Bielkoviny sú organické látky.Tieto vysokomolekulárne zlúčeniny sa vyznačujú zvláštnym zloženia a rozkladať po hydrolýze na aminokyseliny.Molekuly proteínov môže mať rôzne formy, z ktorých mnohé sa skladajú z niekoľkých polypeptidových reťazcov.Informácie o štruktúre proteínu kódovaného v DNA, a spôsobu syntézy molekúl proteínov nazývaných preklad.
chemické zloženie proteínov
Priemerná proteín obsahuje:
- 52% uhlíka;
- 7% vodíka;
- 12% dusíka;
- 21% kyslíka;
- 3% síry.
bielkovina molekula - polymér.Aby sme pochopili štruktúru, čo potrebujete vedieť, čo predstavuje ich monoméry - aminokyseliny.
Amino
Možno ich rozdeliť do dvoch kategórií: neustále sa vyskytujúce a je niekedy nájdený.Prvý z nich zahŕňa monomérov 18 proteín a dve amid: kyselina asparágová a kyselina glutámová.Niekedy tam sú len tri kyseliny.
Tieto kyseliny môžu byť klasifikované rozličnými spôsobmi: povaha postranných reťazcov, alebo nabíjanie im radikály, pretože môžu byť rozdelené podľa počtu skupín CN a COOH.
Primárne štruktúra proteínu
poradí striedanie aminokyselín v proteínového reťazca určuje jeho následných úrovniach organizácie, vlastnosťami a funkciami.Hlavnou formou komunikácie medzi monomérov je peptid.To je vytvorené z jedného odberu vodíka aminoksloty a OH skupiny na strane druhej.
Prvá úroveň organizácie proteínových molekúl - je aminokyselinová sekvencia je to jednoducho reťazec, ktorý určuje štruktúru molekúl proteínov.Skladá sa z "skeletu", ktoré majú pravidelnú štruktúru.Tento opakujúce sa sekvencie -NH-CH-CO-.Niektoré postranné reťazce aminokyselín sú prezentované radikály (R), ich vlastnosti stanoviť zloženie štruktúry proteínov.
Aj v prípade, že štruktúra molekúl bielkovín rovnaké, líšia sa iba na vlastnostiach, ktoré majú rôzne sekvencie monomérov v reťazci.Poradie aminokyselín v proteínu génov a bielkovín diktuje určité biologické funkcie.Sekvencie monomérnych molekúl, ktoré sú zodpovedné za rovnakú funkciu často v blízkosti pri rôznych druhov.Tieto molekuly - rovnakých alebo podobných v organizácii a riadení rôznych druhov organizmov, rovnakú funkciu - homológnych bielkovín.Štruktúra, vlastnosti a funkcie budúcich molekúl položený už v kroku syntézy reťazca aminokyselín.
určité podobnosti
štruktúra proteínu boli študované po dlhú dobu, a analýza primárne štruktúry sa stane, že zovšeobecnenie.Pre väčší počet proteínov, vyznačujúci sa prítomnosťou všetkých dvadsiatich aminokyselín, z ktorých mnohé sú obzvlášť glycín, alanín, kyselina asparágová, glutamín a málo tryptofán, arginín, metionín, histidín.Výnimkou sú iba niekoľko skupín proteínov, ako sú históny.Sú potrebné pre balenie DNA a obsahujú veľké množstvo histidínu.
Druhá zovšeobecnenie: v globulárne bielkoviny nie sú žiadne všeobecné zákony v striedaní aminokyselín.Ale aj vo vzdialenej biologickej aktivity polypeptidov sú malé fragmenty rovnakých molekúl.
sekundárne štruktúra
Druhá úroveň organizácie polypeptidového reťazca - je jeho priestorové umiestnenie, ktoré je udržiavané vodíkovými väzbami.K dispozícii sú α-helix a β-skladaný.Súčasťou reťaze nemá usporiadanú štruktúru, tieto zóny sa nazývajú amorfné.
alfa závitnice prirodzených proteínov pravozakruchennaya.Postranné skupiny aminokyselín v skrutkovici vždy smerom von, a umiestnené na opačných stranách jej osi.V prípade, že sú nepolárne, je ich zoskupenia na jednej strane špirálového oblúka látky, ktorá vytvára podmienky pre konvergenciu rôznych helikálních oblastí.
Beta-fold - značne pretiahnuté špirály - inklinujú k pobytu v proteínovej molekuly a radom paralelných a non-paralelný forma A beta-skladaného vrstiev.
terciárny štruktúra proteínu
tretieho stupňa organizovanosti bielkovinové molekuly - skladací špirál, záhyby a amorfné oblasti v kompaktnej konštrukcii.K tomu dochádza v dôsledku interakcie medzi bočnými reťazcami samotných monomérov.Tieto odkazy sú rozdelené do niekoľkých typov:
- vodíkové väzby vytvorené medzi polárnymi skupinami;
- hydrofóbna - medzi nepolárnymi R-skupín;
- elektrostatické príťažlivé sily (iónové väzby) - medzi skupinami, poplatok, ktorý je opačný;
- disulfidové mostíky - medzi cysteín radikálmi.
druhý typ pripojenia (-S = S-) je interakcia kovalentná.Disulfidových mostíkov posilniť proteíny, ich štruktúra sa stáva silnejšie.Ale prítomnosť týchto odkazov nie je nevyhnutne.Napríklad, cysteín môže byť veľmi malý v polypeptidový reťazci, alebo sa nachádza v tesnej radikály a môže vytvoriť "most".
štvrtá úroveň organizačné
kvartérne štruktúra formy, nie vo všetkých bielkovín.Štruktúra proteínu na štvrtej úrovni určená počtom polypeptidových reťazcov (protomerů).Sú prepojené rovnaké obmedzenia ako predchádzajúce úrovne organizácie, ale disulfidových mostíkov.Molekula sa skladá z niekoľkých protomerů, z ktorých každá má svoje zvláštne (alebo identickú) terciárne štruktúru.
všetkých úrovniach organizácie určiť funkcie, ktoré budú vykonávať výsledné proteíny.Štruktúra proteínov na prvej úrovni organizáciu veľmi presne určuje ich následnú úlohu v bunke a organizmu ako celku.Funkcia proteín
ťažké si predstaviť, ako dôležitá je úloha bielkovín v bunkovej aktivity.Zvažovali sme ich štruktúra.Funkcie proteínov priamo závislé na tom.
vykonaný stavebné funkcie (štrukturálne), ktoré tvoria základ každej z cytoplazmy živej bunky.Tieto polyméry sú hlavný materiál pre výrobu všetkých bunkových membrán, keď obsiahnutá v komplexe s lipidom.To zahŕňa bunkové delenie do oddielov, každý s vlastným toku reakciu.Skutočnosť, že pre každý zložitých bunkových procesov potreby podmienky, najmä pH hrá dôležitú úlohu prostredia.Proteín stavať tenké steny, ktoré rozdeľujú bunku v takzvaných oddelení.Ale jav bol nazývaný kompartmentace.
katalytické funkcia je regulovať všetky reakcie bunky.Všetky enzýmy pôvod sú jednoduché alebo zložité proteíny.
Akýkoľvek druh pohybu organizmov (pracovný svaly, pohyb protoplazmy v bunke, blikajúce brvy v najjednoduchšie, a tak ďalej. D.) sa robí proteíny.Štruktúra proteínu im umožňuje presunúť do vytváraná vlákna a funkcie koltsa.Transportnaya je, že mnohé látky sú prenášané cez špecifické nosných proteínov bunkovej membrány.
Hormone role týchto polymérov je zrejmé naraz: o štruktúre radu hormónov sú proteíny, ako je inzulín, oxytocín.
Spare funkcia je definovaná tým, že proteíny môžu tvoriť usadeniny.Napríklad, valgumin vajcia, kazeín mliečne proteíny semien rastlín - sú stále veľké množstvo živín.
Všetky šľachy, kĺbové kĺby, kosti, kopytá vytvorené proteíny, čo nás privádza k ďalšej z ich funkcií - podpora.
receptory sú molekuly proteínu, ktorý vykonáva selektívne uznanie určitých látok.V tejto úlohy je najmä známe glykoproteíny a lektíny.
najdôležitejšie faktory imunity - protilátky a komplementu systém sú proteíny v pôvode.Napríklad proces zrážania krvi na základe zmeny v proteínu fibrinogénu.Vnútorné steny pažeráka a žalúdka sú potiahnuté ochrannou vrstvou sliznice proteínov - Licinius.Toxíny sú tiež proteíny v pôvodu.Základom kože, chrániaci telo zvieraťa je kolagén.Všetky tieto funkcie sú ochranné proteíny.
No, posledný funkcia účtu - regulačné.Tam sú proteíny, ktoré riadia činnosť genómu.To znamená, že regulujú transkripciu a transláciu.
Nech hrajú dôležitú úlohu bielkoviny, proteínová štruktúra bola unriddled vedci na dlhú dobu.A teraz sa otvára nové spôsoby, ako tieto znalosti využiť.
