Protein: struktur och funktion.

Det är känt att proteiner - grunden för livets ursprung på vår planet.Enligt teorin om Oparin-Haldane var koacervat droppar bestående av peptidmolekyler, blev det grunden varifrån levande ting.Detta är utan tvekan eftersom analysen av den interna strukturen av någon företrädare för biomassa visar att dessa ämnen har allt: växter, djur, mikroorganismer, svampar, virus.Och de är mycket varierande och makromolekylära natur.

namn från fyra av dessa strukturer, de är synonyma:

proteiner;
proteiner;
polypeptider;
peptider.

Proteinmolekyler

Deras antal är verkligen oöverskådliga.I detta fall alla proteinmolekyler kan delas in i två huvudgrupper:

enkelt - består endast av de aminosyrasekvenser som förenade genom peptidbindningar;
komplex - struktur och uppbyggnad av ett protein som kännetecknas av ytterligare protolytiska (protetiska) grupper, även kallad kofaktorer.

Denna komplexa molekyler har också sin egen klassificering.

avläggande komplexa peptider

glykoproteiner - är nära besläktade föreningar med proteiner och kolhydrater.Strukturen hos molekylerna är sammanflätade protetiska grupper mukopolysackarider.
lipoproteiner - komplexförening av proteiner och lipider.
metalloproteiner - att fungera som en protesgruppmetalljoner (järn, mangan, koppar och andra).
nukleoproteiner - länk proteiner och nukleinsyror (DNA, RNA).
Fosfoproteidy - konformationen av proteinet och fosforsyrarest.
chromoproteids - mycket liknar metalloproteiner, dock är ett element som är en del av den prostetisk grupp en uppsättning av färgade (röda - hemoglobin, grön - klorofyll, och så vidare).

Varje grupp diskuterade strukturen och egenskaperna hos proteiner är olika.De funktioner som de utför, varierar också beroende på vilken typ av molekyl.

kemiska strukturen hos proteiner

Från detta perspektiv, proteinerna - det är en lång, fast kedja av aminosyrarester sammankopplade särskilda obligationer som kallas peptid.Från sidan strukturer syror avgår grenar - radikaler.En sådan struktur av molekylen upptäcktes av E. Fischer i början av XXI århundradet.

mer detalj senare studerades proteiner, struktur och funktion av proteiner.Det blev uppenbart att aminosyrorna som utgör peptidstrukturen, totalt 20, men de kan sålunda kombineras på olika sätt.Således, en variation av polypeptid-strukturer.Dessutom processen av liv och utförandet av dess funktioner proteiner kan genomgå en rad kemiska omvandlingar.Som ett resultat, de ändrar strukturen på, och det är en helt ny typ av anslutning.

För att bryta peptidbindningen, dvs bryta proteinstrukturen av kretsarna, är det nödvändigt att välja de mycket svåra förhållanden (hög temperatur, syror eller alkalier, katalysator).Detta är på grund av den höga hållfastheten hos de kovalenta bindningarna i molekylen, nämligen i peptidgruppen.

Detektion av proteinstruktur i laboratoriet utförs med användning biuretreaktionen - inflytande på polypeptiden-utfälld hydroxid, koppar (II).Den komplexa peptidgrupp och kopparjoner ger ett ljust violett färg.

Det finns fyra grundläggande strukturella organisation, som var och en har sina egna egenskaper hos strukturen av proteiner.

organisationsnivåer: den primära strukturen

Såsom nämnts ovan, peptid - en sekvens av aminosyrarester med inneslutningar, koenzymer eller utan dem.Så detta kallas den primära strukturen hos molekylen, vilket är naturligt, naturligtvis, är det den sanna aminosyror förenade genom peptidbindningar, och ingenting mer.Det vill säga, polypeptiden är en linjär struktur.Denna speciella struktur hos proteinerna i planen - som är en kombination av syror är avgörande för utförandet av de funktioner hos proteinmolekylen.Tack vare dessa egenskaper är inte bara möjligt att identifiera peptiden, men också för att förutsäga egenskaper och rollen av en helt ny, ännu oupptäckta.Exempel på peptider som har den primära strukturen hos de naturliga - insulin, pepsin, kymotrypsin och andra.

sekundära konforma

struktur och egenskaper hos proteiner i denna kategori är flera förändringar.En sådan struktur kan bildas initialt på naturen eller när de utsätts för hårda initial hydrolys temperatur eller andra förhållanden.

Denna konforma har tre varianter:

släta, korrekt, stereo spolar tillverkade av aminosyrarester som är tvinnade runt huvudaxel anslutningen.Hålls samman endast av vätebindningar som inträffar mellan syre en peptidgrupp och den andra väte.Där strukturen anses bero på det faktum att lindningarna är likformigt upprepas varje 4 enhet.En sådan struktur kan vara antingen vänsterhänta eller pravozakruchennoy.Men i de flesta kända proteiner dextroroterande isomeren dominerar.En sådan konforma kallade alfa-strukturer.
sammansättning och struktur av proteiner efter typ skiljer sig från den föregående genom att vätebindningar bildas mellan ett antal inte står på en sida av molekylen rester och den betydande avstånd mellan, och tillräckligt långt.Av denna anledning blir hela strukturen mer böljande, orm invecklad polypeptidkedjor.Det finns en funktion som bör vara protein.Strukturen av aminosyror på grenarna bör vara så kort som den för glycin eller alanin, till exempel.Denna typ av sekundär konforma kallas beta-ark för deras förmåga att hålla ihop om bildandet av den totala strukturen.
tillhör den tredje typen av strukturen av proteinet biologin indikerar hur komplexa raznorazbrosannye, oordnade fragment som inte har någon stereoregularitet och kan ändra strukturen under påverkan av yttre förhållanden.

Exempel på proteiner som har en sekundär struktur av naturen, inte avslöjas.

Högskoleutbildning

Detta är en ganska komplex konformation som har namnet "globule".Vad är ett protein?Dess struktur är baserad på sekundärstruktur, men att lägga till nya typer av interaktion mellan grupper av atomer, och hela molekylen som veck, guidade därigenom, för att säkerställa att de hydrofila grupperna är riktade mot det inre av kulan och hydrofoba - utåt.

Detta förklarar laddningen av proteinmolekyler i kolloidala lösningar av vatten.Vilka typer av interaktioner är det?

Vätebindningar - förblir oförändrade mellan samma delar som i den sekundära strukturen.
hydrofoba (hydrofila) interaktion - uppstår när den löses i vatten polypeptid.
jonisk attraktion - raznozaryazhennymi bildas mellan grupper av aminosyrarester (radikaler).
kovalenta interaktioner - kan bildas mellan de specifika syraställen - cystein molekyler, eller snarare, deras svansar.

sålunda sammansättningen och strukturen av proteiner som har den tertiära strukturen kan beskrivas som globuler rullade in polypeptidkedjor, innehav och stabiliserar sin konformation på grund av olika typer av kemiska reaktioner.Exempel på sådana peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, silke fibroin, och andra.

kvartärstruktur

Detta är en av de mest komplexa kulorna som bildar proteiner.Struktur och funktion av proteiner, är en sådan plan mycket specifik och mångfacetterad.

Vad är detta konformation?Detta är en multipel (i vissa fall tiotal) stora och små polypeptidkedjor, vilka bildas oberoende av varandra.Men sedan, med samma interaktioner som vi har övervägt för den tertiära strukturen, dessa peptider är tvinnade och sammanflätade.Den sålunda erhållna komplexa konforma kulor som kan innehålla metallatomer och lipidgrupper och kolhydrater.Exempel på sådana proteiner: DNA-polymeras, tobak virushöljesproteinet, hemoglobin, och andra.

Allt vi granskat strukturen av peptiderna har sina egna metoder för identifiering i laboratoriet, baserat på nuvarande möjligheterna att använda kromatografi, centrifugering, elektronisk och optisk mikroskopi och höga datateknik.

Funktioner

strukturen och funktionen hos proteiner är nära korrelerade med varandra.Det vill säga, varje peptid spelar en roll som är unik och specifik.Det finns de som har möjlighet att utföra i en levande cell, flera betydande transaktioner.Det kan dock i form av en sammanfattning för att uttrycka de grundläggande funktionerna hos proteinmolekyler i organismer levande varelser:

framdrivning.Encelliga organismer eller organeller, eller någon typ av cellrörlighet, minskningar fördrivna.Detta säkerställs genom proteiner som bygger upp strukturen i rörelseapparat: cilier, flagella, cytoplasmamembranet.Om vi talar om oförmågan av celler till förskjutning, kan proteinerna bidra till deras minskning (muskel myosin).
näringsmässig eller backup-funktion.Den representerar ansamling av proteinmolekyler i äggceller, embryon och växtfrön för framtida komplettering av de saknade näringsämnen.Vid klyvning av peptiderna och aminosyrorna ge de biologiskt aktiva substanser som är väsentliga för den normala utvecklingen av de levande organismerna.
energifunktion.Bortsett från kolhydrater tvingar kroppen kan producera och proteiner.I sönderfallet av en g peptid frigörs 17,6 kJ av nyttig energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som konsumeras i livsprocesserna.
varning och reglerande funktion.Det är att genomföra en noggrann övervakning av pågående processer och signalering av cellerna för vävnader från dem till de organ i de sistnämnda systemen, och så vidare.Ett typiskt exempel är insulin, som strikt fastställs mängden glukos i blodet.
receptorfunktion.Utförs genom att ändra konformationen av peptiden med en sida av membranet och ingrepp med den andra änden av omstruktureringen.När detta inträffar signalöverföring och den information som krävs.De flesta av dessa proteiner är inbäddade i det cytoplasmiska membranet hos celler och upprätthåller en strikt kontroll över allt material som passerar genom den.Uppmärksamma dig på de kemiska och fysiska förändringar i miljön.
transportfunktionen av peptiderna.Det genomförs proteinkanaler och bärarproteiner.Deras roll är tydlig - transportmolekyler som är nödvändiga för platser med en låg koncentration av delarna med hög.Ett typiskt exempel är transporten av syre och koldioxid för organ och vävnader proteinet hemoglobin.De genomförde även leverans av föreningar med låg molekylvikt genom cellmembranet inuti.
strukturfunktion.En av de viktigaste av de som utför proteinet.Strukturen på alla celler och deras organeller peptider tillhandahålls.De är som ramen och forma strukturen.Dessutom har de också stödja och ändra den vid behov.Därför, för tillväxten och utvecklingen av alla levande organismer proteiner som behövs i dieten.Sådana peptider inkluderar elastin, tubulin, kollagen, aktin och andra keratin.
katalytisk funktion.Hennes utför enzymer.Många och varierande, de accelererar alla kemiska och biokemiska reaktioner i kroppen.Utan deras medverkan skulle vanlig äpple i magen kunna smälta endast i två dagar, kommer sannolikt att böja samtidigt.Under inverkan av katalas, peroxidaser och andra enzymer, tar denna process två timmar.I allmänhet är det genom denna roll proteinanabolism och katabolism utförs, det vill säga, den plast och energimetabolism.

skyddande roll

Det finns flera typer av hot, från vilka proteiner är utformade för att skydda kroppen.

första kemisk attack traumatisk reaktant gasmolekyler av ämnen med olika spektrum.Peptider kan gå med dem i en kemisk reaktion, översätter till en ofarlig form eller helt enkelt neutralisera.

andra, den fysiskt hot av skador - om proteinet fibrinogen tiden inte omvandlas till fibrin vid stället för skadan, inte blodet inte curdle, och följaktligen blockering kommer att inträffa.Därefter, tvärtom måste den till plasmin peptid som kan sugas koagel och återställa öppenheten hos kärlet.

tredje hotet om immunitet.Strukturen och värdet av de proteiner som bildar immunförsvaret, är avgörande.Antikroppar, immunoglobuliner, interferoner - är viktiga och viktiga delar av det lymfatiska och immunsystemet.Främmande partiklar, skadlig molekyl av döda celler, eller hela strukturen genomgår omedelbar studie av peptidföreningen.Det är varför en person kan äga, utan hjälp av droger varje dag för att skydda sig mot infektion och enkla virus.

fysikaliska egenskaper

cellproteinstruktur är mycket specifika och beror på funktionen.Men de fysikaliska egenskaperna hos peptider är likartade och reduceras till följande egenskaper.

molekylvikt - upp till 1.000.000 Dalton.
i vattenhaltig lösningsform kolloidala system.Det struktur förvärvar ut kan variera beroende på surheten.
När de utsätts för svåra förhållanden (strålning, syra eller alkali, temperatur, etc.) kan passera till andra lager konforma, dvs denaturering.Denna process är 90% irreversibel.Det finns emellertid en omvänd förskjutning - renaturering.

Dessa är de grundläggande egenskaperna hos de fysikaliska egenskaperna hos peptiderna.