(enzime) - un compus cu masă moleculară mare organice de natură proteine, organismul care îndeplinește rolul de catalizatori biologici.Mecanismul
de acțiune al enzimelor
elucida mecanismele care stau la baza acțiunii catalitică a enzimelor este una din problemele fundamentale, și nu problemele doar urgente de enzimologie, dar biochimie si biologie moleculara moderna.
mult înainte de aceasta a devenit enzime pure disponibile și a clarificat natura lor, au devenit convins că critice pentru punerea în aplicare a procesului de enzimatice are o legătură cu substratul enzimei.Încercările de a detecta enzimei complexat cu substratul pentru o lungă perioadă de timp nu au avut rezultate, așa cum acest complex este labil, ea se descompune foarte repede.Utilizarea spectroscopiei făcut posibilă identificarea complexele enzimă-substrat pentru catalază, peroxidază, alcool, enzime flavinzavisimyh.Metoda
de analiză cu raze X a dat o mulțime de informații importante cu privire la structura și mecanismele de acțiune ale catalitice enzime.Această metodă a fost utilizată pentru a stabili analogii substrat conexiune cu enzime lizozim și chimotripsina.
Unele dovezi directe pentru existența complexelor enzimă-substrat a reușit să ajungă la în cazul în care una dintre etapele ciclului catalitic al enzimei este legat de substrat printr-o legătură covalentă.Un exemplu este reacția de hidroliză de acetat de n-nitrofenil catalizată de chimotripsina.Când este amestecat cu eterul chimotripsina enzima este acetilat la gruparea hidroxil din restul serină reactivă.Această etapă este rapidă, dar atsetilhimotripsina hidroliză pentru a forma chimotripsina acetat și gratuit este considerabil mai lent.Prin urmare, în prezența n-nitrofenilacetat acumulează atsetilhimotripsin care este ușor de detectat.Substrat
în prezența a compoziției enzimă poate "prinde" de complex de transfer de instabil UE într-o formă inactivă, de exemplu, prin tratarea complexului enzimă-substrat, borohidrură de sodiu, are un efect puternic de reducere.Un astfel de complex ca derivat covalent stabil a fost detectată în aldolaza enzimei.Sa constatat că molecula de substrat reacționează cu gruparea amino-e de lizină.Substrat
reacționează cu enzima într-o anumită parte care este numit centrul de activ, sau enzimei de bază.Sub
centru activ, sau miez, realiza jumătatea proteică enzimă care se conectează la substrat (cofactori) și determină proprietățile enzimatice ale moleculei.Site-ul activ determină specificul și activitatea catalitică a enzimei ar trebui să fie un anumit grad de dificultate structuri adaptate pentru abordarea strânsă și de a interacționa cu molecula de substrat, sau părțile sale implicate direct în reacție.
distinge între grupurile funcționale incluse în porțiunea "catalitic activă" a enzimei și porțiunii de formare oferind o afinitate specifică (legarea substratului enzimei) - așa-numitul știftul, sau "ancora" (secțiunea sau adsorbția situsul activ al enzimei).Mecanism
de acțiune a teoriei enzimei explică Michaelis-Menten.Conform acestei teorii, procesul se desfășoară în patru etape.Mecanismul
de actiune al enzimelor: I etapă
între substrat (S) și enzima (E) a obține o conexiune - complex enzimatic-substrat format din UE, în care componentele sunt legate de covalentă, ionică, apă și alte obligațiuni.Mecanismul
de acțiune al enzimelor IІ etape substrat
sub influența enzimei asociate este activată și devine disponibil pentru reacțiile cataliză relevante ale UE.Mecanismul
de acțiune al enzimelor etape IІI
cataliză angajează UE.Această teorie este confirmată de studii experimentale.
În cele din urmă, stadiul IV se caracterizează prin eliberarea enzimei E și secvența de reacție R. de transformări pot fi afișate după cum urmează: E + S - UE - UE * - E + P.
specificitate de acțiune enzimatică
fiecare enzimă acționează pe un substrat specific, sau un grup de substanțe care sunt similare in structura.Specificitatea acțiune enzimatică este cauza similitudinii de configurația zonei active și substratul.În procesul de interacțiune formată complex enzimatic-substrat.
