Proteine: structura si functia.

Este cunoscut faptul că proteinele - în funcție de originea vieții pe planeta noastră.Potrivit teoriei Oparin-Haldane a fost picături coacervate constituită din molecule de peptide, a devenit baza de origine a lucrurilor vii.Acest lucru este, fără îndoială, pentru că analiza structurii interne de orice reprezentant de biomasă arată că aceste substanțe au totul: plante, animale, microorganisme, ciuperci, virusuri.Și ei sunt de natură foarte diversă și macromoleculare.Numele

din patru dintre aceste structuri, ele sunt sinonime: proteine ​​

• ;Proteinele
• ;Polipeptide
• ;Peptide
• .Molecule de proteine ​​

Numărul acestora este cu adevărat incalculabilă.În acest caz, toate moleculele proteice pot fi împărțite în două grupe principale:

• simple - compuse numai din secvențele de aminoacizi unite prin legături peptidice;
• complex - structura și structura unei proteine ​​caracterizată prin protolytic suplimentar grupuri (protetice), de asemenea numit cofactori.

Acest complex de molecule, de asemenea, propriile lor de clasificare.

peptide de absolvire complexe glicoproteine ​​

1. - sunt strâns compuși de proteine ​​și carbohidrați legate.Structura moleculelor se împletesc grupări prostetice mucopolizaharide.Lipoproteinele
2. - compus complex de proteine ​​și lipide.Metaloproteine ​​
3. - se comporte ca un ioni gruparea prostetică metalici (fier, mangan, cupru, și altele).
4. nucleoproteine ​​- proteine ​​și acizi nucleici link (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformație a proteinei și fosforic restul de acid.Chromoproteids
6. - foarte asemănătoare cu metaloproteine, cu toate acestea, un element care face parte din grupul de protezare este un set de culoare (roșu - hemoglobina, verde - clorofilă, și așa mai departe).

Fiecare grup a discutat despre structura și proprietățile de proteine ​​sunt diferite.Funcțiile pe care le efectuează, de asemenea, varia în funcție de tipul de molecula.

structura chimica a proteinelor

din această perspectivă, proteinele - este un lanț lung, solid de resturi de aminoacizi obligațiuni specifice interconectate numite peptide.Din partea structurilor acizi îndepărteze de filiale - radicali.O astfel de structură a moleculei a fost descoperit de E. Fischer la începutul secolului XXI.

detaliu mai târziu, au fost studiate proteine, structura și funcția proteinelor.A devenit clar că aminoacizii care constituie structura peptidei, un total de 20, dar ele pot fi astfel combinate în diferite moduri.Prin urmare, o varietate de structuri de polipeptide.În plus, procesul de viață și exercitarea funcțiilor sale de proteine ​​sunt în măsură să se supună unei serii de transformări chimice.Ca urmare, ele modifică structura, și există un sistem complet nou tip de conexiune.

Pentru a rupe legătura peptidică, adică, rupe structura proteinei de circuite, este necesar să se aleagă condițiile foarte dure (temperaturi ridicate, acizi sau alcali, catalizator).Acest lucru se datorează rezistenței ridicate a legaturilor covalente din molecula, și anume în grupul de peptide.

Detectarea structurii proteinelor în laborator este realizată utilizând reacția biuret - influență asupra hidroxidul precipitat-polipeptidă, cupru (II).Grupul de peptide complex și ionul de cupru oferă o culoare violet luminos.

Există patru organizare structurală de bază, fiecare dintre care are propriile caracteristici ale structurii proteinelor.Nivelurile

organizare: structura primară

După cum sa menționat mai sus, peptida - o secvență de resturi de aminoacizi cu incluziuni, coenzime sau fără ele.Deci, aceasta se numește structura primară a moleculei, ceea ce este natural, desigur, este adevărata aminoacizi unite prin legături peptidice, și nimic mai mult.Adică, polipeptida este o structură liniară.Această structură particulară a proteinelor planului - care este o combinatie de acizi este crucială pentru îndeplinirea funcțiilor moleculei proteice.Datorită acestor caracteristici este posibil nu numai să identifice peptida, dar, de asemenea, pentru a prezice proprietățile și rolul unui întreg nou, nedescoperit.Exemple de peptide având structura primară a naturale - insulina, pepsina, chimotripsina, și altele.

conformație secundar

Structura și proprietățile de proteine ​​din această categorie sunt mai multe schimbări.O astfel de structură poate fi format inițial de natura sau când este expus la temperatura dure hidroliză inițiale sau a altor condiții.

Acest conformație are trei varietati:

1. bobine netede, corecte, stereoregulare construite din resturi de aminoacizi, care sunt răsucite în jurul axei principale a conexiunii.Deținute împreună doar de legături de hidrogen care au loc între oxigen un grup de peptide și alte hidrogen.Caracterizat prin aceea că structura este considerat a fi datorat faptului că înfășurările sunt uniform repetate în fiecare 4 unitate.O astfel de structură poate fi fie stângaci sau pravozakruchennoy.Dar proteine ​​in mai cunoscute dextrorotatory predomină izomeri.O astfel de conformație numit alfa-structuri.Compoziția și structura proteinelor
2. următorul tip diferă de cel anterior prin aceea că legăturile de hidrogen sunt formate între un număr de nu sta pe o parte dintre resturile molecula, iar distanța considerabilă între, și destul de departe.Din acest motiv, întreaga structură devine șarpe complicate lanțuri mai ondulate, polipeptide.Există o facilitate care ar trebui să fie de proteine.Structura de aminoacizi pe ramuri ar trebui să fie cât mai scurt care a glicină sau alanină, de exemplu.Acest tip de conformație secundar se numește beta-sheets pentru capacitatea lor de a lipi împreună dacă formarea structurii de ansamblu.
3. aparținând treilea tip de structură a biologiei proteine ​​indică raznorazbrosannye cât de complex, fragmente dezordonate care nu au nici stereoregularitatea și pot modifica structura sub influența condițiilor externe.

Exemple de proteine ​​care au o structură secundară, prin natura, nu este dezvăluit.

terțiar

Aceasta este o conformație destul de complex, care are numele de "globule".Ce este o proteină?Structura sa este bazată pe structura secundară, cu toate acestea, adăugarea de noi tipuri de interacțiuni între grupuri de atomi, și cu întreaga moleculă cum ar fi falduri, ghidate astfel, pentru a se asigura că grupurile hidrofile sunt îndreptate spre interiorul Globula și hidrofob - exterior.

Aceasta explică taxa de molecule de proteine ​​în soluții coloidale de apă.Ce tipuri de interacțiuni sunt acolo?Legături de hidrogen

1. - rămân neschimbate între aceleași părți ca și în structura secundară.
2. interacțiune hidrofobă (hidrofil) - apar atunci când este dizolvat în apă polipeptide.Atracție
3. Ionic - raznozaryazhennymi format între grupuri de resturi de aminoacizi (radicalii).
4. interacțiuni covalente - poate fi format între anumite site-uri de acid - molecule de cisteină, sau, mai degrabă, cozile lor.

Astfel, compoziția și structura de proteine ​​care au structura terțiară poate fi descrisă ca globule laminate în lanțuri de polipeptide, care deține și stabilizarea conformație sa din cauza diferitelor tipuri de reacții chimice.Exemple de astfel de peptide: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alfa-cheratină, mătase fibroin, și altele.

structură cuaternară

Acesta este unul dintre cele mai complexe globulelor care formează proteine.Structura si functia de proteine, un astfel de plan este foarte specific și cu multiple fațete.

Ce este asta conformație?Aceasta este o multiplu (în unele cazuri zeci) lanțuri mari și mici polipeptidice, care sunt formate independent unul de celălalt.Dar apoi, de aceleași interacțiunile care le-am considerat pentru structura terțiară, aceste peptide sunt răsucite și împletite.Astfel obținut globule conformationale complexe care pot conține atomi de metal, și grupuri de lipide, carbohidrați și.Exemple de astfel de proteine: ADN polimerază, proteine ​​plic virusul tutunului, hemoglobina, si altele.

Tot am revizuit structura peptidelor au propriile lor metode de identificare în laborator, pe baza posibilităților actuale de folosind cromatografia, centrifugare, microscopie electronică și optice și tehnologiilor de vârf de calculator.Funcții

structura si functia de proteine ​​

este strâns corelată cu alte fiecare.Adică, fiecare peptidă joacă un rol care este unic și specific.Există cei care sunt capabili de a efectua într-o celulă vie, mai multe tranzacții semnificative.Cu toate acestea, se poate, în formă de rezumat pentru a exprima funcțiile de bază de molecule de proteine ​​în organismele ființelor vii:

1. propulsie.Organisme unicelulare sau organite, sau un anumit tip de mobilitate celule, reduceri strămutate.Acest lucru este asigurat prin proteine ​​care alcătuiesc structura aparatului motorului: cilia, flagel, membrana citoplasmică.Dacă vorbim despre incapacitatea celulelor de a deplasării, proteinele pot contribui la reducerea lor (miozina musculare).
2. funcție nutritiv sau de rezervă.Ea reprezintă acumularea de molecule de proteine ​​in celulele de ou, embrionilor și semințe de plante pentru reconstituirea viitoare nutrientii care lipsesc.La scindarea peptidelor și aminoacizii dau substanțe biologic active, care sunt esențiale pentru dezvoltarea normală a organismelor vii.
3. funcție de energie.În afară de carbohidrati forteaza organismul poate produce și proteine.În dezintegrarea 1 g de peptidă eliberată 17.6 kJ de energie utilă sub formă de adenozin trifosfat (ATP), care este consumată în procesele de viață.Avertizare
4. și funcția de reglementare.Acesta este de a implementa monitorizarea atentă a proceselor în curs de desfășurare și semnalizarea celulelor la nivelul tesuturilor de la ei pentru a trupurile din urmă sistemelor, și așa mai departe.Un exemplu tipic este insulina, care este fixează strict cantitatea de glucoză în sânge.
5. funcției receptorului.Realizarea prin schimbarea conformației peptidei cu o parte a membranei și angajarea celălalt capăt al restructurării.Când se întâmplă acest lucru transmisia semnalului și informațiile necesare.Cele mai multe dintre aceste proteine ​​sunt incorporate in membrana citoplasmatică a celulelor și menține un control strict asupra tot materialul care trece prin ea.Alertare la schimbările chimice și fizice în mediul înconjurător.Funcția de transport
6. a peptidelor.Se efectuează canale de proteine ​​și proteine ​​de transport.Rolul lor este clar - molecule de transport necesare pentru locuri cu o concentrație scăzută a pieselor de înaltă.Un exemplu tipic este transportul oxigenului și dioxidului de carbon la organe și țesuturi hemoglobina proteine.De asemenea, ei efectuează eliberarea compușilor cu greutate moleculară scăzută prin membrana celulară interior.
7. funcție structura.Una dintre cele mai importante dintre cele care efectuează proteine.Este prevăzută Structura tuturor celulelor și organite peptide lor.Ele sunt ca și cadru modela structura.Mai mult, ei, de asemenea, să sprijine și modificați-l, dacă este necesar.Prin urmare, pentru creșterea și dezvoltarea tuturor organismelor care trăiesc proteine ​​necesare in dieta.Astfel de peptide includ elastina, tubulina, colagen, actina, și alte keratina.
8. funcția catalitică.Ei performante enzime.Numeroase și variate, au accelera toate reacțiile chimice și biochimice din organism.Fără participarea lor, mere obișnuit în stomac ar putea să digere numai pentru două zile, este posibil să se aplece în același timp.Sub acțiunea catalazei, peroxidaze și alte enzime, acest proces durează două ore.In general, aceasta este prin acest rol de anabolismului proteic și catabolismul se realizează, adică, metabolismul plastic și energie.Rol de protectie

Există mai multe tipuri de amenințări, de la care proteinele sunt concepute pentru a proteja organismul.

În primul rând, atacul chimic moleculele de gaz reactant traumatic de substanțe de diferite spectru.Peptidele sunt capabili să se alăture cu ei în-o reacție chimică, traducerea într-o formă inofensivă sau pur și simplu de neutralizare.

În al doilea rând, amenințarea fizică a leziunilor - în cazul în care timpul de proteine ​​fibrinogen nu este transformat în fibrină la locul de prejudiciu, sângele nu se coaguleze, și, prin urmare blocaj va avea loc.Apoi, dimpotrivă, trebuie să plasmină peptide capabile supt cheag și a restabili permeabilitatii navei.

În al treilea rând, amenințarea de imunitate.Structura și valoarea proteinelor care formeaza apărarea imună, este crucială.Anticorpii, imunoglobuline, interferoni - toate sunt elemente importante și semnificative ale limfatic și sistemul imunitar.Orice particule străine, moleculă malware a celulelor moarte, sau întreaga structură suferă studiu imediat prin compusul peptidic.Acesta este motivul pentru o persoană poate deține, fără ajutorul medicamentelor in fiecare zi pentru a se proteja de infectii si virusuri simple.

proprietățile fizice

structura de proteine ​​de celule este foarte specific și depinde de funcția.Dar proprietățile fizice ale peptidelor sunt similare și sunt reduse la următoarele caracteristici.

1. greutate moleculară - până la 1.000.000 Daltoni.
2. în sisteme coloidale formă soluție apoasă.Nu achiziționează structura taxa capabil variază în funcție de aciditatea.
3. Cand sunt expuse la condiții dure (radiatii, acizi sau baze, temperatură, etc.) poate trece la alte conformații straturi, adică denatura.Acest proces este 90% ireversibilă.Cu toate acestea, există o schimbare invers - renaturare.

Acestea sunt proprietățile de bază ale caracteristicilor fizice ale peptidelor.