struktury cząsteczki białka badane przez ponad 200 lat.Znana jest od wielu białek.Niektóre z nich zostały zsyntetyzowane (na przykład, insulina, RNase).Podstawową jednostką strukturalną i funkcjonalną cząsteczkę białka są aminokwasy.Ponadto karboksylowe i aminowe białek zawierać również inne grupy funkcyjne, które wpływają na ich właściwości.Grupy te zawierają ułożone w łańcuchu bocznym cząsteczki białkowe grupy karboksylowej kwasu asparaginowego lub kwasu glutaminowego, grupy aminowej lizyny lub hydroksylizyny, grupy guanidynowej argininy, histydyny grupy imidazolowej, grupę hydroksylową seryny i treoniny, grupa fenolu tyrozyny, grupą tiolową cysteiny, grupa dwusiarczek cystynytioeterową grupę metioniny, fenyloalaniny benzelnoe alifatyczne główne łańcuchy z innych aminokwasów.
Istnieją cztery poziomy organizacji strukturalnej cząsteczek białka.
pierwotnej struktury białka.Aminokwasy w cząsteczce białka są połączone ze sobą za pomocą wiązań peptydowych, tworząc podstawową konstrukcję.Zależy to od składu jakościowego sekwencji aminokwasowej z numerami i połączenia.Pierwszorzędową strukturę białka najczęściej określona przez Sangera.Potraktowano roztworem ditroftorbenzola docelowego białka (DNP), tworząc w ten sposób białko-dinitrofenylo (DNP-białko).Następnie DNP hydrolizie białek, resztę cząsteczki białka produkowanego i kwasu DNP-aminowej.Kwas DNP-amino izoluje się z mieszaniny i hydrolizy.Produkty hydrolizy są aminokwasy i dinitrobenzen.Pozostałość cząsteczce białka reagują z nowymi porcjami DNP momentu aż cała cząsteczka nie rozpada się on aminokwasem.W oparciu o badania ilościowe aminokwasów tworzą podstawową strukturę schemat pojedynczego białka.Znany podstawowej struktury insuliny białka, hemoglobina, mioglobina, glukagon i wiele innych).
Protein degradacji Edmana potraktowano izotiocyjanianem fenylu.Czasami użyciu enzymów proteolitycznych - trypsyny, pepsyny, chymotrypsyna, peptydazy, etc.
białka struktury drugorzędowej.Amerykańscy naukowcy za pomocą analizy rentgenowskiej i okazało się, że łańcuch polipeptydowy białka często występuje w formie helisy alfa i struktury czasem beta.
helisa alfa w porównaniu z spiralne schody, które pełnią funkcję stopni reszt aminokwasowych.W cząsteczkach białek włóknistych (fibroiny jedwabiu) łańcuchów polipeptydowych jest prawie całkowicie wysunięty (beta-Struktura) i umieszczono w formie kulek, stabilizowaną przez wiązania wodorowe.
alfa-helisy może być utworzona spontanicznie syntetycznych polipeptydów (dederon nylonu), które mają masę cząsteczkową w zakresie od 10 do 20 tysięcy. Tak.W niektórych częściach cząsteczek białkowych (insulina, hemoglobina, RNase) naruszane konfigurację alfa-helikalnej łańcucha peptydowego i utworzoną spiralną strukturę innego typu.
trzeciorzędowej struktury białka.Porcje spiralny łańcucha polipeptydowego cząsteczki białka znajdują się w różnych stosunkach, które określają trzeciorzędowy (trójwymiarowy) struktury tworzą objętość i kształt cząsteczki białka.Uważa się, że struktury trzeciorzędowej automatyczny i odbywa się w wyniku interakcji reszt aminokwasowych z cząsteczkami rozpuszczalnika.W którym rodniki hydrofobowe "sporządzony" do cząsteczek białka z wytworzeniem suchych obszarów i ich grupy hydrofilowe są zorientowane w kierunku rozpuszczalnika, co powoduje tworzenie się energetycznie korzystne cząsteczki potwierdzeń.Proces ten towarzyszy tworzenie wiązania wewnątrzcząsteczkowe.Trzeciorzędowa struktura cząsteczki białka transkrypcji do RNA-azy, hemoglobina, lizozymu jaja.
czwartorzędową strukturę białka.Ten typ konstrukcji cząsteczek białkowych jest wynikiem związku z kilku podjednostek zintegrowanych w jednej cząsteczce.Każda podjednostka ma pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowych struktur.
