conformação (estrutura) da cadeia peptídica é ordenado e única para cada proteína.Em circunstâncias especiais, existe uma ruptura de um grande número de ligações, que estabilizou a estrutura espacial dos compostos de moléculas.Como resultado, o fosso é completamente molécula inteira (ou uma porção substancial dos mesmos) tem a forma de serpentina aleatória.Este processo é chamado de "desnaturação".Esta mudança pode provocar calor de sessenta a oitenta graus.Assim, cada molécula, a folga resultante pode ser diferente na conformação dos outros.
desnaturação da proteína ocorre sob a influência de quaisquer agentes capazes de destruir a ligações não covalentes.Este processo pode ocorrer sob condições alcalinas ou ácidas, a superfície da secção de fase, sob a influência de certos compostos orgânicos (fenóis, álcoois e outros).A desnaturação da proteína pode ocorrer sob a influência de cloreto de guanidina ou ureia.Estes agentes de formar ligações fracas (hidrofóbico, iónico, hidrogénio) com grupos carbonilo ou amino do esqueleto de péptido com um número de grupos de resíduos de aminoácidos, a substituição das proteínas próprias ligações de hidrogénio existentes no interior da molécula.Como resultado, ocorre uma mudança na estrutura secundária e terciária.
resistência a agentes desnaturantes depende em grande medida a presença da molécula de proteína compostos de ligações dissulfureto.Inibidor de tripsina tem três conexão S - S. Oferecido desnaturação de proteínas recuperação ocorre sem outras influências.Se condições compostas em seguida colocados, onde oxidação é levada a SH-grupos de cisteína e formação de ligações dissulfureto, a conformação inicial restaurado.A presença de mesmo uma única ligação dissulfureto aumenta significativamente a estabilidade da estrutura espacial.
A desnaturação de proteínas, geralmente acompanhada por uma diminuição na solubilidade.Junto com isso, muitas vezes forma um precipitado.Lá está ele na forma de "proteína coagulada."A altas concentrações dos compostos em solução, o "progressiva" passa por toda a solução, como, por exemplo, acontece quando a ferver ovos.Quando a desnaturação da proteína perde a sua actividade biológica.Com base neste princípio, a utilização de ácido carbólico (solução aquosa de fenol) como um agente anti-séptico.
instabilidade da estrutura espacial, uma alta probabilidade de uma rotura sob a influência de diversos agentes de impedir de forma significativa o isolamento e estudo de proteínas.É também criou alguns problemas ao usar os compostos em medicina e na indústria.Se
desnaturação das proteínas foi realizada por exposição a altas temperaturas, o arrefecimento lento sob determinadas condições, o processo de renativatsii - restauração do nativa (original) conformação.Este facto mostra que a colocação da cadeia peptídica está em conformidade com a estrutura primária.
Formação conformação nativa (o local original) é um processo espontâneo.Em outras palavras, esta situação corresponde à quantidade mínima de energia livre contido numa molécula.Possível resultante concluir que a estrutura espacial do composto é codificada na sequência de aminoácidos na cadeia peptídica.Isto por sua vez significa que todos os polipéptidos relacionados com alternância de aminoácidos (por exemplo, cadeias mioglobinovye péptido) irá receber uma conformação idêntica.Proteínas
podem ter diferenças significativas na estrutura primária, mesmo que pouco ou absolutamente idênticos em conformação.
