štruktúra molekuly proteínu je študoval na viac ako 200 rokov.Je známa pre mnoho proteínov.Niektoré z nich boli syntetizované (napríklad inzulín, RNase).Základné štruktúrne a funkčné jednotka molekuly proteínu sú aminokyseliny.Ďalej karboxylovej a aminoskupiny proteínov obsahovať tiež ďalšie funkčné skupiny, ktoré určujú ich vlastnosti.Také skupiny zahŕňajú usporiadané v postrannom reťazci molekuly proteínu: karboxyskupinu kyseliny asparágovej alebo kyseliny glutámovej, aminoskupiny lyzínu alebo hydroxylysin, guanidínovú skupiny arginínu, histidínu imidazolové skupiny, hydroxylové skupiny serínu a treonínu, fenolové skupiny tyrozínu, sulfhydrylovú skupinu cysteínu, disulfidovou skupinu cystínutioétery skupinu metionínu, fenylalanínu benzelnoe jadrové alifatický reťazec z iných aminokyselín.
Existujú štyri úrovne štrukturálnej organizácii proteínových molekúl.
Primárne štruktúra proteínu.Aminokyseliny v proteínové molekuly sú navzájom spojené peptidovými väzbami, tak sa vytvorí primárny štruktúru.To závisí na kvalitatívnom zložení aminokyselinové sekvencie ich počtom a prepojenia.Primárna štruktúra proteínu väčšinou zisťuje Sanger.Sa spracuje s roztokom cieľového proteínu ditroftorbenzola (DNP), čím sa vytvorí proteínové-dinitrofenyl (DNP-proteín).Následne DNP-hydrolyzovaný proteín, zvyšok proteínové molekuly, produkované a kyseliny DNP-amino.Kyselina DNP-amino sa izoluje z reakčnej zmesi a hydrolýzy.Produkty hydrolýzy sú aminokyseliny a dinitrobenzén.Zvyšok molekuly proteínu reagovať s novými dávkami DNP, kým, až sa celá molekula nerozpadá na aminokyseliny.Na kvantitatívne štúdie aminokyselín základe tvoria primárnu štruktúru režimu jednotlivého proteínu.Známy primárnej štruktúra proteínu inzulínu, myoglobín, hemoglobín, glukagón a mnoho ďalších).
Edmanovým odbúravaním proteínu sa pridá fenylisothiokyanát.Niekedy sa používajú proteolytické enzýmy - trypsín, pepsín, chymotrypsín, peptidáz, atď.
proteín sekundárne štruktúry.Americkí vedci pomocou analýzy X-ray a zistili, že proteín polypeptidový reťazec často existuje vo forme alfa-šroubovíc a niekedy beta štruktúr.
alfa helix v porovnaní s točitým schodiskom, ktoré vykonávajú funkciu stupňov aminokyselinových zvyškov.V molekulách vláknitých proteínov (silk fibroin) polypeptidových reťazcov je takmer plne vysunutý (beta-štruktúry), a umiestni sa vo forme guličiek, stabilizovaného vodíkovými väzbami.
alfa-helix môžu byť vytvorené spontánne v syntetických polypeptidov (dederon, nylon), ktoré majú molekulovú hmotnosť v rozmedzí od 10 až 20 tisíc. Áno.V niektorých častiach molekúl proteínu (inzulínu, hemoglobín, RNase) porušil alfa-helikální usporiadanie peptidového reťazca, a tvoril špirálové štruktúry iného typu.
terciárne štruktúra proteínu.Špirálovitá časti polypeptidového reťazca proteínové molekuly sú v rôznych vzťahov, ktoré určujú, terciárne (trojrozmerné) štruktúru, tvorí objem a tvar molekuly proteínu.Predpokladá sa, že sa terciárne štruktúry automatický a dochádza v dôsledku interakcie aminokyselinových zvyškov s molekulami rozpúšťadla.Vyznačujúci sa tým, že hydrofóbne skupiny "ťahané" do molekúl proteínu za vytvorenie ich suché oblasti a hydrofilné skupiny sú orientované smerom k rozpúšťadla, ktoré spôsobuje tvorbu energeticky priaznivé konfirmačný molekuly.Tento proces je sprevádzaný tvorbou intramolekulárna väzieb.Terciárny štruktúra molekuly proteínu transkribované RNA-ASE, hemoglobín, lyzozýmu vajcia.
kvartérne štruktúra proteínu.Tento typ štruktúry proteínových molekúl je výsledkom združenie niekoľkých podjednotiek integrované do jednej molekuly.Každá podjednotka má primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.
