estrutura nuclear de cadeia proteínas e proteids polipéptido da molécula de proteína e pode ser constituído por um, dois ou mais circuitos.No entanto, as propriedades físicas, químicas e biológicas de biopolímeros são causadas não só uma estrutura química geral que pode ser um "sem sentido", mas também por outros níveis de organização das moléculas de proteína.
estrutura primária de uma proteína é determinada pela composição de aminoácidos qualitativa e quantitativa.As ligações peptídicas são a base da estrutura principal.Pela primeira vez esta hipótese sugerida em 1888 e, mais tarde Danilevskiy suas suspeitas foram confirmadas por síntese de péptidos, que é realizada por E. Fischer.A estrutura da molécula de proteína foi estudada em detalhe Danilevskiy e E. Fischer.De acordo com esta teoria, as moléculas de proteína composto por um grande número de resíduos de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.Uma molécula de proteína pode ter uma ou mais cadeias polipeptídicas.
No estudo da estrutura primária de proteínas utilizando agentes químicos e enzimas proteolíticas.Por exemplo, utilizando degradação de Edman é muito conveniente para identificar os aminoácidos terminais.
estrutura secundária da proteína mostra a configuração espacial da molécula de proteína.Os seguintes tipos de estrutura secundária de hélice-alfa, beta-helicoidal, hélice de colagénio.Os cientistas descobriram que a estrutura dos péptidos é mais comum alfa-hélice.
estrutura secundária da proteína é estabilizada por ligações de hidrogênio.Este último surgir entre átomos de hidrogénio ligados a um átomo de azoto uma ligação peptídica electronegativo, e um átomo de oxigénio de carbonilo da quarta um dos seus aminoácidos, e que são dirigidos ao longo da espiral.O calculo da energia mostram que a polimerização destes aminoácidos é mais eficiente alfa-hélice direita, que está presente na proteína nativa.Proteína
estrutura secundária: Beta-estrutura folha cadeias
polipeptídicas em plissado-beta totalmente estendida.Beta-folha formado pela reacção de duas ligações peptídicas.Esta estrutura é típico para as proteínas fibrosas (queratina, fibroína, etc.).Em particular, o beta-queratina caracterizado por uma disposição paralela de cadeias polipeptídicas que são ainda estabilizados pelas ligações dissulfureto intercadeias.A fibroína de seda cadeias polipeptídicas antiparalelas adjacentes.
estrutura secundária de proteínas: hélice de colagénio
Educação consiste em três circuitos tropocolágeno Spiralized, que tem a forma da haste.Cadeia de torção helicoidal e forma superhelix.Helix estabilizada por ligações de hidrogénio entre os grupos amino péptido de hidrogénio que ocorre de resíduos de aminoácidos de uma cadeia e o oxigénio do grupo carbonilo do resíduo de aminoácido de uma outra cadeia.Estrutura do colágeno apresentado dá alta resistência e elasticidade.
estrutura terciária da proteína
A maioria das proteínas no estado nativo tem uma estrutura muito compacta, a qual é determinada pelo tamanho, forma e polaridade dos resíduos de aminoácidos, e a sequência de aminoácidos.
influência significativa sobre a formação da conformação nativa da proteína ou a sua estrutura terciária tendo interacções hidrófobas e ligações de hidrogénio, iónicas, e outros. Sob a influência destas forças é conseguido conformação termodinamicamente conveniente da molécula de proteína e a sua estabilização.
estrutura quaternária
Este tipo de estrutura da molécula é o resultado da associação de várias subunidades numa única molécula complexa.A estrutura de cada subunidade inclui estruturas primárias, secundárias e terciárias.