Białko: struktura i funkcja.

Wiadomo, że białka - podstawę powstania życia na naszej planecie.Według teorii Oparin-Haldane był krople koacerwatem peptydów składających się z cząsteczek, stało się podstawą powstania istot żywych.Jest to bez wątpienia dlatego, że analiza wewnętrznej struktury jakiegokolwiek przedstawiciela biomasy pokazuje, że substancje te mają wszystko: rośliny, zwierzęta, mikroorganizmy, grzyby, wirusy.A są one bardzo zróżnicowane i Makromolekularnych charakter.Nazwa

z czterech z tych struktur, są synonimami: białka

• ;Białka
• ;Polipeptydy
• ;Peptydy
• .

cząsteczki białkowe

Ich liczba jest naprawdę nieobliczalne.W tym przypadku wszystkie cząsteczki białkowe można podzielić na dwie główne grupy:

• prostych - składających się jedynie z sekwencji aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi,
• skomplikowane - Konstrukcja i struktura białka, charakteryzujący się dodatkowy protolytic (protetyczne) grup, zwany także kofaktorów.

To skomplikowane cząsteczki mają również własną klasyfikację.

dyplomowe złożone peptydy glikoproteiny

1. - są ściśle związki białek i węglowodanów związane.Struktura cząsteczek przeplatają grupy prostetyczne mukopolisacharydy.
2. lipoproteiny - związek kompleksowy z białek i lipidów.
3. metaloproteiny - działać jako jony metali (protetyczna grupy żelaza, manganu, miedzi, i inne).
4. Nukleoproteidy - Link białek i kwasów nukleinowych (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformacja białka i pozostałości kwasu fosforowego.
6. chromoproteids - bardzo podobne do metaloprotein jednak elementem, który jest częścią grupy protetycznej to zestaw kolorowe (czerwony - zielony - hemoglobina, chlorofil, i tak dalej).

Każda grupa omówiono strukturę i właściwości białek są różne.Funkcje, które pełnią one również różnić w zależności od rodzaju cząsteczki.

struktura chemiczna białek

Z tej perspektywy, białek - jest to długi, solidny łańcuch reszt aminokwasowych połączonych ze sobą specyficzne obligacje zwane peptydu.Od strony kwasy konstrukcje odchodzą gałęzie - rodniki.Taka struktura cząsteczki została odkryta przez E. Fischer na początku XXI wieku.

więcej szczegółów później badano białka, struktury i funkcji białek.Stało się oczywiste, że aminokwasy tworzące strukturę peptydową, w sumie 20, a tym samym mogą być łączone na różne sposoby.W związku z tym, różne struktury polipeptydowe.Ponadto, proces życia i wydajność jego funkcji białka mogą ulegać szereg chemicznych przekształceń.W efekcie, zmieniają strukturę, i jest to zupełnie nowy typ połączenia.

do zerwania wiązania peptydu, to znaczy przełamania struktury białka obwodach, konieczne jest, aby wybrać bardzo surowych warunków (na wysokie temperatury, kwasów lub zasad, katalizator).Jest to spowodowane wysoką wytrzymałość kowalencyjnych wiązań w cząsteczce, a mianowicie w grupie peptydów.

Detection struktury białka w laboratorium dokonuje się za pomocą reakcji biuretu - wpływ na wodorotlenku polipeptyd wytrącenia miedzi (II).Kompleks peptydów i grupy jonów miedzi daje jasny fioletowy kolor.

Istnieją cztery podstawowe organizacja strukturalna, z których każdy ma swoje własne cechy struktury białek.Poziomy

Organizacja: Pierwszorzędowa struktura

Jak wspomniano powyżej, peptyd - sekwencję reszt aminokwasowych z dodatkami, koenzymy lub bez nich.Tak więc ta nazywana jest główną strukturę cząsteczki, co jest naturalne, oczywiście, jest prawdziwy aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi, a nic więcej.Oznacza to, że polipeptyd jest strukturą liniową.Ta szczególna struktura białek planu - to jest kombinacja kwasów ma zasadnicze znaczenie dla realizacji funkcji w cząsteczce białka.Dzięki tym cechom możliwe jest nie tylko do identyfikacji peptydu, ale również do przewidywania właściwości i roli zupełnie nowy, jeszcze nieodkryte.Przykłady peptydów mających podstawową strukturę naturalnego - insulina, chymotrypsyny, pepsyny, a także inne.

wtórne konformacja

Struktura i właściwości białek w tej kategorii jest kilka zmian.Taka struktura może być uformowana pierwotnie w naturze lub gdy wystawione na działanie surowych początkowej temperatury hydrolizy lub innych warunków.

To ukształtowanie ma trzy rodzaje:

1. gładkie, prawidłowej stereoregularne cewki zbudowanych z aminokwasów, które są skręcone wokół głównej osi połączenia.Utrzymywane ze sobą tylko za pomocą wiązań wodorowych, które występują pomiędzy tlenem jednej grupy peptydów i wodór.Znamienny tym, że struktura jest uważany za ze względu na fakt, że uzwojenia są równomiernie co 4 urządzenia.Taka struktura może być leworęczny lub pravozakruchennoy.Ale w większości znane białka izomer prawoskrętny dominuje.Takie ukształtowanie zwany alfa-struktur.Kompozycja
2. i struktury białek, następujące rodzaje różni się od poprzedniego tym, że wiązania wodorowe są utworzone pomiędzy liczbą nie stoi na jednej stronie reszty cząsteczki, a także w znacznej odległości pomiędzy nimi, i wystarczająco daleko.Z tego powodu, cała konstrukcja staje się faliste, wąż zwinięty łańcuchów polipeptydowych.Jest jeszcze jedna cecha, która powinna być białka.Struktura aminokwasów na oddziałach powinny być tak krótkie, jak glicyna lub alanina, na przykład.Ten typ rozwiązania jest nazywany wtórnym beta arkuszy na ich zdolność do sklejają się ze sobą, gdy formowanie całej konstrukcji.
3. należącą do trzeciego rodzaju konstrukcji biologii białka wskazuje, jak skomplikowany raznorazbrosannye, nieuporządkowanych fragmenty, które nie mają stereoregularność i może zmienić strukturę pod wpływem warunków zewnętrznych.

Przykłady białek, które mają strukturę drugorzędową z natury nie są ujawnione.

Szkolnictwo wyższe

Jest to dość skomplikowana struktura, która ma nazwę "kulka".Co jest białkiem?Jego konstrukcja jest oparty na konstrukcji wsporczej, jednak dodanie nowych rodzajów interakcji pomiędzy grupami węgla, oraz całej cząsteczki, jak fałdy, kierując w ten sposób, aby zapewnić, że grupy hydrofilowe są skierowane w stronę wnętrza kulce i hydrofobowe - na zewnątrz.

Wyjaśnia to ładunek cząsteczek białkowych w koloidalnych roztworach wodnych.Jakie rodzaje interakcji istnieją?Wiązania wodorowe

1. - pozostaje niezmieniona od tych samych części, jak w strukturze drugorzędowej.
2. hydrofobowe (hydrofilowe) interakcja - pojawiają się po rozpuszczeniu w wodzie polipeptydu.
3. Ionic przyciąganie - raznozaryazhennymi utworzone między grupami reszt aminokwasowych (rodniki).
4. oddziaływania kowalencyjne - mogą być tworzone pomiędzy konkretnych miejsc kwasowych - cysteiny cząsteczek, a raczej ich ogonach.

Tak więc, kompozycja i struktura białek mających trzeciorzędową strukturę można opisać jako globulki zwinięty łańcuchów polipeptydowych, posiadających i stabilizując konformacji powodu różnych typów reakcji chemicznych.Przykłady takich peptydów: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratyny, jedwabiu fibroina i inne.

struktura czwartorzędowa

Jest to jeden z najbardziej złożonych kuleczek tworzących białka.Struktura i funkcja białek, taki plan jest bardzo specyficzny i wielopłaszczyznowy.

Co to jest struktura?Jest to wielokrotność (w niektórych przypadkach kilkudziesięciu) duże i małe łańcuchy polipeptydowe, które są tworzone niezależnie od siebie.A następnie, w tych samych wzajemnych oddziaływań, które są brane pod uwagę dla struktury trzeciorzędowej, peptydy te są skręcone i powiązane.Otrzymany w ten sposób złożone konformacyjne kuleczek, które mogą zawierać atomy metali i grup lipidów i węglowodanów.Przykłady takich białek: polimerazy DNA, białka otoczki wirusa tytoniu, stężenie hemoglobiny i innych.

Wszystko dokonaliśmy przeglądu struktury peptydów mają własne metody identyfikacji w laboratorium, na podstawie aktualnych możliwości zastosowania chromatografii, wirowanie, mikroskopii optycznej i elektronicznej oraz zaawansowanych technologii komputerowych.Funkcje

struktury i funkcji białek

jest ściśle skorelowane ze sobą.Oznacza to, że każdy peptyd odgrywa rolę, są unikalne i specyficzne.Są tacy, którzy są w stanie wykonać w żywej komórce, kilka znaczących transakcji.Jednakże, może w formie skróconej, aby wyrazić podstawowe funkcje cząsteczek białka w organizmach żywych istot: napęd

1. .Cone organizmy lub organelli, lub jakiś rodzaj mobilności komórek, redukcje wysiedlonych.Jest to zapewnione przez białka, które składają się na konstrukcję urządzenia silnikowego: rzęski, wici błonę cytoplazmatyczną.Jeśli mówimy o niezdolności komórek do przemieszczenia, białka mogą przyczynić się do ich redukcji (miozyny mięśni).
2. funkcją odżywczą lub kopii zapasowej.Reprezentuje ona gromadzeniu się cząsteczek białek w komórkach jajowych, zarodków i nasion roślin dla przyszłego uzupełnienia brakujących składników odżywczych.W wyniku trawienia peptydów i aminokwasów daje substancje biologicznie czynne, które są niezbędne dla prawidłowego rozwoju organizmów żywych.
3. funkcja energii.Oprócz węglowodanów zmusza organizm może produkować i białka.W rozpadu 1 g peptydu uwolnionego 17,6 kJ użytecznej energii w postaci trifosforanu adenozyny (ATP), który jest zużywany w procesie życia.Ostrzeżenie
4. i funkcja regulacyjna.To jest wdrożenie ścisłe monitorowanie zachodzących procesów i sygnalizacji komórek do tkanek od nich do organów tych ostatnich systemów, i tak dalej.Typowym przykładem jest insulina, która jest ściśle ustala ilości glukozy we krwi.
5. funkcję receptora.Przeprowadzone przez zmianę konformacji peptydu, z jednej strony błony, a sprzęgania drugiego końca restrukturyzacji.Gdy to nastąpi transmisję sygnału oraz informacje wymagane.Większość z tych białek są wbudowane w błonie cytoplazmatycznej komórek i utrzymuje ścisłą kontrolę nad wszystkimi materiału przechodzącego przez nią.Ostrzeganie do chemicznych i fizycznych zmian w środowisku.
6. Funkcja transport peptydów.Jest ona przeprowadzana kanały białkowe i białka transportowe.Ich rola jest jasne - cząsteczki transportowe niezbędne do miejsc o niskim stężeniu części z wysoka.Typowym przykładem jest transport tlenu i dwutlenku węgla do narządów i tkanek hemoglobiny białka.Przeprowadzono również na dostarczenie związków o niskiej masie cząsteczkowej przez błonę komórkową do środka.
7. funkcją struktury.Jedną z najważniejszych z nich, które wykonuje białka.Strukturę wszystkich komórek i ich organelli peptydów jest przewidziane.Są jak ramy i kształtowania struktury.Co więcej, również wspierać i modyfikować je w razie potrzeby.Dlatego też, dla wzrostu i rozwoju wszystkich organizmów żywych białek potrzebnych w diecie.Takie peptydy obejmują elastyny, kolagenu, tubuliny, aktyny i inne keratynę.
8. funkcji katalitycznej.Jej wykonanie enzymy.Liczne i różnorodne, przyspieszają wszystkich reakcji chemicznych i biochemicznych w organizmie.Bez ich udziału, zwykłe jabłko w żołądku będzie w stanie strawić tylko przez dwa dni, może wyginać się w tym samym czasie.Pod wpływem działania katalazy, peroksydazy i innych enzymów, proces ten trwa dwie godziny.Ogólnie rzecz biorąc, dzięki tej roli na anabolizm białek i katabolizmu odbywa się, że jest z tworzywa sztucznego i na metabolizm energii.

rolę ochronną

Istnieje kilka rodzajów zagrożeń, z których białka są przeznaczone do ochrony ciała.

Po pierwsze, atak chemiczny cząsteczki traumatyczne gazowych substratów reakcji substancji o różnej częstotliwości.Peptydy są w stanie połączyć się z nimi w reakcję chemiczną, co przekłada się na nieszkodliwe formularza lub po prostu neutralizacji.

drugie fizyczne zagrożenie obrażeń - jeśli czas białka fibrynogenu nie jest przekształcona w fibrynę w miejscu zranienia, krew nie koagulacji, a więc nastąpi zatkanie.Wówczas, przeciwnie, musi plazminy peptyd zdolny zasysane skrzepu i przywrócenia drożności naczynia.

Po trzecie, zagrożenie odporności.Struktura i wartość białek, które tworzą układ odpornościowy jest kluczowa.Immunoglobuliny, przeciwciała, interferony - to ważne i istotne elementy układu chłonnego i układu odpornościowego.Wszelkie zanieczyszczenia, złośliwy cząsteczka martwych komórek, a cała struktura ulega natychmiastowemu badanie przez związek peptydowy.Dlatego osoba może posiadać, bez pomocy leków na co dzień, aby chronić się przed zakażeniem i prostych wirusów.

właściwości fizyczne

struktura białka komórek jest bardzo specyficzna i zależy od funkcji.Ale właściwości fizyczne peptydów są podobne i są ograniczone do następujących cech.

1. masa cząsteczkowa - do 1.000.000 daltonów.
2. w roztworze wodnym systemów postaci koloidalnej.Nie przejmuje strukturę ładowania może się różnić w zależności od kwasowości.
3. Po wystawieniu na działanie trudnych warunkach (promieniowanie, kwasów lub zasad, temperatury, itp) można przejść do innych warstw konformacji, czyli denaturacji.Sposób ten jest 90% nieodwracalne.Jednakże, istnieje odwrotna shift - renaturacji.

Są to podstawowe właściwości fizycznych właściwości peptydów.