konformácie (konštrukcia) z peptidového reťazca sa ukladá a unikátne pre každý proteín.Za zvláštnych okolností je prasknutie veľkého počtu článkov, ktoré stabilizovanej priestorovú štruktúru zlúčenín molekúl.V dôsledku toho, medzera je úplne celé molekule (alebo jej významnú časť) má formu náhodného klbka.Tento proces sa nazýva "denaturácia '.Táto zmena môže vyvolať teplo z šesťdesiatich až osemdesiatich stupňov.Teda, každá molekula, vzniknutá medzera sa môže líšiť v konformácii od ostatných.
proteín denaturácia dochádza pod vplyvom akýchkoľvek činidiel, ktoré sú schopné ničiť nekovalentné väzby.Tento proces sa môže objaviť za alkalických alebo kyslých podmienok, na povrchu časti fázy, pod vplyvom určitých organických zlúčenín (fenoly, alkoholy a ďalšie).Denaturácia proteínu môže dôjsť vplyvom guanidiniumchloridu alebo močoviny.Tieto látky tvoria slabé väzby (hydrofóbna, iónové, vodík) s karbonylovými alebo aminoskupinami reťazca peptidu s radom skupín aminokyselinových zvyškov, nahradí súčasný vlastný proteín vodíkové väzby v molekule.V dôsledku toho dôjde k zmene v sekundárnej a terciárnej štruktúry.
Odolnosť proti denaturačného prostriedku do značnej miery závisí na prítomnosti proteínu molekuly pripočítava disulfidové väzby.Trypsín inhibítor má tri pripojenie S - S. Ak Protein Recovery denaturácia nastane bez ďalších vplyvov.Ak sa následne vložené zlúčenina podmienok, kde sa oxidácia vykonáva cysteinové SH-skupiny a tvorbu disulfidových väzieb, počiatočné konformácie obnovená.Prítomnosť ani jednu disulfidovou väzbou výrazne zvyšuje stabilitu priestorovej štruktúry.
Denaturácia proteínu, obvykle sprevádzané znížením rozpustnosti.Spolu s tým sa často vytvára precipitát.Tam on je vo forme "koagulovaného proteínu."Pri vysokých koncentráciách zlúčenín v roztoku, "postupné zavádzanie" prechádza celého riešenia, ako je, napríklad, to sa stane, keď vriacej vajec.Pri denaturáciu proteínu stráca svoju biologickú aktivitu.Na tomto princípe, je použitie kyseliny karbolový (fenol vodný roztok) ako antiseptikum.
Nestabilita priestorovej štruktúry, vysoká pravdepodobnosť poruchy pod vplyvom rôznych činidiel značne naruší izoláciu a štúdium proteínu.To je tiež vytvorený určité problémy pri používaní zlúčenín v medicíne a priemysle.Ak
proteín denaturácia bola vykonaná vystavením vysokým teplotám, pomalé ochladzovanie za určitých podmienok proces renativatsii - obnovenie natívne (pôvodné) konformácii.Táto skutočnosť ukazuje, že ktorým sa z peptidového reťazca je v súlade s primárnou štruktúre.
Formácia prirodzenej konformácii (pôvodné umiestnenie) je spontánny proces.Inými slovami, toto usporiadanie zodpovedá minimálne množstvo voľnej energie obsiahnutej v molekule.Možné, čo vedie k záveru, že priestorová štruktúra tejto zlúčeniny je zakódovaný v aminokyselinové sekvencii v peptidovom reťazci.To zase znamená, že všetky polypeptidy súvisiace striedanie aminokyselín (napr., Mioglobinovye peptid reťazca) dostane identický konformácii.
proteíny môžu mať významné rozdiely v primárnej štruktúre, aj keď len málo, alebo v konformácii úplne totožné.
