da molécula de proteína a ser estudada há mais de 200 anos.Ela é conhecida para muitas proteínas.Alguns deles têm sido sintetizados (por exemplo, insulina, ribonuclease).A unidade estrutural e funcional básica da molécula proteína são aminoácidos.Além disso, grupos carboxilo e amino de proteínas também conter outros grupos funcionais, que determinam as suas propriedades.Tais grupos incluem dispostos numa cadeia lateral da molécula de proteína: grupo carboxi de ácido aspártico ou ácido glutâmico, um grupo amino de lisina ou hidroxilisina, grupo guanidina da arginina, um grupo imidazol de histidina, o grupo hidroxilo de serina e treonina, um grupo fenol da tirosina, o grupo sulfidrilo de cisteína, grupo dissulfureto cistinagrupo tioéter da metionina, fenilalanina núcleo benzelnoe cadeias alifáticas de outros aminoácidos.
Existem quatro níveis da organização estrutural das moléculas de proteína.
estrutura primária da proteína.Aminoácidos na molécula de proteína são unidas entre si por ligações peptídicas, formando assim a estrutura primária.Ele depende da composição qualitativa da sequência de aminoácidos dos seus números e interligação.A estrutura primária da proteína mais frequentemente determinada por Sanger.Foi tratada com uma solução da proteína alvo ditroftorbenzola (DNP), formando assim uma proteína-dinitrofenilo (DNP-proteína).Proteína, o resíduo de uma molécula de proteína produzida e de ácido amino-DNP Subsequentemente DNP-hidrolisado.Ácido DNP-amino é isolado a partir da mistura e à hidrólise.Produtos de hidrólise são aminoácidos e dinitrobenzeno.O resíduo da molécula da proteína reagem com novas porções de DNP até até que toda a molécula não se desmoronar sobre o aminoácido.Com base no estudo quantitativo de aminoácidos constituem a estrutura primária do esquema da proteína individual.Conhecido estrutura primária da proteína insulina, mioglobina, hemoglobina, glucagon e muitos outros).
por degradação de Edman da proteína é tratada com isotiocianato de fenilo.Às vezes usam enzimas proteolíticas - tripsina, pepsina, quimotripsina, peptidases, etc.Proteína
estrutura secundária.Cientistas americanos utilizando análise de raios-X e verificou que a cadeia polipeptídica da proteína frequentemente existe na forma de alfa-hélices e algumas vezes estruturas beta.
hélice alfa em comparação com uma escada em espiral, que desempenham a função dos graus de resíduos de aminoácidos.Nas moléculas de proteínas fibrosas (fibroína de seda) cadeias de polipéptidos é quase totalmente estendida (beta-estrutura) e colocado sob a forma de esferas, estabilizada por ligações de hidrogénio.
alfa-hélice podem ser formadas espontaneamente nos polipéptidos sintéticos (dederon, nylon), que têm um peso molecular de 10 a 20 mil. Sim.Em certas partes das moléculas de proteína (insulina, hemoglobina, RNase) violado configuração alfa-helicoidal da cadeia peptídica, e a estrutura em espiral formada de um outro tipo.
estrutura terciária da proteína.Porções em forma de espiral da cadeia polipeptídica da molécula de proteína estão em diferentes relações que determinam a estrutura terciária (tridimensional), formar um volume e forma da molécula de proteína.Acredita-se que a estrutura terciária de automática e ocorre devido à interacção dos radicais de aminoácidos com as moléculas de solvente.Em que os radicais são hidrofóbicos "desenhadas" nas moléculas de proteína para formar as suas áreas secas e grupos hidrofílicos são orientadas para o solvente, o que provoca a formação de molécula confirmações energeticamente favorável.Este processo é acompanhado pela formação de ligações intramoleculares.A estrutura terciária da molécula de proteína transcrita para ARN-ase, a hemoglobina, a lisozima de ovo.
estrutura quaternária da proteína.Este tipo de estrutura das moléculas de proteína é o resultado da associação de várias subunidades integradas numa única molécula.Cada subunidade tem um estruturas primárias, secundárias e terciárias.
