strukturen hos proteinmolekylen som studeras i över 200 år.Hon är känd för många proteiner.Några av dem har syntetiserats (t.ex. insulin, RNas).Den grundläggande strukturella och funktionella enhet hos proteinmolekylen är aminosyror.Vidare karboxyl- och aminogrupperna i proteiner också innehålla andra funktionella grupper, som bestämmer deras egenskaper.Sådana grupper inkluderar anordnade i en sidokedja av proteinmolekylen: karboxigruppen i asparaginsyra eller glutaminsyra, aminogruppen i lysin eller hydroxilysin, guanidingruppen hos arginin, histidin imidazolgrupp, hydroxylgruppen i serin och treonin, en fenolgrupp av tyrosin, sulfhydrylgruppen i cystein, disulfidgrupp cystintioetergrupp av metionin, fenylalanin benzelnoe kärn alifatiska kedjor med andra aminosyror.
Det finns fyra nivåer av den strukturella organisationen av proteinmolekyler.
primära strukturen hos proteinet.Aminosyror i proteinmolekylen är sammanfogade med peptidbindningar, och bildar sålunda den primära strukturen.Det beror på den kvalitativa sammansättningen av aminosyrasekvensen av deras antal och sammankoppling.Den primära strukturen av proteinet som oftast bestäms av Sånger.Behandlades med en lösning av målproteinet ditroftorbenzola (DNP), för att därigenom bilda ett protein-dinitrofenyl (DNP-proteinet).Därefter DNP-hydrolyserat protein, resten av en proteinmolekyl som produceras och DNP-aminosyra.DNP-aminosyra isoleras från blandningen och hydrolys.Hydrolysprodukter är aminosyror och dinitrobensen.Återstoden av proteinmolekylen reagerar med nya delar DNP tills dess att hela molekylen inte faller sönder på aminosyran.Baserat på kvantitativ studie av aminosyror utgör den primära strukturen hos systemet för det individuella proteinet.Känd primär strukturen hos proteinet insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon och många andra).
av Edman proteinnedbrytning behandlas med fenylisotiocyanat.Ibland använder proteolytiska enzymer - trypsin, pepsin, kymotrypsin, peptidaser, etc.
Sekundärstruktur.Amerikanska forskare som använder röntgenanalys och fann att proteinet polypeptidkedjan ofta existerar i form av alfa-helixar och ibland beta strukturer.
alfahelix jämfört med en spiraltrappa, som utför funktionen av de grader av aminosyrarester.I molekylerna av fibrösa proteiner (silke fibroin) polypeptidkedjor är nästan helt utsträckt (beta-struktur) och placerades i form av sfärer, stabiliserade av vätebindningar.
alfahelix kan bildas spontant i de syntetiska polypeptiderna (dederon, nylon), som har en molekylvikt av från 10 till 20 tusen. Ja.I vissa delar av proteinmolekyler (insulin, hemoglobin, RNas) brutit alfa-spiralformad konfiguration av peptidkedjan, och bildade spiralstrukturen av en annan typ.
tertiära strukturen hos proteinet.Spiralformade delarna av polypeptidkedjan av proteinmolekylen är i olika förhållanden, vilka bestämmer tertiär (tredimensionell) struktur, bildar en volym och form hos proteinmolekylen.Det antages att den tertiära strukturen för automatisk och uppstår på grund av växelverkan av aminosyraradikaler med lösningsmedelsmolekylerna.Varvid hydrofoba radikaler "dras" in i proteinmolekyler för att bilda sina torra områden och hydrofila grupper är orienterade mot lösningsmedel, vilket gör att bildandet av energiskt gynnsam bekräftelser molekyl.Denna process åtföljs av bildandet av intramolekylära bindningar.Den tertiära strukturen hos proteinmolekylen transkriberas till RNA-as, hemoglobin, lysozym ägg.
kvartära strukturen av proteinet.Denna typ av struktur av proteinmolekylerna är resultatet av associering av flera subenheter integrerade i en enda molekyl.Varje subenhet har en primär, sekundär och tertiära strukturer.
