag er det antatt at faktorer som bestemmer en ekstremt høy grad av effektivitet av enzymer er:

  • effekt konsentrasjon.
  • Effekt av romlig orientering.
  • allsidigheten av det aktive sete av reaksjonen.

Generelt er essensen av konsentrasjonen virkning ikke forskjellig fra den i reaksjonen av uorganiske katalyse.I dette tilfellet, det aktive senteret opprettet en slik konsentrasjon av substratet, noe som er flere ganger høyere enn den samme verdi for alle andre volumer.I sentrum av reaksjons selektivt sortert molekyler stoff til å reagere sammen.Det er ikke vanskelig å gjette at denne effekten fører til økt kjemisk reaksjonshastighet ved flere størrelsesordener.

Når en standard kjemisk prosess finner sted, er det ekstremt viktig, hvilken del av de vekselvirkende molekyler vil kollidere med hverandre.Enkelt sagt, må molekylene i stoffet i kollisjonsøyeblikket være strengt orientert med hensyn til hverandre.På grunn av det faktum at det aktive sete av enzymet slik reversering er utført med makt, hvoretter alle komponentene som er involvert er anordnet i en viss linje, er katalyse reaksjonen akselereres ved omtrent tre størrelsesordener.

Under multifunksjon i dette tilfellet henviser til egenskapen av alle komponenter av det aktive sete på samme tid (eller sterkt enige) for å virke på molekylet "som blir behandlet" substans.Her er det (i molekylet) er ikke bare skikkelig fast i rommet (se. Ovenfor), men også endringer i stor grad egenskapene.Alt dette sammen resulterer i det faktum at enzymet blir mye lettere å virke på substratet etter behov.