Proteín: Štruktúra a funkcie.

Je známe, že proteíny - základ vzniku života na našej planéte.Podľa teórie Oparin-Haldane bol koacervátových kvapky pozostávajúce z peptidov molekúl, sa stala základom pôvodu živých vecí.To nie je pochýb o tom, pretože analýza vnútornej štruktúry každého zástupcu biomasy ukazuje, že tieto látky majú všetko: rastlín, živočíchov, mikroorganizmov, huby, vírusy.A oni sú veľmi rozmanité a makromolekulárnej príroda.Meno

od štyroch z týchto štruktúr, ktoré sú synonymom:

• proteíny;
• proteíny;
• polypeptidy;
• peptidy.

Molekuly proteínov

Ich počet je naozaj nevyčísliteľná.V tomto prípade sú všetky proteínové molekuly môžu byť rozdelené do dvoch hlavných skupín:

• jednoduchých - zložených iba z aminokyselinových sekvencií spojených peptidovými väzbami;
• zložitá - štruktúra a štruktúra proteínu, vyznačujúci sa tým dodatočné protolytických (protetické) skupín, tiež nazývaný kofaktory.

Tento komplex molekuly majú tiež svoje vlastné klasifikácii.

promócie komplexné peptidy glykoproteíny

1. - sú úzko spojené zlúčeniny bielkovín a sacharidov.Štruktúra molekúl sa prelínajú prostetickej skupiny mukopolysacharidy.
2. lipoproteíny - komplexné zlúčeniny proteínov a lipidov.
3. metaloproteíny - pôsobiť ako protetické skupiny ióny kovov (železo, mangán, meď a ďalšie).
4. nukleoproteíny - odkazov proteíny a nukleové kyseliny (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformácie kyselinového zvyšku proteínu a fosforečnej.
6. chromoproteids - veľmi podobné metalloproteins, však, prvok, ktorý je súčasťou prostetickej skupinou je sada farebného (červená - zelená - hemoglobínu, chlorofylu, a tak ďalej).

Každá skupina prerokovala štruktúru a vlastnosti proteínov sú rôzne.Funkcie, ktoré sa vykonávajú, sa tiež líšia v závislosti od typu molekuly.

chemická štruktúra proteínov

z tohto hľadiska, bielkovín - je to dlhý, pevný reťazec aminokyselinových zvyškov prepojených špecifické dlhopisov tzv peptid.Zo strany stavby kyseliny odchýliť vetvy - radikály.Takáto štruktúra molekuly bola objavená E. Fischer na začiatku storočia XXI.

viac detailov neskôr boli študované proteíny, štruktúry a funkcie proteínov.Ukázalo sa, že aminokyseliny, ktoré tvoria štruktúru peptidu, celkom 20, ale môžu tak byť kombinované rôznymi spôsobmi.Z tohto dôvodu, paleta polypeptidových štruktúr.Okrem toho, proces života a plnenie svojich funkcií proteínov sú schopné podstúpiť rad chemických transformáciou.V dôsledku toho, sa zmeniť štruktúru, a je tu úplne nový typ pripojenia.

Aby zlomiť peptidové väzby, tj, zlomiť proteínovú štruktúru týchto obvodov je nutné voliť veľmi tvrdé podmienky (vysoké teploty, kyseliny alebo zásady, katalyzátor).To je vzhľadom k vysokej pevnosti sa kovalentných väzieb v molekule, a to v skupine peptidu.

Detekcia štruktúry proteínov v laboratóriu sa vykonáva za použitia Biuretova reakcie - vplyv na polypeptid sa vyzráža hydroxid, meď (II).Komplex peptid skupina a iónov medi Poskytuje jasný fialovú farbu.

K dispozícii sú štyri základné organizačná štruktúra, z ktorých každý má svoje vlastné charakteristiky štruktúry proteínov.Hladiny

organizácie: Primárne štruktúra

Ako bolo uvedené vyššie, je peptid - sekvencia aminokyselinových zvyškov s inklúzií, koenzýmy, alebo bez nich.Takže tento sa nazýva primárna štruktúra molekuly, čo je prirodzené, samozrejme, je skutočné aminokyseliny spojené peptidovými väzbami, a nič viac.To znamená, že polypeptid je lineárny štruktúru.Tento zvláštny štruktúry proteínov podľa plánu, - to je kombinácia kyselín je rozhodujúci pre výkon funkcie proteínové molekuly.Vďaka týmto vlastnostiam je možné nielen identifikovať peptid, ale aj predpovedať vlastnosti a role úplne nové, doposiaľ neobjavené.Príklady peptidov, ktoré majú primárne štruktúru prirodzených - inzulín, pepsín, chymotrypsín, a ďalšie.

sekundárne konformácie

Štruktúra a vlastnosti bielkovín v tejto kategórii sú niekoľko zmien.Takáto štruktúra môže byť vytvorená na začiatku na povahe, alebo, ak sú vystavené drsnému počiatočnú teplotu hydrolýzy alebo iné podmienky.

Príčinou tohto tvaru, má tri odrody:

1. hladké, správne, stereoregulární cievky postavené zo zvyškov aminokyselín, ktoré sa krútili okolo hlavnej osi pripojenie.Držal pohromade iba vodíkovými väzbami, ktoré sa vyskytujú medzi kyslíkom jeden peptid skupiny a druhý vodík.Vyznačujúci sa tým, štruktúra považovaná za dôsledok skutočnosti, že vinutia sú rovnomerne po opakovanom každé 4 jednotky.Takáto štruktúra môže byť buď ľavou rukou alebo pravozakruchennoy.Avšak vo väčšine známych proteínov pravotočivý izomér Dominuje.Takéto prispôsobenie volal alfa-štruktúr.
2. zloženie a štruktúra proteínov nasledujúceho typu sa líši od predchádzajúceho tým, že vodíkové väzby sú vytvorené medzi radom nestojí na jednej strane zvyškov molekúl, a značné vzdialenosti medzi, a dostatočne ďaleko.Z tohto dôvodu, celá štruktúra sa stáva viac zvlnené, hadia spletitý polypeptidové reťazce.Existuje jedna funkcia, ktorá by mala byť proteín.Štruktúra aminokyselín na vetvách by mala byť čo najkratšia, aby glycínu alebo alanínu, napríklad.Tento typ sekundárneho konformácia sa nazýva beta-listov pre ich schopnosť držať pohromade v prípade, že tvorba celkovej štruktúry.
3. patrí do tretieho typu štruktúry proteínu ukazuje, biológie, ako zložité raznorazbrosannye, postihnutím fragmenty, ktoré nemajú žiadny stereoregularity a môže zmeniť štruktúru pod vplyvom vonkajších podmienok.

Príklady proteínov, ktoré majú sekundárne štruktúru od prírody, je neodhalili.

Terciárne vzdelávanie

Jedná sa o pomerne zložitý konformácie, ktorý má názov "globule".Čo je proteín?Jeho štruktúra je založená na sekundárne štruktúry, však, pridávanie nových typov interakcií medzi skupinami atómov, a celé molekule, ako záhyby, prehliadky, a tým sa zabezpečilo, že hydrofilné skupiny sú smerované smerom do vnútorného priestoru globule a hydrofóbne - smerom von.

To vysvetľuje obvinenia proteínových molekúl v koloidné roztoky vody.Aké typy interakcií sú tam?

1. Vodíkové väzby - nemení medzi rovnakými časťami ako v sekundárnej štruktúre.
2. hydrofóbne (hydrofilné) interakcia - vznikajú, keď sa rozpustí vo vode polypeptidu.
3. Ionic atrakcia - raznozaryazhennymi vytvorený medzi skupinami aminokyselinových zvyškov (radikály).
4. kovalentné interakcie - môžu byť vytvorené medzi špecifickými kyslých miest - cysteín molekuly, alebo skôr ich chvosty.

To znamená, že zloženie a štruktúry proteínov, ktoré majú terciárne štruktúru môže byť opísaný ako guľôčok valcovaných do polypeptidových reťazcov, držanie a stabilizáciu jeho konformácii v dôsledku rôznych typov chemických reakcií.Príklady takých peptidov: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratín, hodváb fibroin, a ďalšie.

kvartérne štruktúra

To je jeden z najzložitejších globúl, ktoré tvoria proteíny.Štruktúra a funkcie proteínov, taký plán je veľmi špecifická a mnohostranný.

Čo je to konformácie?To je viac (v niektorých prípadoch) desiatkach veľké a malé polypeptidové reťazce, ktoré sú vytvorené nezávisle na sebe.Ale, rovnakými interakcií, ktoré sme uvažovali o terciárne štruktúre, tieto peptidy sú netočili a vzájomne prepojené.Týmto spôsobom sa získa komplexná konformační guľôčky, ktoré môžu obsahovať kovové atómy, a lipidové skupiny a sacharid.Príklady takých proteínov, DNA polymerázy, vírusu tabaku obalového proteínu, hemoglobín, a ďalšie.

Všetko, čo preskúmala štruktúra peptidov majú svoje vlastné metódy identifikácie v laboratóriu, na základe súčasných možností pomocou chromatografie, odstreďovanie, elektronické a optické mikroskopie a vysokej počítačovej technológie.

Funkcia

štruktúra a funkcie proteínov je v úzkej korelácii s ostatnými.To znamená, že každý peptid hrá úlohu, ktorý je jedinečný a konkrétny.Existujú ľudia, ktorí sú schopní hrať v živej bunky, niekoľko významných transakcií.Avšak, to môže byť v súhrne na vyjadrenie základných funkcií proteínových molekúl v organizmoch živých bytostí:

1. pohon.Jednobunkové organizmy alebo organely, alebo nejaký druh mobility buniek, zníženie vysídlených.To je zabezpečené tým, proteíny, ktoré tvoria štruktúru pohybového aparátu: riasinky, bičíky, cytoplazmatickú membránu.Ak budeme hovoriť o neschopnosti buniek k vysídlenia, proteíny môžu prispieť k ich znižovaniu (sval myosin).
2. výživový alebo záložný funkciu.To predstavuje hromadenie proteínových molekúl v vajíčok, embryí a rastlinných semien pre budúce dopĺňanie chýbajúcich živín.Po štiepenie peptidov a aminokyselín dať biologicky aktívne látky, ktoré sú potrebné pre normálny vývoj živých organizmov.
3. energetická funkcie.Vedľa sacharidov núti telo môže produkovať a proteíny.V rozpadu 1 g peptidu uvoľneného 17,6 kJ užitočné energie vo forme adenosintrifosfátu (ATP), ktorý je spotrebovávaný v procesoch života.
4. varovania a regulačné funkcie.Je realizovať starostlivé sledovanie prebiehajúcich procesov a signalizáciu buniek do tkanív je na tiel posledne uvedených systémov, a tak ďalej.Typickým príkladom je inzulín, ktorý je prísne stanovuje množstvo glukózy v krvi.
5. funkcie receptora.Vykonáva zmenou konformácie peptidu s jednou stranou membrány a zapojenie druhý koniec reštrukturalizáciu.Ak k tomu dôjde prenos signálu a požadované informácie.Väčšina z týchto proteínov sú uložené v cytoplazmatickej membráne buniek a udržuje prísnu kontrolu nad všetkými materiálu, ktorý ním prechádza.Upozorní vás na chemických a fyzikálnych zmien v životnom prostredí.
6. transport funkcie peptidu.To sa vykonáva proteínové kanály a proteínových nosičov.Ich úloha je jasný - dopravné molekuly nevyhnutné na miesta s nízkou koncentráciou časťou s vysokou.Typickým príkladom je transport kyslíka a oxidu uhličitého do orgánov a tkanív proteínu hemoglobín.Sú tiež vykonávať dodávanie zlúčenín s nízkou molekulovou hmotnosťou cez bunkovú membránu dovnútra.
7. funkcie konštrukcie.Jedným z najdôležitejších z tých, ktoré vykonáva proteín.Štruktúra všetkých buniek a ich organely peptidov je zabezpečené.Sú ako rámu a tvar konštrukcie.Navyše, oni tiež podporujú a prípadne ho upraviť.Preto je pre rast a vývoj všetkých živých organizmov proteínov potrebných v potrave.Také peptidy zahŕňajú elastín, tubulín, kolagén, aktínu, a ďalšie keratín.
8. katalytická funkcie.Jej prevedenie enzýmy.Početné a rozmanité, ale urýchliť všetky chemické a biochemické reakcie v tele.Bez ich účasti, bežné apple v žalúdku bude môcť stráviť len na dva dni, je pravdepodobné, že ohnúť v rovnakom čase.Pôsobením katalázy, peroxidázy a iné enzýmy, tento proces trvá dve hodiny.Všeobecne možno povedať, že je prostredníctvom tejto úlohy proteínu anabolizmus a katabolizmus sa vykonáva, to znamená, že metabolizmus plastovú a energie.

ochranná úloha

Existuje niekoľko typov hrozieb, z ktorých sú proteíny určené k ochrane tela.

Po prvé, chemický útok molekuly traumatické reakčný plyn látok rôzneho spektra.Peptidy sú schopní spojiť sa s nimi v chemickej reakcii, prekladať na neškodnú formu alebo jednoducho neutralizovať.

druhé, fyzikálne hrozba poranenia - v prípade, že doba proteín fibrinogén nie je transformovaný na fibrín v mieste poranenia, krv nie je zrážanie, a teda dôjde k upchatiu.Potom, naopak, je potrebné, aby plazmín peptid schopný nasávaný zrazeninu a obnoviť priechodnosť cievy.

Po tretie, hrozba imunity.Štruktúra a hodnoty bielkovín, ktoré tvoria imunitný obrany, je rozhodujúci.Protilátky, imunoglobulíny, interferóny - sú všetky dôležité a významné prvky lymfatického a imunitného systému.Cudzie častice, škodlivý molekula z mŕtvych buniek, alebo celá štruktúra prechádza okamžitým štúdiu na peptidové zlúčeniny.To je dôvod, prečo sa človek môže vlastniť, bez pomoci liekov, každý deň, aby sa ochránili pred nákazou a jednoduché vírusy.

fyzikálne vlastnosti

bunkovej štruktúry proteín je veľmi špecifická a závislá na funkciu.Ale fyzikálne vlastnosti peptidov sú podobné a sú redukované na tieto vlastnosti.

1. molekulová hmotnosť - až 1.000.000 Daltonov.
2. vo forme vodného roztoku koloidných sústav.Tam štruktúra získava účtovať schopný sa líši v závislosti na kyslosti.
3. Pri vystavení drsných podmienok (žiarenie, kyselín alebo zásad, teplota, atď.), Môže odovzdať do ďalších vrstiev konformácie, tj denaturáciu.Tento proces je 90% nevratné.Avšak, je tu spätný posun - renaturace.

To sú základné vlastnosti fyzických vlastností peptidov.