conformation (budowa) łańcucha peptydowego jest inicjowane i unikalne dla każdego białka.W szczególnych okolicznościach istnieje przerwanie dużej liczby ogniw, które stabilizuje strukturę przestrzenną związków niskocząsteczkowych.W wyniku tego, szczeliny jest całkowicie całej cząsteczki (lub jej zasadniczą część) ma postać spirali losowej.Proces ten nazywany jest "denaturacja".Ta zmiana może wywołać ciepło od sześćdziesięciu do osiemdziesięciu stopni.W ten sposób każda cząsteczka uzyskany odstęp mogą różnić się w konformacji od innych.Denaturacja białek
zachodzi pod wpływem jakichkolwiek środków zdolnych do niszczenia wiązań niekowalencyjnych.Proces ten może mieć miejsce w warunkach zasadowych lub kwasowych, na powierzchni sekcji fazy pod wpływem określonych związków organicznych (alkohole, fenole i inne).Denaturacji białka może nastąpić pod wpływem chlorku guanidyny lub mocznika.Te środki tworzyć słabe wiązania (hydrofobowe, jonowe, wodorowe) z karbonylowych albo grup aminowych szkieletu peptydowego liczby grup reszt aminokwasowych zastąpienia istniejących własnych wiązań wodorowych białkowych w cząsteczce.W wyniku tego dochodzi do zmiany w drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury.
Odporność na czynniki denaturujące, zależy w dużej mierze od obecności białka małocząsteczkowych związków wiązań dwusiarczkowych.Inhibitor trypsyny ma trzy połączenia S - S. Pod warunkiem denaturacji białka odzysku odbywa się bez innych czynników.Jeśli następnie umieszczone warunkach związków, w których utlenianie prowadzi cysteinowe grupy SH i tworzenie wiązań dwusiarczkowych, początkowa struktura przywrócona.Obecność choćby jednego wiązania disiarczkowego znacznie zwiększa stabilność konstrukcji przestrzennej.
denaturacji białka, zwykle towarzyszy zmniejszenie rozpuszczalności.Wraz z tym często tworzy się osad.Nie jest on w postaci "zakrzepłej białka."Przy wysokich stężeniach związków w roztworze, "stopniowego" ulega całe rozwiązanie, ponieważ na przykład, zdarza się podczas gotowania jajek.Gdy denaturacja białka traci swoją aktywność biologiczną.Na tej zasadzie, stosowanie kwasu karbolowego (roztwór wodny) fenol jako środek antyseptyczny.
Niestabilność struktury przestrzennej, wysokie prawdopodobieństwo awarii pod wpływem różnych czynników znacząco izolację i badania białka.Jest tworzony jest również pewne problemy przy użyciu związków w medycynie i przemyśle.Jeśli białko denaturacji
została przeprowadzona przez wystawienie na działanie wysokich temperatur, powolne chłodzenie pod pewnymi warunkami renativatsii proces - przywrócenie rodzimej (oryginalna) konformacji.Fakt ten pokazuje, że układanie łańcucha peptydowego jest zgodnie z podstawową strukturą.
Formacja natywnej konformacji (oryginalna lokalizacja) jest spontanicznym procesem.Innymi słowy, układ ten odpowiada minimalnej wartości swobodnej energii zawartej w cząsteczce.Możliwe w wyniku stwierdzenia, że struktura przestrzenna związku jest zakodowane w sekwencji aminokwasów w łańcuchu peptydowym.To z kolei oznacza, że wszystkie polipeptydy związane naprzemiennie z aminokwasami (np mioglobinovye łańcuchy peptydowe) otrzymują identyczną budowę.Białka
może mieć znaczące różnice w strukturze pierwszorzędowej, nawet jeśli niewiele lub całkowicie identyczne w budowie.
