Co jest funkcją białka enzymu?

dzieło naszego ciała - niezwykle skomplikowany proces, w którym wzięło udział miliony komórek, tysiące różnych substancji.Ale jest jeden obszar, który jest całkowicie zależne od specyficznych białek, bez których życie człowieka lub zwierzęcia byłoby całkowicie niemożliwe.Jak się zapewne domyślacie, mówimy o enzymów.

Dziś będziemy rozważyć funkcję enzymatyczną białek.Jest to główny obszar biochemii.

Ponieważ materiały te są korzystnie białka, ale mogą same być uważane za ich.Powinieneś wiedzieć, że na pierwsze enzymy czasowe zostały odkryte w latach 30-tych 19 wieku, tylko naukowcy pobrali ponad wieku, aby przybyć na mniej lub bardziej jednolita definicja dla nich.Co więc funkcję pełni białkami są enzymy?Na tym, jak i ich struktury i reakcji z przykładów dowiesz się z tego artykułu.

zrozumieć, że nie każdy może być białko enzymu, nawet w teorii.Tylko kulisty kształcie Białka mogą wykazywać aktywność katalityczną w odniesieniu do innych związków organicznych.Ponieważ wszystkie z tej klasy związków naturalnych enzymy są złożone z reszt aminokwasowych.Pamiętaj, że funkcja enzymatyczne białek (przykłady z których będzie w pracy) mogą być wykonywane tylko przez tych, których masa cząsteczkowa nie mniej niż 5000.

Co enzymu nowoczesny rozdzielczości

Enzymy - są katalizatorami pochodzenia biologicznego.Posiadają one zdolność do przyspieszania reakcji przez bliski kontakt pomiędzy dwoma reagentami (substraty).Można powiedzieć, że funkcja enzymatyczne białek - proces niektóre katalizy reakcji biochemicznych, które są charakterystyczne dla żywego organizmu.Tylko niewielka część z nich może być powielana w laboratorium.

należy zauważyć, że w ostatnich latach w tej dziedzinie nastąpił pewien przełom.Naukowcy stopniowo zbliża się do tworzenia sztucznych enzymów, które mogą być używane nie tylko dla gospodarki, ale także medycyny.Enzymy są opracowywane, które mogą skutecznie zniszczyć nawet niewielkie obszary, zaczynające się na raka.

które części enzymu bezpośrednio zaangażowany w reakcji?

Należy zauważyć, że w kontakcie z podłożem nie obejmuje całego ciała enzymu, ale tylko niewielką część, która jest centrum aktywnego.To jest ich główną cechą, komplementarność.Pojęcie to zakłada, że ​​substrat enzymu jest idealny kształt i jego właściwościami fizykochemicznymi.Można stwierdzić, że działanie enzymów w tym przypadku, jest następujący:

• ich woda schodzi z powierzchni powłoki.
• Istnieje pewne odkształcenie (polaryzacja, na przykład).
• po czym są one rozmieszczone w sposób szczególny w przestrzeni, przy zbliżaniu się do siebie.

Czynniki te prowadzą do przyspieszenia reakcji.A teraz zróbmy porównanie enzymów i katalizatorów nieorganicznych.Porównanie

Jak widać, funkcja enzymatyczne białek polega swoistość.Od siebie mogę dodać, że również wielu z tych białek mają również specyficzne gatunkowo.Po prostu, ludzki enzym jest mało nadaje się dla świnki morskiej.

Ważne informacje na temat struktury enzymów

Struktura tych związków jest izolowana tylko trzy poziomy.Pierwszorzędową strukturę można określić przez reszt aminokwasowych, które są częścią enzymów.Od funkcji enzymatycznej białek, których przykłady mamy wielokrotnie cytowane w tym artykule mogą być wykonywane tylko niektóre rodzaje związków, w celu określenia ich właśnie na tej podstawie jest całkiem realne.

chodzi o poziomie średnim, należące do tego określa się za pomocą innych typów związków, które mogą pojawić się pomiędzy resztami aminokwasów.Ten wodoru komunikacji, elektrostatyczne, hydrofobowe i van der Waalsa.Wskutek naprężenia, które powodują te połączenia w różnych częściach aktywności enzymu a-helisy, pętla i beta-nici.

trzeciorzędowa struktura wynika z faktu, że stosunkowo duża część łańcucha polipeptydowego jest łatwo rozpaść się.Uzyskane nici są nazywane domenami.W końcu, ostateczne kształtowanie tej struktury ma miejsce tylko po ustanowione między różnymi domenami trwałego oddziaływania.Należy pamiętać, że tworzenie się obszarów odbywa się w sposób całkowicie niezależny od siebie.Niektóre cechy

domains

Zazwyczaj łańcuch polipeptydowy, z którego są one formowane, składa się z około 150 reszt aminokwasowych.Gdy domeny interakcji ze sobą, tworzą kuleczkę.Ponieważ funkcja jest wykonywana przez enzymatycznych aktywnych ośrodków opartych na nich, powinien zdawać sobie sprawę z wagi tego procesu.Sama domena

charakteryzuje się tym, że pomiędzy resztami aminokwasów w strukturze istnieje wiele interakcji.Ich ilość jest znacznie większy niż dla reakcji pomiędzy samych dziedzinach.Tak więc, wnęka między względnie "podatny" do działania różnych rozpuszczalników organicznych.Wielkość rzędu 20-30 angstremów sześciennych, która pasuje do części cząsteczek wody.Różne dziedziny mogą mieć zupełnie wyjątkowy, trójwymiarową strukturę, która jest związana z wydajnością całkowicie różne funkcje.

aktywne centra

Co do zasady, aktywne strony znajdują się wyłącznie między domenami.W związku z powyższym, każdy z nich odgrywa bardzo ważną rolę w trakcie reakcji.W wyniku takiego rozmieszczenia domen stwierdzono znaczną elastyczność, mobilność w obszarze enzymu.Jest to bardzo ważne, ponieważ funkcję enzymatyczną przeprowadza się tylko takie związki, które mogą odpowiednio zmieniać swoje położenie przestrzenne.Połączenie

pomiędzy długością polipeptydu w organizmie enzymu i jak złożone funkcje są wykonywane, że istnieje bezpośredni związek.Rosnącej złożoności roli uzyskuje się zarówno poprzez tworzenie aktywnego środka reakcji domeny katalitycznej z powodu tworzenia się zupełnie nowych dziedzinach.

Niektóre białka enzymu (przykłady - lizozymu i fosforylazy glikogenu) mogą się znacznie różnić pod względem wielkości (129 i 842 reszt aminokwasowych, odpowiednio), ale katalizują reakcję rozszczepienia samych rodzajów wiązań chemicznych.Różnica polega na tym, że enzymy bardziej masywne i duże jest w stanie lepiej kontrolować pozycję w przestrzeni, co zapewnia większą stabilność i szybkość reakcji.

głównym klasyfikacja enzymów

Obecnie powszechną na całym świecie jest klasyfikacja standardem.Według niej, to stoi sześć głównych klas, z odpowiednich podklas.Uważamy, że tylko podstawowe.Oto one:

1. Oksydoreduktazy.Funkcja enzymów w tym przypadku - stymulacja reakcji redoks.

2. transferazy.Może dokonywać przelewów między substratów następujących grup: pozostałości

• -węglowych.
• Pozostałości aldehydów i ketonów.
• acylo i glikozylowe elementy.
• alkilo (jako wyjątek, nie może tolerować CH 3) pozostałości.
• zasady azotowe.
• grupy zawierające fosfor.

3. hydrolazy.W tym przypadku, funkcja enzymatycznej białek jest rozszczepianie następujących rodzajów związków: ester

• .Glikozydy
• .
estry
• i tioestry.
• Relacje peptydu typu.Wiązania
• o CN (oprócz samego peptydu).

4. liazy.Posiadają one zdolność do grupy odłącza z późniejszym tworzeniu wiązania podwójnego.Ponadto, nie można przeprowadzić proces odwrotny: połączenie wybrane grupy do podwójnego wiązania.

5. izomeraz.W tym przypadku, funkcja enzymatycznej białek skomplikowane izomeryczne reakcji katalizy.Grupa ta obejmuje następujące enzymy:

racemazę
• , epimerazy.
• Tsistransizomerazy.
• wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazami.
• transferazy międzycząsteczkowych.
• intramolecular liazy.

6. ligazy (inaczej zwanego syntetazy).Są one wykorzystywane do rozszczepiania ATP podczas formowania części połączenia.

łatwo zauważyć, że funkcja enzymatyczne białek jest niezwykle ważne, ponieważ są one w pewnym stopniu kontroli nad niemal wszystkich reakcji zachodzących co drugi w organizmie.

Pozostaje enzymu po oddziaływaniu z podłożem?

często globularne białko jest źródłem enzymu, którego centrum aktywne jest reprezentowana przez reszty aminokwasowe.We wszystkich innych przypadkach, w centrum obejmuje silnie związane z nim grupy protetyczne lub koenzymu (ATP, na przykład), połączenie jest o wiele słabszy.Katalizator nazywany holoenzymu, a jego pozostałości, po usunięciu uformowanej ATP apoenzyme.

Tak więc na tej podstawie enzymy są podzielone na następujące grupy:

• Proste hydrolazy, liazy i izomerazę, które na ogół nie zawierają bazę koenzymu.
• białka enzymu (przykłady - pewne transaminazy) zawiera grupę prostetyczną (kwas liponowy, na przykład).Grupa ta obejmuje wiele peroksydazy.
• Enizmy, które wymaga regeneracji koenzymu.Obejmują one kinazy, jak również większość oksydoreduktaz.
• Inne katalizatory, w których skład nie jest jeszcze do końca poznane.

Wszystkie substancje, które należą do pierwszej grupy, są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym.Wszystkie inne katalizatory wymagają bardzo specjalnych warunków do jego aktywacji i dlatego działa tylko w ciele lub w niektórych badań laboratoryjnych.W ten sposób funkcje enzymatyczne - to bardzo specyficzne reakcyjną, która składa się w stymulowaniu reakcji (katalitycznych) w pewnych typach dobrze zdefiniowanych warunkach człowieka lub zwierzęcia.

Co dzieje się w miejscu aktywnym, albo dlaczego enzymy działają tak skutecznie?

Wielokrotnie powiedział, że kluczem do zrozumienia katalizy enzymatycznej jest o stworzenie centrum aktywnego.Będzie on wiązania substratu, który w tych warunkach jest bardziej aktywny reakcję konkretnego.W celu, aby zrozumieć złożoność reakcji przeprowadzonych tam, podać prosty przykład: fermentacji glukozy występuje, należy natychmiast enzymy 12!Równie trudne oddziaływanie jest możliwe tylko z powodu tego, że białka, które pełni funkcję enzymu ma najwyższy stopień specyficzności.Specyficzność

enzymy Gatunki

To jest absolutna.W tym przypadku, specyficzność jest pokazany tylko jeden ściśle określonego typu enzymu.Tak więc, ureazę reaguje tylko z mocznikiem.Laktozy mleko w reakcji, to nie wchodzi w żadnym wypadku.Oznacza to, jaką funkcję białka wykonania enzymy w organizmie.

Ponadto, grupa nie jest rzadkością absolutna specyfika. Jak sama nazwa wskazuje, w tym przypadku nie jest "czułość" ściśle do klasy związków organicznych (estry, w tym złożony alkoholi lub aldehydów).Tak więc, pepsyna, który jest jednym z kluczowych enzymów w żołądku, wykazuje specyficzność tylko na hydrolizę wiązania peptydowego.Alkogoldegidraza współpracuje wyłącznie z alkoholi i kwasów alfa nic, ale nie laktikodegidraza-hydroksy podzielone.

Zdarza się także, że enzymatyczne działanie charakterystyczne dla konkretnej grupie związków, ale w pewnych warunkach, enzymy mogą działać w bardzo różni się od głównego "cel" substancji.W tym przypadku katalizator "zwykle" do pewnej grupy substancji, ale w pewnych warunkach może rozszczepiać i inne związki (nie koniecznie równoważny).Jednakże w tym przypadku reakcja będzie przebiegać znacznie wolniej.

trypsyny powszechnie znanej zdolności działania na wiązania peptydowe, ale bardzo niewielu wie, że to białko, które pełni funkcję enzymów w przewodzie pokarmowym, może być poddany reakcji z różnych związków estrowych.

Wreszcie swoistość optyczny.Enzymy te mogą wchodzić w interakcje z wielu różnych substancji listy w całości, ale tylko pod warunkiem, że mają dobrze określone właściwości optyczne.Zatem, czynność enzymatyczną białka w tym przypadku jest podobna do zasady działania enzymu, nieorganicznych katalizatorów.Jakie czynniki

określenie efektywności katalizy?

Obecnie uważa się, że czynniki, które determinują bardzo wysoki stopień wydajności enzymów są: stężenie efekt

• .
• Wpływ orientacji przestrzennej.
• wszechstronność aktywnym miejscu reakcji.

Ogólnie, istota efekt zatężania jest nie różnią się od tych w reakcji katalizy nieorganicznym.W tym przypadku, aktywny środek utworzony takie stężenie substratu, która jest kilka razy większa od tej samej wartości dla wszystkich innych ilościach.W centrum reakcji selektywnego klasyfikowane substancję cząsteczek ze sobą reagować.Nietrudno się domyślić, że efekt ten prowadzi do zwiększonej szybkości reakcji chemicznych o kilka rzędów wielkości.

gdy standardowy proces chemiczny jest bardzo istotne, która część oddziałujących cząsteczek będą zderzać się ze sobą.Krótko mówiąc, cząsteczki substancji w momencie zderzenia musi być ściśle zorientowane w stosunku do siebie.Ze względu na to, że miejsce aktywne enzymu Odwrócenie wykonywane siłą, przy czym wszystkie elementy zaangażowane są umieszczone w pewnej linii, reakcja katalityczny ulega przyspieszeniu przez około trzy rzędy wielkości.

Pod wielofunkcyjności w tym przypadku odnosi się do właściwości wszystkich składników aktywnych miejscu w tym samym czasie (lub zdecydowanie zgodziło) do działania w cząsteczce "przetwarzane" substancji.Oto ona (cząsteczka) jest nie tylko prawidłowo ustalona w przestrzeni (zob. Wyżej), ale również znacznie zmienia swoje właściwości.Wszystko to razem prowadzi do tego, że enzym ten jest znacznie łatwiejsza do działania na podłożu, jak to konieczne.