Proteína: estrutura e função.

É conhecido que as proteínas - a base da origem de vida no nosso planeta.De acordo com a teoria de Oparin-Haldane foi gotas coacervate que consistem de moléculas de péptidos, que se tornou a base da origem dos seres vivos.Isto é, sem dúvida porque a análise da estrutura interna de qualquer representante de biomassa mostra que estas substâncias têm de tudo: plantas, animais, microorganismos, fungos, vírus.E eles são muito diversas e macromolecular natureza.Nome

de quatro destas estruturas, que são sinônimos: proteínas

• ;Proteínas
• ;Polipeptídeos
• ;Peptídeos
• .As moléculas de proteína

O seu número é um valor realmente inestimável.Neste caso, todas as moléculas de proteína podem ser divididos em dois grupos principais:

• simples - compostas apenas por as sequências de aminoácidos ligados por ligações peptídicas;
• complexo - estrutura e estrutura de uma proteína caracterizada por grupos protolytic adicional (próteses), também chamado de co-fatores.

Este moléculas complexas também têm a sua própria classificação.

graduação peptídeos complexos glicoproteínas

1. - estão intimamente compostos de proteínas e carboidratos relacionados.A estrutura das moléculas estão interligados grupos prostéticos mucopolissacarídeos.Lipoproteínas
2. - composto complexo de proteínas e lipídios.Metalloproteins
3. - para atuar como um grupo protético íons metálicos (ferro, manganês, cobre, entre outros).
4. Nucleoproteínas - proteínas de ligação e ácidos nucléicos (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - conformação do resíduo ácido fosfórico e proteína.Chromoproteids
6. - muito semelhantes para metaloproteínas, no entanto, um elemento que faz parte do grupo prostético é um conjunto de cores (vermelho - hemoglobina, verde - clorofila, e assim por diante).

Cada grupo discutida a estrutura e propriedades das proteínas são diferentes.As funções que desempenham, também variar dependendo do tipo de molécula.

estrutura química das proteínas

partir dessa perspectiva, as proteínas - é uma cadeia longa e sólida dos resíduos de aminoácidos obrigações específicas interconectadas chamado peptídeo.Do lado ácidos estruturas partem ramos - radicais.Uma tal estrutura da molécula foi descoberto por E. Fischer, no início do século XXI.

mais pormenor mais tarde, foram estudados proteínas, a estrutura e função das proteínas.Tornou-se claro que os aminoácidos constituindo a estrutura do péptido, um total de 20, mas eles podem, assim, ser combinadas de diferentes maneiras.Assim, uma variedade de estruturas polipeptídicas.Além disso, o processo de vida e o desempenho das suas funções são proteínas capazes de passar por uma série de transformações químicas.Como resultado, eles alterar a estrutura de, e há um tipo completamente novo de ligação.

Para quebrar a ligação peptídica, ou seja, quebrar a estrutura de proteínas dos circuitos, é necessário escolher as condições muito severas (temperaturas elevadas, ácidos ou álcalis, catalisador).Isto é devido à elevada resistência das ligações covalentes na molécula, nomeadamente, no grupo de péptidos.

da estrutura da proteína no laboratório é realizada utilizando reacção de biureto - influência sobre o precipitado de hidróxido de-polipéptido, de cobre (II).O grupo peptídeo complexo e o íon cobre dá uma cor violeta brilhante.

Existem quatro organização estrutural de base, cada um dos quais tem as suas próprias características da estrutura das proteínas.

níveis de organização: a estrutura primária

Como mencionado acima, o péptido - uma sequência de resíduos de aminoácidos com inclusões, coenzimas ou sem eles.Portanto, esta é chamada a estrutura primária da molécula, o que é natural, é claro, que é o verdadeiro aminoácidos ligados por ligações peptidicas, e nada mais.Ou seja, o polipeptídeo é uma estrutura linear.Esta estrutura particular das proteínas do plano - que é uma combinação de ácidos é crucial para o desempenho das funções da molécula de proteína.Graças a estas características é possível não apenas para identificar o péptido, mas também para prever as propriedades e o papel de uma inteiramente nova, ainda desconhecida.Exemplos de péptidos possuindo a estrutura primária dos naturais - insulina, pepsina, quimotripsina, e outros.

conformação secundária

Estrutura e propriedades das proteínas desta categoria são várias mudanças.Uma tal estrutura pode ser formado inicialmente sobre a natureza ou quando exposto a temperatura inicial de hidrólise dura ou outras condições.

Esta conformação tem três variedades:

1. lisas correcção, bobinas, estereo-construídas a partir de resíduos de aminoácidos que são torcidos em torno do eixo principal da ligação.Realizada em conjunto apenas por ligações de hidrogênio que ocorrem entre o oxigênio um grupo peptídico e o outro hidrogénio.Em que a estrutura é considerada como sendo devida ao facto de que os enrolamentos estão uniformemente repetida a cada unidade 4.Tal estrutura pode ser canhoto ou pravozakruchennoy.Mas proteínas na maioria conhecidos isómero dextrógiro predomina.Tal conformação chamada alfa-estruturas.
2. composição e estrutura de proteínas seguinte tipo difere do anterior em que as ligações de hidrogénio são formadas entre um número de não permanente de um lado dos resíduos da molécula, e a distância considerável entre, e longe o suficiente.Por esta razão, toda a estrutura torna-se mais complicado, serpente ondulantes cadeias polipeptídicas.Não é uma característica que deve ser proteína.A estrutura de aminoácidos sobre os ramos devem ser tão curto como o de glicina ou alanina, por exemplo.Este tipo de conformação secundária é chamado beta-sheets quanto à sua capacidade para se manter em conjunto a formação da estrutura global.
3. pertencente ao terceiro tipo de estrutura de proteína indica a biologia raznorazbrosannye como complexo, fragmentos que não têm desordenados estereoregularidade e pode alterar a estrutura sob a influência das condições externas.

Exemplos de proteínas que possuem uma estrutura secundária, por natureza, não é revelado.

Terciário educação

Esta é uma conformação bastante complexo que tem o nome "glóbulo".O que é uma proteína?A sua estrutura é baseada na estrutura secundária, no entanto, a adição de novos tipos de interacções entre os grupos de átomos, e à molécula inteira como pregas, guiado desse modo, para assegurar que os grupos hidrofílicos são dirigidos para o interior do glóbulo e hidrófobo - exteriormente.

Isso explica o encarregado de moléculas de proteína em soluções coloidais de água.Que tipos de interacções que existem?

1. As ligações de hidrogénio - permanecem inalteradas entre as mesmas partes da estrutura secundária.
2. de interacção hidrofóbica (hidrofílico) - surgem quando dissolvido em água polipeptídeo.
3. Ionic atração - raznozaryazhennymi formado entre grupos de resíduos de aminoácidos (radicais).
4. interações covalentes - pode ser formado entre os sites específicos de ácido - moléculas de cisteína, ou melhor, as suas caudas.

Assim, a composição e a estrutura das proteínas que possuem a estrutura terciária pode ser descrito na forma de glóbulos enroladas em cadeias polipeptídicas, que prende e estabilizar a sua conformação devido a diferentes tipos de reacções químicas.Exemplos de tais péptidos: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alfa-queratina, seda fibroína, e outros.

estrutura quaternária

Este é um dos glóbulos mais complexos que se formam as proteínas.Estrutura e função das proteínas, tal plano é muito específico e multifacetada.

O que é este conformação?Esta é um múltiplo (em alguns casos dezenas) cadeias de polipéptidos grandes e pequenos, que são formados de forma independente um do outro.Mas, em seguida, pelas mesmas interações que temos considerado para a estrutura terciária, estes péptidos são torcidos e interligados.Assim obtido glóbulos conformacionais complexos que podem conter átomos de metal, e os grupos lipídicos e hidratos de carbono.Exemplos de tais proteínas: a polimerase de ADN, proteína de envelope do vírus de tabaco, hemoglobina e outros.

Todos nós revisamos a estrutura dos péptidos têm seus próprios métodos de identificação em laboratório, com base em possibilidades atuais de utilização de cromatografia, centrifugação, microscopia eletrônica e óptica e tecnologias de ponta de computador.Funções

estrutura e função das proteínas

está estreitamente relacionado com o outro.Isto é, cada péptido desempenha um papel que é único e específico.Há aqueles que são capazes de realizar em uma célula viva, várias operações significativas.No entanto, pode de forma resumida para expressar as funções básicas de moléculas de proteínas nos organismos dos seres vivos:

1. propulsão.Organismos unicelulares ou organelas, ou algum tipo de mobilidade celular, reduções de deslocados.Isto é assegurado pelas proteínas que formam a estrutura do aparelho de motor: cílios, flagelos, a membrana citoplasmática.Se falamos sobre a incapacidade das células de deslocamento, as proteínas podem contribuir para a sua redução (miosina muscular).
2. função nutricional ou backup.Ele representa o acúmulo de moléculas de proteína em células de óvulos, embriões e sementes de plantas para o futuro refinanciamento dos nutrientes em falta.Após clivagem dos péptidos e aminoácidos dar as substâncias biologicamente activas que são essenciais para o normal desenvolvimento dos organismos vivos.
3. função de energia.Para além dos hidratos de carbono força o corpo pode produzir e proteínas.No decaimento de 1 g de péptido libertado 17,6 KJ de energia útil na forma de trifosfato de adenosina (ATP), que é consumida nos processos de vida.Aviso
4. e função reguladora.É para implementar o acompanhamento próximo dos processos em curso e sinalização das células de tecidos a partir deles para os corpos dos últimos sistemas, e assim por diante.Um exemplo típico é a insulina, a qual é estritamente corrige a quantidade de glicose no sangue.
5. função do receptor.Realizada alterando a conformação do péptido com um lado da membrana e engatar a outra extremidade da reestruturação.Quando isto ocorre, o sinal de transmissão e as informações requeridas.A maior parte destas proteínas são incorporados na membrana citoplasmática de células e mantenha o controlo rigoroso sobre a totalidade do material que passa através dele.Alertando para as alterações físicas e químicas no ambiente.Função de transporte
6. dos peptídeos.É levada a cabo canais de proteínas e proteínas transportadoras.O seu papel é clara - moléculas de transporte necessário para lugares com uma baixa concentração de as peças com alta.Um exemplo típico é o transporte de oxigénio e dióxido de carbono para órgãos e tecidos proteína hemoglobina.Eles também efectuada a entrega de compostos de baixo peso molecular através da membrana celular para dentro.
7. função de estrutura.Um dos mais importantes daqueles que executa proteína.A estrutura de todas as células e os seus organelos péptidos é fornecida.Eles são como o quadro e dar forma à estrutura.Além disso, eles também apoiar e modificá-lo, se necessário.Portanto, para o crescimento e desenvolvimento de todos os organismos vivos necessárias proteínas na dieta.Tais péptidos incluem elastina, tubulina, o colagénio, a actina, e outras queratina.
8. função catalítica.A sua realização de enzimas.Numerosas e variadas, eles acelerar a todas as reacções químicas e bioquímicas no corpo.Sem a sua participação, maçã comum no estômago seria capaz de digerir apenas para dois dias, é susceptível de dobrar ao mesmo tempo.Sob a acção da catalase, e outros enzimas peroxidases, este processo leva duas horas.Em geral, é através deste papel de anabolismo e catabolismo da proteína é efectuada, isto é, plástico e o metabolismo da energia.

papel protetor

Existem vários tipos de ameaças, das quais proteínas são projetados para proteger o corpo.

Em primeiro lugar, ataque químico moléculas de gás reagente traumática de substâncias de espectro diferente.Peptídeos são capazes de se juntar a eles em uma reação química, traduzindo-se em uma forma inofensiva ou simplesmente neutralizar.

Em segundo lugar, a ameaça física de lesões - se o tempo de proteína não fibrinogénio é transformado em fibrina no local da lesão, o sangue não coagular, e, consequentemente, o bloqueio ocorrerá.Em seguida, pelo contrário, é necessário que a plasmina péptido capaz sugado coágulo e restaurar a desobstrução do vaso.

Em terceiro lugar, a ameaça de imunidade.A estrutura e o valor de as proteínas que formam as defesas imunitárias, é crucial.Imunoglobulinas, anticorpos, interferons - são elementos importantes e significativos do sistema linfático e imunológico.Quaisquer partículas estranhas, molécula malicioso das células mortas, ou toda a estrutura sofre estudo imediato pelo composto peptico.É por isso que uma pessoa pode possuir, sem a ajuda de drogas todos os dias para se protegerem da infecção e vírus simples.

propriedades físicas

estrutura de proteína celular é muito específica e depende da função.Mas as propriedades físicas dos péptidos são semelhantes e são reduzidos para as seguintes características.

1. peso molecular - até 1.000.000 Daltons.
2. em sistemas de forma coloidal solução aquosa.Há estrutura adquire carga capaz variam dependendo da acidez.
3. quando expostos a condições severas (radiação, ácido ou alcalino, temperatura, etc.) pode passar para outras conformações camadas, isto é desnaturar.Este processo é de 90% irreversível.No entanto, há um deslocamento inverso - renaturação.

Estas são as propriedades básicas das características físicas dos péptidos.