a corpului nostru - un proces extrem de complicat, care a implicat milioane de celule, mii de substanțe diferite.Dar există un domeniu care este dependentă în întregime de proteine specifice, fără de care viața unui om sau animal ar fi complet imposibil.După cum probabil ați ghicit, este vorba despre enzime.
Azi vom considera funcția enzimatică a proteinelor.Acesta este un domeniu major de biochimie.
Deoarece aceste materiale sunt proteine de preferință, acestea se pot fi considerate ele.Trebuie să știți că au fost descoperite pentru prima enzimele timp în anii '30 ai secolului 19, numai oamenii de stiinta au luat mai mult de mult de un secol, pentru a se ajunge la o definiție mult sau mai puțin uniformă pentru ei.Deci, ce funcție este realizată de proteine sunt enzime?În acest sens, precum și structura și reacțiile din exemplele lor veți învăța de la acest articol.
trebuie să înțeleagă că nu orice proteină poate fi o enzimă, chiar și în teorie.Numai proteine în formă globulară poate prezenta activitate catalitică în raport cu alți compuși organici.Ca toate acestea clasă de compuși naturali, enzime sunt compuse din resturi de aminoacizi.Amintiți-vă că funcția enzimatică a proteinelor (exemple de care vor fi în lucrare) pot fi efectuate numai de către cei a căror molar masă de cel puțin 5000
Ce enzimă definiție modernă
Enzimele - sunt catalizatori de origine biologică.Ei au capacitatea de a accelera reacția prin contact strâns între cele două a reactanților (substraturi).Putem spune că funcția enzimatică a proteinelor - un proces unele cataliza reactii biochimice care sunt specifice un organism viu.Doar o mică parte din ele pot fi reproduse într-un laborator.
Trebuie remarcat faptul că, în ultimii ani în acest domeniu nu a fost ceva progres.Oamenii de stiinta vine treptat aproape de a crea enzime artificiale care pot fi utilizate nu numai pentru economia, dar și medicina.Enzimele sunt dezvoltate, care pot distruge în mod eficient chiar și mici zone de pornire cancer.
care parti ale enzimei direct implicat în reacția?
Rețineți că în contact cu substratul nu este inclus întregul corp al enzimei, dar numai o mică parte, care este centrul activ.Aceasta este caracteristica lor principala, complementaritatea.Acest concept presupune că substratul enzimatic este ideal în formă și proprietățile sale fizico-chimice.Se poate spune că funcția de enzime în acest caz, este următorul:
- apa coboară de pe suprafața carcasei.
- Există o anumită deformare (polarizare, de exemplu).
- după care sunt aranjate într-un mod special în spațiul, în timp ce se apropie unul de altul.
Acești factori conduc la o accelerare a reacției.Și acum să facem o comparație între enzimele și catalizatori anorganici.Comparație
| între | Enzimele | catalizatorilor anorganici accelerare |
| de înainte și înapoi reacții | egal | egal |
| specificitatea (complementaritate) | potrivit doar pentru un anumit tip de substanțe, de mare specificitate | poate fi universal, accelerarea mai multe reacții similare viteză de reacție |
|
| crește intensitatea reacției de câteva milioane de ori | Accelerationsute și mii de ori |
| reacție să se încălzească reacție | merge la "nu" din cauza denaturarea totală sau parțială a proteinelor participante | Când, cele mai multe reacții catalitice încălzite accelerat în mod repetat |
După cum puteți vedea, funcția enzimatică a proteinelor implică specificitate.Din mine, voi adăuga, de asemenea, că multe dintre aceste proteine au, de asemenea, anumite specii.Pur și simplu pune, enzima umană este greu de potrivit pentru cobai.
Informații importante cu privire la structura de enzime
Structura acestor compuși este izolat doar trei niveluri.Structura primară poate fi identificată prin resturile de aminoacizi care fac parte din enzimelor.Având în vedere că funcția enzimatică a proteinelor, exemple de care am citate în mod repetat în acest articol poate fi exercitat numai anumite categorii de compuși, pentru a le identifica exact pe această bază este destul de real.
ceea ce privește nivelul secundar, care aparține este determinată prin intermediul unor tipuri suplimentare de relații care pot apărea între resturile de aminoacizi.Acest hidrogen comunicare, electrostatic, hidrofobe, și van der Waals interacțiuni.Ca urmare a tensiunii care provoacă aceste conexiuni în diferite părți ale enzimei produse α-helix, bucla și p-toroane.Structura terțiară
este un rezultat al faptului că un relativ mari porțiuni ale lanțului polipeptidic este pur și simplu sa prăbușit.Firele rezultate sunt numite domenii.În cele din urmă, formarea finală a acestei structuri are loc numai după stabilită între diferitele domenii de interacțiune susținută.Trebuie amintit faptul că formarea domeniilor are loc într-o manieră complet independente unele de altele.Unele caracteristici
domenii
De obicei, lanțul polipeptidic din care sunt formate, format din aproximativ 150 de resturi de aminoacizi.Când domenii interacționează unele cu altele, a format un globulă.Având în vedere că funcția este realizată de centrele active de enzimatice bazate pe ele, ar trebui să fie conștienți de importanța acestui proces.
domeniu în sine este caracterizat prin aceea că între resturile de aminoacizi în structura sa există numeroase interacțiuni.Numărul lor este mult mai mare decât cea pentru reacția dintre domeniile înșiși.Astfel, cavitatea între relativ "vulnerabile" pentru acțiunea diferiților solvenți organici.Volumul de ordinul a 20-30 Â cubi, care se potrivește unele dintre moleculele de apă.Diferite domenii sunt susceptibile de a avea o structură tridimensională complet unic, care este asociat cu îndeplinirea funcțiilor complet diferite.Centre activi
Ca regulă, site-urile active sunt situate strict între domenii.Prin urmare, fiecare dintre care joacă un rol foarte important în cursul reacției.Ca urmare a acestui aranjament de domenii constatat o flexibilitate considerabilă, mobilitatea în zona de enzimei.Acest lucru este extrem de important, deoarece funcția enzimatică este realizată numai acei compuși care pot schimba în mod adecvat poziția spațială.Conexiune
între lungimea polipeptidei în corpul enzimei, și prin modul complex funcții ele realizate, există o legătură directă.Complexitatea crescândă a rolului se realizează atât prin formarea centrului activ al reacției dintre domeniul catalitic și, datorită formării de noi domenii în întregime.
Unele proteine enzimatice (exemple - lizozim și glicogen fosforilazei) poate varia foarte mult în dimensiune (129 și 842 resturi de aminoacizi, respectiv), deși catalizează reacția de scindare a acelorași tipuri de legături chimice.Diferența este că enzimele mai masive și mari sunt în măsură să controleze mai bine poziția în spațiu, care asigură o mai mare stabilitate și viteza de reacție.Clasificarea principal
de enzime
prezent, comun și pe scară largă în întreaga lume este un standard de clasificare.Potrivit ei, este evident șase clase majore, cu subclasele relevante.Considerăm doar de bază.Iată-le:
1. Oxidoreductazele.Funcția de enzime în acest caz - stimularea reacțiilor redox.
2. transferaze.Poate efectua transferuri între substraturile din următoarele grupe: resturi de
- -carbon.
- Rămâne de aldehide și cetone.
- acil și glicozil componente.
- alchil (ca o excepție, nu poate tolera CH3) reziduuri.
- baze azotate.
- Grupuri care conțin fosfor.
3. hidrolazelor.În acest caz, funcția enzimatică a proteinelor este scindarea dintre următoarele tipuri de compuși:
- ester.Glicozide
- . esteri
- și tioesteri.
- Relații peptida tip.Obligațiuni
- ale CN (cu excepția acelorași peptide).
4. liazele.Ei au capacitatea de a grupa decupleaza cu formarea ulterioară a unei duble legături.În plus, s-ar putea efectua procesul invers: aderarea la grupurile selectate pentru a dublelor legături.
5. izomerazele.În acest caz, funcția enzimatică a proteinelor este complicată reacțiile de izomere.Acest grup include următoarele enzime:
- racemază, epimerază.
- Tsistransizomerazy.
- oxidoreductaze intramoleculare.
- transferazele intramoleculare.
- liaza intramoleculară.
6. ligases (altfel cunoscut sub numele de sintetazei).Acestea sunt utilizate pentru despicare de ATP in timp ce formarea unor conexiuni.
ușor să vedem că funcția enzimatică a proteinelor este incredibil de important, deoarece acestea sunt într-un anumit grad de control asupra aproape toate reacțiile care au loc în fiecare secundă în corpul dumneavoastră.
Ceea ce rămâne a enzimei după interacțiunea cu substratul?
adesea proteină globulară este o enzimă origine, al cărei centru activ este reprezentat de resturi de aminoacizi.În toate celelalte cazuri, centrul include puternic asociat cu el grup protetice sau coenzimei (ATP, de exemplu), conexiunea este mult mai slabă.Un catalizator numit un holoenzimatic, iar reziduul sa, după îndepărtarea format apoenzimei ATP.
Astfel, pe această bază enzimele sunt împărțite în următoarele grupe:
- Simplu hidrolază, liaza, și izomeraza, care, în general, nu conțin bază coenzima.
- enzimă proteică (exemple - unele transaminazelor) cuprinzând o grupare prostetică (acid lipoic, de exemplu).Acest grup include multe dintre peroxidază.
- Enizmy, care a necesitat regenerare a coenzima.Acestea includ o kinază, precum cele mai multe dintre Oxidoreductazele.
- Alți catalizatori, a căror compoziție nu este încă pe deplin înțeles.
Toate substanțele, care fac parte din primul grup, sunt utilizate pe scară largă în industria alimentară.Toate celelalte catalizatori necesită condiții foarte special pentru activarea acestuia, și, prin urmare funcționează numai în corpul sau, în unele teste de laborator.Astfel, funcțiile enzimatice - aceasta este o reacție foarte specific, care constă în stimularea reacțiilor catalitice cu () în anumite tipuri de condiții bine definite ale unui om sau un animal.
Ce se întâmplă în site-ul activ, sau de ce enzimele funcționează atât de eficient?
Am spus în mod repetat că cheia pentru intelegerea de cataliză enzimatică este crearea centrului activ.Se întâmplă de legare a substratului, care, în aceste circumstanțe este mult mai activ reacționează specific.În scopul pentru tine de a înțelege complexitatea reacțiilor efectuate acolo, da un exemplu simplu: fermentarea glucozei să apară, trebuie să enzime imediat 12!La fel de interacțiune dificil este posibilă numai datorită faptului că o proteină care îndeplinește funcția enzimei, are cel mai înalt grad de specificitate.
Specii enzime specificitate
Este absolut.În acest caz, specificitatea este prezentat doar un singur tip de enzima strict definit.Astfel, urează reacționează numai cu uree.Lapte lactoză în reacția, aceasta nu intră în nici un caz.Aceasta este ceea ce funcționează proteinele efectua enzime în organism.
În plus, grupul nu este specificitate absolută mai puțin frecvente. cum sugerează și numele, în acest caz, există "sensibilitate" strict la o clasă de compuși organici (esteri, inclusiv alcooli complexe sau aldehide).Astfel, pepsina, care este una dintre enzimele cheie ale stomacului, prezintă numai specificitate pentru hidroliza legăturii peptidice.Alkogoldegidraza interacționează exclusiv cu alcooli și nu laktikodegidraza împărțit nimic, dar acizi alfa hidroxi-.
Se întâmplă, de asemenea, faptul că această caracteristică funcția enzimatică a unui anumit grup de compuși, dar în anumite condiții, enzimele pot acționa pe destul de diferit de principalul său "țintă" de o substanță.In acest caz, catalizatorul "tinde" într-o anumită clasă de substanțe, dar în anumite condiții se poate scinda și alți compuși (nu neapărat echivalent).Cu toate acestea, în acest caz, reacția va proceda mult mai lent.
tripsina larg cunoscută capacitatea de a acționa pe legături peptidice, dar foarte puțini oameni știu că această proteină care realizează funcția enzimatică în tractul gastrointestinal, poate reacționa cu o varietate de compuși ester.
În cele din urmă, specificitatea este optic.Aceste enzime pot interacționa cu o mare varietate de substanțe lista în întregime, dar numai cu condiția ca acestea să aibă o proprietati optice bine definite.Astfel, funcția enzimatică a proteinelor în acest caz este foarte asemănător cu principiul acțiunii unei enzime, catalizatori anorganici.
ce factori determina eficiența cataliză?
Astăzi, se crede că factorii care determină un grad extrem de ridicat de eficiență de enzime sunt: concentrația fără efecte
- .
- Efectul de orientare spațială.
- versatilitatea site-ul activ al reacției.
În general, esența efectului de concentrare nu este diferită de cea din reacția cataliză anorganic.In acest caz, centrul activ creat o astfel de concentrație a substratului, care este de câteva ori mai mare decât aceeași valoare pentru toate celelalte volume.In centrul reacției sortate selectiv substanță molecule să reacționeze împreună.Nu este greu de ghicit ca acest efect duce la creșterea ratei de reacție chimică de mai multe ordine de mărime.
Când un proces chimic standard de are loc, este extrem de important, care face parte din moleculele care interacționează se va ciocni unul cu celălalt.Simplu spus, moleculele de substanță în momentul coliziunii trebuie să fie strict orientată în raport cu celălalt.Datorită faptului că situsul activ al enzimei astfel inversarea se face cu forța, după care toate componentele care sunt aranjate într-o anumită linie, reacția cataliza este accelerată prin aproximativ trei ordine de mărime.
Sub multi-funcționalitatea în acest caz se referă la proprietatea tuturor componentelor site-ul activ, în același timp (sau puternic de acord) pentru a acționa în molecula "prelucrate" substanță.Aici (molecula) nu este fixat în mod corespunzător doar în spațiu (a se vedea. Mai sus), dar, de asemenea, foarte mult se schimbă caracteristicile sale.Toate aceste rezultate, împreună în faptul că enzima devine mult mai ușor să acționeze asupra substratului după cum este necesar.
