conformație (structura) din lanțul peptidic este ordonat și unică pentru fiecare proteină.În circumstanțe speciale există o ruptură a unui număr mare de legături, care stabilizat structura spațială a compușilor cu moleculă.Ca urmare, diferența este complet întregul moleculă (sau o porțiune substanțială a acestora) se prezintă sub forma de spirală aleator.Acest proces se numește "denaturare".Această schimbare poate declanșa caldura din șaizeci la optzeci de grade.Astfel, fiecare moleculă, diferența rezultată poate diferi în conformație de celelalte.
proteină denaturare are loc sub influența oricăror agenți capabili de a distruge necovalente.Acest proces poate să apară în condiții alcaline sau acide, suprafața secțiunii fază, sub influența unor compuși organici (fenoli, alcooli și alții).Denaturarea proteinei poate să apară sub influența clorură de guanidiniu sau uree.Acești agenți forma legături slabe (hidrofob, ionic, pe bază de hidrogen) cu carbonil sau amino ale scheletul peptidic cu o serie de grupuri de resturi de aminoacizi, înlocuind proteine legăturile de hidrogen proprii existente în cadrul moleculei.Ca urmare, apare o modificare în structura secundară și terțiară.
Rezistența la agenți de denaturare depinde în mare măsură de prezența proteinei moleculei compușii legături disulfidice.Inhibitor de tripsină are trei conexiune S - S. condiția denaturarea proteinei de recuperare are loc fără alte influențe.Dacă condițiile compuse ulterior plasate, în cazul în care oxidarea este efectuată de cisteină SH-grupuri și formarea de legături disulfidice, conformația inițială restaurat.Prezența chiar o singură legătură disulfidică crește semnificativ stabilitatea structurii spațiale.
Denaturarea proteinelor, de obicei însoțită de o scădere a solubilității.Odata cu aceasta formează adesea un precipitat.Există el este în formă de "proteine coagulat."La concentrații ridicate ale compușilor din soluției, "eliminarea" suferă întreaga soluție, după cum, de exemplu, se întâmplă în timpul fierberii ouă.Când denaturare proteina pierde activitatea biologică.Pe acest principiu, utilizarea acidului fenolic (soluție apoasă de fenol) ca agent antiseptic.
Instabilitatea a structurii spațiale, o probabilitate mare de eșec sub influența diferiților agenți împiedica în mod semnificativ izolarea și studiul de proteine.De asemenea, este creat anumite probleme atunci când se utilizează compușii in medicina si industria.Dacă
proteine denaturarea a fost realizată prin expunerea la temperaturi ridicate, răcirea lentă, în anumite condiții, renativatsii proces - restaurarea nativ (original) conformația.Acest fapt arată că face parte din lanțul peptidic este în concordanță cu structura primară.
Formarea conformație nativă (locația originală) este un proces spontan.Cu alte cuvinte, acest aranjament corespunde suma minimă de energie liberă conținută într-o moleculă.Posibil ca rezultat concluzia ca structura spațială a compusului este codificată în secvența de aminoacizi în lanțul peptidic.Aceasta, la rândul său înseamnă că toate polipeptidele legate alternanță de aminoacizi (de exemplu, mioglobinovye lanțuri peptidă) va primi o conformație identic.Proteine
poate avea diferențe semnificative în structura primară, chiar dacă puțin sau absolut identice în conformație.
