Funkcja enzymów.

Enzymy - kulisty białek, które pomagają płynąć wszystkie procesy komórkowe.Jak wszystkie katalizatory, nie mogą zawrócić na odpowiedź i służą do jej przyspieszenia.

lokalizacja enzymu w komórce komórki poszczególne enzymy

wewnątrz, zwykle znaleźć i działają w ściśle określonym organelli.Lokalizacja enzymów bezpośrednio związana z jego funkcji, zazwyczaj wykonuje tej części komórki.

Prawie wszystkie enzymy glikolizy znajduje się w cytoplazmie.Enzymy cyklu Krebsa - w macierzy mitochondrialnej.Substancje czynne zawarte w hydrolizie lizosomalnej.

wybrane tkanki i narządy roślin i zwierząt różnią się nie tylko przez zestaw enzymów, ale również ich działania.Ta cecha tkaniny klinicznie stosowane w diagnostyce pewnych chorób.

Istnieją także specyficzne cechy wieku na aktywność enzymów, a ustawiony w tkankach.Są najbardziej widoczne w okresie rozwoju zarodkowego, gdy różnicowania tkanek.

Enzym Nomenklatura

Istnieje kilka systemów nazw, z których każdy uwzględnia właściwości enzymu w różnym stopniu.

  • trywialne.Nazwy substancji są losowo funkcjonalny.Na przykład, pepsyny (pepsis -. "Trawienia", GK) i trypsyny (tripsis - "osłabia" Grek.)
  • racjonalne.Nazwę enzymu składa się z podłoża i na końcu "aza".Na przykład amylazy przyspiesza hydrolizę skrobi (amylo -. "Skrobia", Gk).
  • Moskwa.Została ona przyjęta w 1961 roku przez Międzynarodową Komisję w sprawie nomenklatury enzymów w V Międzynarodowego Kongresu biochemiczna.Tytułowy substancja składa się z podłoża, a reakcja ta jest katalizowana (przyspieszone) przez enzym.Jeżeli enzym jest przeprowadzenie grupy atomów w jednej cząsteczce (substratu) do drugiego (akceptora), nazwa katalizatora zawiera nazwę chemiczną akceptorowego.Na przykład, w reakcji przeniesienie grupy aminowej z alaniny do kwasu 2-oksiglutarovuyu udział enzymu alaninę 2-oksoglutarataminotransferaza.Nazwa odzwierciedla:
    • podłoża - alaninę;
    • akceptor - kwas 2-oxoglutaric;
    • reakcję przeniesienia grupy aminowej.

Międzynarodowa Komisja sporządziła listę wszystkich znanych enzymów, które jest stale aktualizowany.To wynika z odkrycia nowych materiałów.

Klasyfikacja enzymów

akcji enzymów w grupy na dwa sposoby.Pierwsza oferuje dwie klasy substancji:

  • proste - składające się wyłącznie z białka;Kompleks
  • - zawierający część białka (apoenzyme) i nie-białko zwane koenzym.

częścią, bez białka złożonego enzymu może zawierać witaminy.Oddziaływanie z innymi substancjami zachodzi przez aktywnego.Całkowity cząsteczką enzymu nie bierze udziału w procesie.Właściwości

enzymu, jak również innych białek, są określane przez ich struktury.Zależnie od tego, tylko w katalizatorach przyspieszyć ich reakcję.

klasyfikacji Drugi sposób dzieli substancję do tego, co jest wykonywane przez funkcję enzymów.Wynik jest sześć klas:

  • oksydoreduktazę;
  • transferazy;
  • hydrolazy;
  • izomerazą;
  • Liaza;
  • ligazy.

Ta konwencjonalna grupa, różnią się one nie tylko z typów reakcji, które regulują ich składający enzymy.W substancji różnych grup różnej strukturze.Oraz funkcję enzymów w komórce, a zatem nie mogą być takie same.

Oksydoreduktazy - Redox

Główną funkcją enzymów z pierwszej grupy - przyspieszenie reakcji redoks.Charakterystyczną cechą: zdolność do utworzenia łańcucha enzymów utleniających, w którym następuje przeniesienie elektronów lub atomów wodoru od tego pierwszego podłoża w celu uzyskania końcowego akceptora.Substancje te są rozdzielone na zasadę działania lub podczas pracy w reakcji.

  1. dehydrogenazy aerobowe (oksydaza) przyspieszenie transferu elektronów lub protonów bezpośrednio do atomów tlenu.Beztlenowy również wykonać te same czynności, ale w reakcjach, które odbywają się bez przeniesienia elektronów i atomów wodoru do atomów tlenu.
  2. pierwotne dehydrogenazy katalizowania procesu wycofywania atomów wodoru substancji być utleniany (podstawowy substratu).Średnia - przyspieszenie usuwania atomów wodoru z pomocniczego podłoża, uzyskano za pomocą podstawowego dehydrogenazy.

Inne funkcje: jako dwuskładnikowy katalizatorem o bardzo ograniczonej koenzymu (aktywnych grup), mogą one przyspieszyć zbiór różnych reakcji redoks.Osiąga się to poprzez dużą liczbę wariantów: the same koenzymu można stosować do różnych apofermentami.W każdym przypadku, specjalny oksydoreduktazę z jego właściwości.

Istnieje inna cecha tej grupy enzymów, których nie można wymienić - przyspieszają procesy chemiczne związane z uwalnianiem energii.Reakcje te są nazywane egzotermiczna.

transferazy - przewoźnicy

Enzymy te przeprowadzają funkcję przyspieszenia transferu molekularnych reakcji pozostałości i grup funkcjonalnych.Na przykład, fosfofruktokinaza.

Istnieje osiem grup katalizatorów, w przeliczeniu na grupy tolerowane.Rozważmy tylko niektóre z nich.

  1. fosfotransferaza - pomoc przenieść resztki kwasu fosforowego.Dzielą się one na podklasy w zależności od miejsca (alkohol, kwas karboksylowy, etc.).
  2. Aminotransferazy - przyspieszenie reakcji transaminacji aminokwasów.
  3. glikozylotransferazy - przeniesione reszt glikozylowych z cząsteczek do cząsteczek fosforanowych estrów mono- i polisacharydów.Zapewnienia reakcji rozkładu i syntezy oligosacharydów i polisacharydów w organizmach roślinnych i zwierzęcych.Na przykład biorą udział w reakcjach, rozkładu sacharozy.
  4. acylotransferazy nieść grupy kwasów karboksylowych, amin, alkoholi, oraz aminokwasy.Acylo-koenzym-A jest uniwersalnym źródłem grupami acylowymi.Można uznać, że jako aktywny grupa acyltransferases.Najczęściej tolerowana acylową kwasu octowego.

Hydrolazy - cięty

wody

W tej grupy enzymów działają jako katalizatory reakcji rozkładu (synteza mniej), związków organicznych, w którym woda jest zaangażowany.Substancje z tej grupy, zawartej w komórkach, w soku trawiennym.Cząsteczki katalizatora układu pokarmowego składają się z pojedynczego składnika.

miejsce lokalizacji tych enzymów są lizosomy.Służą ochronne działanie enzymów w komórki: rozszczepiają obce substancje przechodzą przez membranę.Zużywają one także te substancje, które nie są już potrzebne lizosomy komórek, dla których pielęgniarki dubbingiem.Inne

swój "nick" - samobójstwo komórki, ponieważ są one głównym narzędziem autolizy komórek.Jeśli nie było zakażeniem procesy zapalne zaczęły membrana staje się przepuszczalna a hydrolaz lizosomalnych znajduje się w cytoplazmie, niszcząc wszystko na swojej drodze i niszczy komórki.

Poszczególne typy katalizatorów z tej grupy:

  • esterazy - odpowiada za hydrolizę estrów, alkoholi;
  • glikozydaza - przyspieszenia hydrolizy glikozydy, w zależności od izomeru działają, emitują a- lub P-glukozydazy;
  • peptydów hydrolazy - odpowiada za hydrolizę wiązań peptydowych w białkach i, w pewnych warunkach, i ich synteza, ale sposób ten nie jest stosowana w syntezie białek w żywych komórek;
  • amidazy - odpowiedzialny za hydrolizę amidów, na przykład, ureazę katalizuje rozkład mocznika na amoniak i wodę.

izomeraz - przekształcenie cząsteczki

Substancje te przyspieszają zmiany w jednej cząsteczce.Mogą one mieć charakter strukturalny lub geometryczne.To może zdarzyć się w różny sposób: przeniesienie

  • atomów wodoru;
  • ruch z grupą fosforanową;
  • zmienić lokalizację grup atomów w przestrzeni;
  • przesunięcie podwójnego wiązania.

izomeryzacji mogą być narażone na działanie kwasów organicznych, węglowodany i aminokwasy.Izomeraza można przekształcić aldehydów i ketonów, w przeciwieństwie do tego, cis-form przekształcony w postać trans, i vice versa.Aby lepiej zrozumieć, co funkcja jest wykonywana przez enzymy z tej grupy, musisz wiedzieć, izomery różnic.

liazy łza powodu

te enzymy niehydrolityczne przyspieszają rozkład związków organicznych Stosunków:

  • węgiel-węgiel;
  • fosfor-tlen;
  • węgla siarki;
  • węgla i azotu;
  • do węgla.

ten obejmuje takie proste produkty, takie jak dwutlenek węgla, woda, amoniak, i zamknięte podwójnych wiązań.Niektóre z tych reakcji może się w przeciwnym kierunku, odpowiadającym enzymów warunkach odpowiednich dla tego procesu nie tylko katalizuje rozkład i syntezy.Klasyfikacja

liazy zachodzi zgodnie z typem komunikatu, które przełamania.Są one złożone enzymy.

ligazy usieciowane Główną funkcją enzymów z tej grupy

- przyspieszenie reakcji termojądrowych.Ich cechą - tworzenie Para z upadkiem substancji, które są w stanie dostarczyć energię do procesów biosyntezy.Istnieje sześć podklasy połączeń typu powstały.Pięć spośród nich są identyczne podgrupy lyase, a szósty jest odpowiedzialny za tworzenie komunikacji "azot-metal".

Niektóre ligazy są zaangażowane w ważnych procesach szczególnie komórki.Na przykład, ligazy DNA udział w replikacji kwasu deoksyrybonukleinowego.Ona szyje ponacinane, tworzenie nowych wiązań fosfodiestrowych.To ona łączy fragmenty Okazaki.

Ten sam enzym jest szeroko stosowane w inżynierii genetycznej.Pozwala to naukowców do sieciowania cząsteczki DNA elementów potrzebnych tworząc unikalny łańcuch kwasu dezoksyrybonukleinowego.Można je układać żadnych informacji, tworząc fabrykę do produkcji podstawowych białek.Na przykład, możliwe jest szycie fragment DNA, bakteryjny, który jest odpowiedzialny za syntezę insuliny.A kiedy komórki własne białka będzie nadawać go w tym samym czasie uczyńmy i minerały potrzebne do celów medycznych.Pozostaje tylko wyczyścić, a to pomoże wielu chorych.

ogromna rola enzymów w

ciała mogą zwiększyć szybkość reakcji więcej niż dziesięć razy.Jest niezbędna dla normalnego działania komórek.A enzymy uczestniczą w każdej reakcji.Dlatego też, działanie enzymów w organizmie, są różne, jak wszystkie procesy zachodzące.Przerwanie tych katalizatorów prowadzi do poważnych konsekwencji.Enzymy

są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym, przemyśle lekkim, medycyna: stosowana do wytwarzania sera, kiełbasy, konserwy, należą do prania.Są one również stosowane w produkcji materiałów fotograficznych.