rdzenia struktury białek i proteids łańcucha polipeptydowego cząsteczki białka i może składać się z jednego, dwóch lub większej liczby obwodów.Niemniej jednak właściwości fizyczne, chemiczne i biologiczne biopolimerów są powodowane nie tylko ogólną strukturę chemiczną, która może być "bez znaczenia", ale także za pomocą innych poziomach organizacji cząsteczek białkowych.
pierwotnej struktury białka określa się na podstawie składu jakościowego i ilościowego aminokwasów.Wiązania peptydowe są podstawą struktury podstawowej.Po raz pierwszy w tej hipotezy sugerują, 1888 Danilevskiy i później podejrzenia potwierdzono metodą syntezy peptydów, które jest prowadzone przez E. Fischer.Struktura cząsteczki białka badano szczegółowo Danilevskiy i E. Fischer.Zgodnie z tą teorią, cząsteczki białka składa się z dużej liczby reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi.Cząsteczka białka może zawierać jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych.
W badaniach struktury pierwszorzędowej białek, stosując środki chemiczne i enzymy proteolityczne.Na przykład, za pomocą degradacji Edmana jest bardzo wygodne do identyfikacji końcowych aminokwasów.Białko konstrukcji pomocniczej
przedstawia konfigurację przestrzenną cząsteczki białka.Następujące typy drugorzędowej struktury a-helisy, beta-śrubowych helisy kolagenu.Naukowcy odkryli, że struktury peptydów najczęściej alfa-helisy.Białko drugorzędne
struktura jest stabilizowana za pomocą wiązań wodorowych.Ten ostatni powstaje pomiędzy atomami wodoru związanych elektroujemny atom azotu jednym wiązaniem peptydowym, karbonyl i atom tlenu w czwartym jego aminokwasów i są skierowane wzdłuż spirali.Obliczenia energii wynika, że polimeryzacja tych aminokwasów jest bardziej skuteczny w prawo a-helisy, która występuje w natywnym białku.Białko
wtórne Struktura: struktura beta arkuszy łańcuchy
polipeptydowe w beta-kartki pełni przedłużony.Beta-sheet utworzony w reakcji dwóch wiązań peptydowych.Struktura ta jest typowy dla białek włóknistych (keratyna, fibroiny, etc.).W szczególności, beta-keratyny charakteryzującej równoległym układzie łańcuchów polipeptydowych, które są dodatkowo stabilizowane przez międzyłańcuchowych wiązań disiarczkowych.Jedwab fibroina sąsiednie przeciwrównoległą łańcuchy polipeptydowe.
drugorzędowej struktury białka: kolagen helix
Education składa się z trzech obwodów spiralized tropokolagen, która ma kształt pręta.Helical łańcuch skręt i forma superhelis.Helisy stabilizuje się przez wiązania wodorowe między wodorem występujących grupach aminowych peptydów reszt aminokwasowych w jednym łańcuchu i tlen grupy karbonylowej reszty aminokwasowej innej sieci.Prezentowana struktura kolagenu zapewnia wysoką wytrzymałość i elastyczność.
struktura trzeciorzędowa białka
większość białek w stanie natywnym mieć bardzo zwartą konstrukcję, która jest określona przez kształt, wielkość i polaryzacji reszt aminokwasów, i sekwencję aminokwasów.
istotny wpływ na powstawanie natywnej konformacji białka lub jego struktury trzeciorzędowej o hydrofobowych i oddziaływania jonowe, wiązania wodorowe, i innych. Pod wpływem działania tych sił jest osiągnięty korzystny termodynamicznie konformacji cząsteczki białka i jego stabilizację.
struktura czwartorzędowa
Ten rodzaj struktury cząsteczki jest wynikiem związku kilka podjednostek w jedną cząsteczkę.Struktura każdego podzespołu obejmuje struktury pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowe.
