(enzymy) - wysoki ciężar związki organiczne molekularne białek natury, ciało, które pełnią rolę katalizatorów biologicznych.
mechanizm działania enzymów
wyjaśnić mechanizmy leżące u podstaw działania katalitycznego enzymów, jest jednym z podstawowych problemów, a nie tylko pilne problemy enzymologii, ale nowoczesne biochemii i biologii molekularnej.
długo zanim stało się dostępne enzymy czyste i wyjaśnił ich charakter, stały się przekonany, że kluczowe znaczenie dla realizacji procesu enzymatycznego ma połączenia z substratem enzymu.Próby wykrycia enzym skompleksowany z podłożem przez długi czas nie prowadzi do sukcesu, gdyż złożony jest nietrwały, rozkłada się bardzo szybko.Stosowanie spektroskopii pozwoliło zidentyfikować kompleksów enzym-substrat dla katalazy, peroksydazy, alkohol, enzymy flavinzavisimyh.Sposób
analizy rentgenowskiej uzyskane na wiele ważnych informacji na temat struktury i mechanizmu katalitycznego działania enzymu.Metoda ta była stosowana do ustalenia analogów podłoża Połączenie z enzymami lizozymu i chymotrypsyna.
Niektóre bezpośredni dowód na istnienie kompleksów enzym-substrat udało się do miejsca, gdzie jednym z etapów cyklu katalitycznym enzymu jest związane z podłożem za pomocą wiązania kowalencyjnego.Przykładem jest reakcja hydrolizy octanu n-nitrofenylo katalizowanej przez chymotrypsynę.Po zmieszaniu z eterem chymotrypsyny enzym jest acetylowany na grupie hydroksylowej reszty serynowej reaktywnego.Ten etap jest szybki, ale atsetilhimotripsina hydrolizie tworząc octan i bezpłatny chymotrypsyna jest znacznie wolniejszy.Dlatego też, w obecności n-nitrophenylacetate gromadzi atsetilhimotripsin, który jest łatwy do wykrycia.
substratu w obecności kompozycji enzym "catch" kompleksem transferu niestabilnej UE w nieaktywnej postaci, na przykład, poprzez traktowanie kompleksem enzym-substrat, borowodorek sodu, ma silny wpływ redukujący.Taki kompleks jako stabilnej pochodnej kowalencyjne wykryto w aldolazy enzymu.Stwierdzono, że cząsteczka podłoża reaguje z E-aminowej lizyny.
reaguje z substratem enzymu w danej części, która nazywa się aktywnym centrum lub enzymu rdzeniowego.Pod centrum aktywnego
lub rdzenia zrealizować resztę białka enzymu, która łączy się z podłożem (kofaktorów) i powoduje, że właściwości enzymatyczne cząsteczki.Miejsce aktywne określa specyficzność i aktywność katalityczną enzymu powinien być pewien stopień trudności konstrukcji przystosowanej do zbliżeniu i interakcji z cząsteczki substratu lub jego części bezpośrednio udziału w reakcji.
rozróżniania grup funkcyjnych zawartych w "aktywnym katalitycznie" część enzymu, tworzącej dostarczanie specyficzne powinowactwo (Wiązanie substratu enzymu) - tak zwanej szpilki lub "kotwica" (lub sekcja adsorpcji aktywnego miejsca enzymu).
mechanizm działania teorii enzymu wyjaśnia Michaelisa-Mentena.Według tej teorii, proces odbywa się w czterech etapach.
mechanizm działania enzymów: I etap
między podłożem (S) i enzymu (E) uzyskać połączenie - tworzą kompleks enzym-substrat UE, w których elementy są połączone przez kowalencyjne, jonowe, wody i innych obligacji.
mechanizm działania enzymów IІ etap
substratu pod wpływem enzymu związanego aktywacji i staje się dostępna w odpowiednich reakcjach katalizy UE.
mechanizm działania enzymów IІI etap
katalizy zobowiązuje UE.Teoria ta znajduje potwierdzenie w badaniach doświadczalnych.
Wreszcie, etap IV charakteryzuje się uwolnienia enzymów E i sekwencji produkty reakcji R. przemian mogą być wyświetlane w następujący sposób: E + S - UE - UE * - E + P
specyficzność działania enzymu
Każdy enzym działa na specyficznym materiale podłoża, lub grupę substancji, które są podobne pod względem struktury.Specyficzność działania enzymów ze względu na podobieństwo do konfiguracji centrum aktywnym, a podłożem.W procesie interakcji utworzony kompleks enzym-substrat.
