kärnstruktur av proteiner och proteids polypeptidkedja av proteinmolekylen och kan bestå av ett, två eller flera kretsar.Ändå är fysiska, biologiska och kemiska egenskaperna hos biopolymerer orsakas inte bara en allmän kemisk struktur som kan vara en "meningslös", men också av andra nivåer i organisationen av proteinmolekyler.
primära strukturen av ett protein bestäms av kvalitativ och kvantitativ aminosyrasammansättning.De peptidbindningar är grunden för primära strukturen.För första gången föreslog denna hypotes 1888 Danilevskiy och senare hans misstankar bekräftades genom peptidsyntes, som genomförs av E. Fischer.Strukturen hos proteinmolekylen studerades i detalj Danilevskiy och E. Fischer.Enligt denna teori, proteinmolekyler består av ett stort antal aminosyrarester förenade genom peptidbindningar.En proteinmolekyl kan ha en eller flera polypeptidkedjor.
I studien av den primära strukturen av proteiner med användning av kemiska agens och proteolytiska enzymer.Genom att exempelvis använda Edman-nedbrytning är mycket bekvämt för att identifiera de terminala aminosyrorna.
Sekundärstruktur visar den rumsliga konfigurationen av proteinmolekylen.Följande typer av sekundär struktur av alfa-helix, beta-helix, kollagenhelix.Forskare har funnit att strukturen hos peptider är vanligast alfa-helixen.
Sekundärstruktur stabiliseras genom vätebindningar.De senare uppstår mellan väteatomer bundna till en elektronegativ kväveatom en peptidbindning, och en karbonyl-syreatom av den fjärde en av dess aminosyror, och de är riktade längs spiralen.Energiberäkningar visar att polymerisationen av dessa aminosyror är effektivare rätt alfa-helix, som är närvarande i det nativa proteinet.
Sekundärstruktur: Beta ark struktur
polypeptidkedjor i beta-plisserad helt utsträckt.Beta-ark som bildas genom reaktion av två peptidbindningar.Denna struktur är typisk för fibrösa proteiner (keratin, fibroin, etc.).I synnerhet beta-keratin som kännetecknas av ett parallellt arrangemang av polypeptidkedjor som ytterligare stabiliseras genom interkedje disulfidbindningar.Siden fibroin intilliggande antiparallella polypeptidkedjor.
sekundärstrukturen av proteiner: kollagenhelix
Utbildning består av tre kretsar spiraliserad tropokollagen, som har formen av staven.Helical twist kedja och formen superhelix.Helix stabiliseras av vätebindningar mellan vätgas förekommande peptid aminogrupper av aminosyrarester av en kedja och syret i karbonylgruppen i aminosyraresten av en annan kedja.Presenteras kollagenstruktur ger hög styrka och elasticitet.
tertiärstruktur av de protein
flesta proteiner i det nativa tillståndet har en mycket kompakt struktur, som bestäms av formen, storleken och polariteten hos aminosyrarester, och aminosyrasekvensen.
betydande inflytande på bildandet av den nativa konformationen av proteinet eller dess tertiära struktur som har hydrofoba och joniska interaktioner, vätebindningar, och andra. Under inflytande av dessa krafter åstadkommes termodynamiskt ändamålskonformationen av proteinmolekylen och dess stabilisering.
kvartar struktur
Denna typ av strukturen hos molekylen är ett resultat av associering av flera subenheter i en enda komplex molekyl.Strukturen för varje subenhet innefattar primära, sekundära och tertiära strukturer.
