konforma (struktur) av peptidkedjan är beställd och unika för varje protein.Under särskilda omständigheter föreligger ett brott av ett stort antal länkar, som stabiliserade den rumsliga strukturen av molekylföreningar.Som ett resultat, är gapet fullständigt hela molekylen (eller en väsentlig del därav) har formen av slumpmässig spiral.Denna process kallas "denaturering".Denna förändring kan utlösa värme från sextio till åttio grader.Således är varje molekyl, kan den resulterande gapet skiljer sig i konforma från de andra.
proteindenaturering sker under inverkan av eventuella medel med förmåga att förstöra icke-kovalenta bindningar.Denna process kan ske under alkaliska eller sura betingelser, ytan av fassektionen, under inverkan av vissa organiska föreningar (fenoler, alkoholer och andra).Denaturering av proteinet kan ske under påverkan av guanidiniumklorid eller urea.Dessa medel bildar svaga bindningar (hydrofoba, joniska, väte) med karbonyl- eller aminogrupperna i peptidryggraden med ett antal grupper av aminosyrarester, som ersätter de befintliga protein egna vätebindningar i molekylen.Såsom ett resultat, uppträder en förändring i den sekundära och tertiära strukturen.
Beständighet mot denatureringsmedel beror till stor del på närvaron av proteinmolekylen föreningar disulfidbindningar.Trypsininhibitor har tre anslutnings S - S. Förutsatt återhämtning proteindenaturering sker utan andra influenser.Om de därefter placerade sammansatta förhållanden, där oxidationen utförs cystein SH-grupper och bildning av disulfidbindningar, den initiala konformaåterställd.Närvaron av till och med en enda disulfidbindning signifikant ökar stabiliteten hos den spatiala strukturen.
Denaturering av protein, vanligen åtföljd av en minskad löslighet.Tillsammans med detta ofta bildar en fällning.Där är han i form av "koagulerat protein."Vid höga koncentrationer av föreningarna i lösningen, den "infasning" genomgår hela lösningen, såsom, till exempel, det händer när kokande ägg.När denaturering protein förlorar sin biologiska aktivitet.På denna princip användningen av karbolsyra (fenol vattenlösning) som ett antiseptiskt medel.
Instabilitet av det rumsliga strukturen, en hög sannolikhet för fel under inverkan av olika medel hindra signifikant isolering och studium av protein.Det skapas också vissa problem vid användning av föreningarna inom medicin och industri.Om
proteindenaturering utfördes genom exponering för höga temperaturer, den långsamma kylningen under vissa förutsättningar processen renativatsii - återställande av infödda (original) konformation.Detta faktum visar att installerande av peptidkedjan är i enlighet med den primära strukturen.
Bildning nativ konformation (den ursprungliga platsen) är en spontan process.Med andra ord motsvarar detta arrangemang till den minsta mängden fri energi som finns i en molekyl.Möjligt resulterande dra slutsatsen att den rumsliga strukturen hos föreningen kodas i aminosyrasekvensen i peptidkedjan.Detta i sin tur innebär att alla polypeptider relaterade alternering av aminosyror (t ex mioglobinovye peptidkedjor) kommer att få en identisk konformation.
proteiner kan ha betydande skillnader i den primära strukturen, även om lite eller helt identiska i konformation.
