Enzimas - a proteínas globulares que ajudam a fluir todos os processos celulares.Como todos os catalisadores, eles não podem voltar a resposta e servem para acelerá-lo.
localização da enzima na célula células
enzimas individuais dentro, normalmente encontrados e operar num organelos rigorosamente definidas.Localização de enzimas directamente relacionada com a função que geralmente realiza esta porção da célula.
Quase todas as enzimas da glicólise está localizado no citoplasma.Ciclo de Krebs Enzimas - na matriz mitocondrial.As substâncias activas contidas na hidrólise lisossômico.
tecidos e órgãos de animais e plantas seleccionadas são distintos, não só por um conjunto de enzimas, mas também pela sua actividade.Esse recurso tecidos utilizados clinicamente no diagnóstico de certas doenças.
Há também características específicas à idade na atividade de enzimas e definido nos tecidos.Eles são mais claramente visíveis no período de desenvolvimento embrionário em que a diferenciação do tecido.
Nomenclatura de Enzimas
Existem vários sistemas de nomes, cada um dos quais leva em conta as propriedades da enzima em diferentes graus.
- trivial.Os nomes das substâncias são apresentados de forma aleatória.Por exemplo, a pepsina (pepsis -. "Digestão", Gk) e tripsina (tripsis - "dilui" do grego.)
- racional.O nome da enzima é composta de o substrato e a extremidade de "-aza."Por exemplo, amilase acelera a hidrólise do amido (amylo -. "Amido", Gk).
- Moscou.Foi adotada em 1961 pela Comissão Internacional de Nomenclatura de enzimas no V Congresso Internacional bioquímica.Substância do título é composto por um substrato e a reacção é catalisada (acelerada) pela enzima.Se a enzima é para carregar um grupo de átomos de uma molécula (substrato) para o outro (o aceitador), o nome do catalisador inclui o nome químico aceitador.Por exemplo, na reacção de transferência de um grupo amino de alanina para ácido 2-oksiglutarovuyu participa enzima alanina: 2-oksoglutarataminotransferaza.O nome reflete: substrato
- - alanina;
- aceitador - ácido 2-oxoglutárico;
- reação de transferência de grupo amino.
Comissão Internacional elaborou uma lista de todas as enzimas conhecidas, que é constantemente atualizado.Isto é devido à descoberta de novos materiais.
Classificação de enzimas
Partilhar enzimas em grupos de duas maneiras.O primeiro oferece duas classes de substâncias:
- simples - compostas apenas de proteínas;Complexo
- - contendo parte proteína (apoenzyme) e não-proteína chamada coenzima.
A parte não-proteína de um complexo de enzima pode incluir vitaminas.A interacção com outras substâncias ocorre através do sítio activo.Molécula total enzima não está envolvido no processo.
propriedades da enzima, bem como outras proteínas são determinadas pela sua estrutura.Em dependência nela apenas catalisadores acelerar a sua reacção.
classificação segunda maneira divide a substância a qual a função é realizada por enzimas.O resultado é seis classes:
- oxidoreductase;
- transferase;
- hydrolase;
- isomerase;
- lyase;
- ligase.
Este grupo convencional, eles diferem não só pelo tipo de reacções que regulam delas constituída enzimas.Em substâncias de diferentes grupos de estrutura diferente.E a função das enzimas na célula, por conseguinte, pode não ser a mesma.
Oxirredutases - redox
A principal função das enzimas do primeiro grupo - a aceleração de reações redox.Uma característica: a capacidade para formar uma cadeia de enzimas oxidativas, nas quais a transferência de electrões ou átomos de hidrogénio a partir do primeiro substrato para um aceitador final.Estas substâncias são separadas com base no princípio de funcionamento ou de trabalho na reacção.
- aeróbico desidrogenase (oxidase) acelerar a transferência de elétrons ou prótons diretamente a átomos de oxigênio.Anaerobic também realizar os mesmos passos, mas nas reações que ocorrem sem a transferência de elétrons ou átomos de hidrogênio para átomos de oxigênio.
- desidrogenases primárias catalisar o processo de retirada dos átomos de hidrogénio da substância a ser oxidado (o substrato primário).Secundária - acelerar a remoção de átomos de hidrogénio do substrato secundário, foram obtidos por meio da desidrogenase primário.
Outras características: como um catalisador de dois componentes com um conjunto muito limitado de coenzima (grupos de ativos), eles podem acelerar o conjunto de uma variedade de reações redox.Isto é conseguido por um grande número de variantes: a mesma coenzima pode aderir a apofermentami diferente.Em cada caso, uma oxidorredutase especial com as suas propriedades.
Há uma outra característica deste grupo de enzimas, que não podem mencionar - eles acelerar os processos químicos associados com a libertação de energia.Tais reacções são chamados exotérmica.
Transferases - portadores
Estas enzimas realizar a função de acelerar a transferência de resíduos de reações moleculares e grupos funcionais.Por exemplo, fosfofrutoquinase.
Existem oito grupos de catalisadores, com base no grupo tolerada.Consideremos apenas alguns deles.
- fosfotransferase - ajuda para transferir os restos de ácido fosfórico.Eles são divididos em subclasses de acordo com o destino (álcool, ácido carboxílico, etc).
- aminotransferases - acelerar a reacção de transaminação de aminoácidos.
- glicosiltransferase - transferidos resíduos de glicosilo a partir de moléculas de moléculas de ésteres fosfóricos de mono e polissacáridos.Fornecer as reacções de decomposição e síntese de oligossacáridos ou polissacáridos em organismos vegetais e animais.Por exemplo, eles participam de reações de decomposição da sacarose.
- aciltransferase de transporte de grupos de ácidos carboxílicos, aminas, álcoois e ácidos aminados.Acil-coenzima-A é uma fonte de grupos acilo versátil.Pode ser considerado como um grupo activo aciltransferases.Na maioria das vezes tolerada ácido acético acilo.
- Hidrolases clivados com água
Neste grupo de enzimas funcionar como catalisadores para as reacções de clivagem (síntese menos) de compostos orgânicos em água, que está envolvido.As substâncias deste grupo contido nas células e no suco digestivo.As moléculas nos catalisadores do tracto gastrointestinal consistem de um único componente.
lugar da localização destas enzimas são lisossomos.Eles servem funções protectoras das enzimas na célula: clivam substâncias estranhas passam através da membrana.Eles também consumir as substâncias que não são mais necessários lisossomos de células para as quais os enfermeiros foram dublados.Outros
seu "nickname" - suicídio celular, pois eles são a principal ferramenta para a autólise celular.Se houve uma infecção, processos inflamatórios ter começado, a membrana torna-se permeável e hidrolases lisossomais estão localizadas no citoplasma, destruindo tudo no seu caminho e destruir a célula.
vários tipos distintos de catalisadores deste grupo:
- esterase - são responsáveis para a hidrólise de ésteres, álcoois;
- glicosidase - acelerar a hidrólise de glicósidos, dependendo de qual o isómero que operam, ou emitem α- β-glucosidase;
- péptido hidrolase - são responsáveis para a hidrólise de ligações peptídicas em proteínas e, sob determinadas condições, e a sua síntese, mas este método não é utilizado na síntese de proteínas em células vivas;
- amidase - responsável pela hidrólise de amidas, por exemplo, a urease catalisa a decomposição da ureia em amónia e água.
Isomerases - conversão de moléculas
Essas substâncias aceleram mudanças dentro de uma única molécula.Eles podem ser estruturais ou geométricas.Isso pode acontecer de várias formas: transferência
- de átomos de hidrogénio;
- movimento de um grupo fosfato;
- alterar a localização de grupos atômicos no espaço;
- deslocamento da ligação dupla.
isomerização pode ser exposta a ácidos orgânicos, hidratos de carbono e aminoácidos.Isomerase pode converter aldeídos e cetonas, em contraste, a forma cis transformado em forma trans e vice-versa.Para entender melhor o que função é realizada pelas enzimas deste grupo, você precisa conhecer os isômeros diferenças.
Liases lágrima devido
Estas enzimas hidrolíticas não acelerar a decomposição de compostos orgânicos Relações:
- carbono-carbono;
- fósforo-oxigénio;
- carbono-enxofre;
- carbono-nitrogênio;
- carbono-oxigênio.
Isto inclui produtos tais simples, tais como o dióxido de carbono, água, amónia, e fechado as ligações duplas.Poucas destas reacções pode ir no sentido oposto, correspondente às enzimas sob condições adequadas para este processo não apenas catalisar a decomposição e síntese.Classificação
liases ocorre de acordo com o tipo de comunicação, que eles quebram.Elas são enzimas complexas.
Ligases reticulado
A principal função das enzimas deste grupo - a aceleração de reações de fusão.Sua característica - Pair criação com o colapso das substâncias, que são capazes de fornecer energia para processos biossintéticos.Há seis subclasses tipo de conexão formados.Cinco deles são idênticos subgrupos lyase, eo sexto é responsável por criar a comunicação "nitrogênio-de metal".
Alguns ligases estão envolvidos em processos particularmente importantes da célula.Por exemplo, uma ligase de ADN envolvida na replicação de ácido desoxirribonucleico.Ela costura cortado, criando novas ligações fosfodiéster.Foi ela que une fragmentos de Okazaki.
Esta mesma enzima é amplamente utilizado em engenharia genética.Ela permite que os cientistas para reticular a molécula de ADN das peças que necessitam, criando uma única cadeia de ácido desoxirribonucleico.Podem estabelecer qualquer informação, criando assim uma fábrica para a produção de proteínas essenciais.Por exemplo, é possível costurar um pedaço de DNA bacteriana, que é responsável pela síntese de insulina.E quando um próprias proteínas celulares vai transmiti-lo ao mesmo tempo vamos fazer e minerais necessários para fins médicos.Resta apenas limpar, e vai ajudar muitas pessoas doentes.
enorme papel das enzimas no corpo
Eles podem aumentar a velocidade da reacção mais do que dez vezes.É essencial para a actividade celular normal.A enzimas participam em cada reacção.Por conseguinte, a função de enzimas no organismo são variados, como todos os processos que ocorrem.Um rompimento destes catalisadores leva a sérias conseqüências.Enzimas
são amplamente utilizados no processamento de alimentos, indústria leve, a medicina: usado para fazer queijo, salsichas, alimentos enlatados, fazem parte do detergente para a roupa.Eles são também utilizados no fabrico de materiais fotográficos.
