yapısı 200 yıldır çalışılmaktadır.O çok protein için bilinir.Bazıları sentezlendi (örneğin, insülin, RNase).Protein molekülünün temel yapısal ve işlevsel birim amino asitleridir.Ayrıca, proteinlerin karboksi ve amino grupları ayrıca özelliklerini belirlemek için diğer fonksiyonel grupları içerir.Bu gruplar, bir protein molekülünün bir yan zincirde düzenlenmiş içerir: aspartik asit veya glutamik asit, lisin veya hidroksilizin amino grubu arginin, guanidin grubu, histidin imidazol grubu, serin ve tireonin, tirozin, bir fenol gruptan, sistein sülfhidril grubuna ait hidroksil grubunun, disülfid grubu sistin karboksi grubutiyoeter metionin grubu, başka amino asitlerin fenilalanin benzelnoe temel alifatik zincirleri.
protein moleküllerinin yapısal organizasyonun dört düzeyi vardır.Protein
primer yapısı.Protein molekülü amino asitler bu yüzden primer yapı oluşturmadan, peptid bağları ile birbirine birleştirilir.Bu sayıları ve ara bağlantı amino asit dizisinin niteliksel bileşimine bağlıdır.Proteinin birincil yapısı, genellikle Sanger belirlenir.Böylece protein dinitrofenil (DNP-protein) oluşturulması, hedef protein ditroftorbenzola eden bir çözeltiye, (DNP) ile muamele edilmiştir.Daha sonra protein, bir protein ürettiği molekülü ve DNP-amino asit tortusu DNP-hidrolize.DNP-amino asit karışımından ve hidrolize izole edilir.Hidroliz ürünleri amino asitler ve dinitrobenzen bulunmaktadır.Protein molekülünün kalıntısı bütün molekül amino aside ayrı düşmez kadar kadar yeni bölümleri DNP ile reaksiyona.Amino asitlerin kantitatif çalışmaya göre bireysel protein düzeninin temel yapısını oluşturur.Protein insülin, miyoglobin, hemoglobin, glukagon ve diğerleri bilinen birincil yapısı).Edman bozunma protein tarafından
fenil izotiyosiyanat ile işlenir.Bazen proteolitik enzimler kullanmak - tripsin, pepsin, kimotripsin, peptidazlar, vb
proteini sekonder yapısı.X-ışını analizi ile ve Amerikan bilim adamları, protein polipeptit zinciri genellikle alfa-heliksler ve bazen de p yapılar biçiminde var olduğu bulunmuştur.Amino asit kalıntılarının derece işlevini yerine bir sarmal merdiven, ile karşılaştırıldığında
alfa sarmalı.Lifli proteinler (ipek fibroin) polipeptid zincirinin moleküllerin hemen hemen tamamen uzatıldığında (beta-yapısı) ve hidrojen bağları ile stabilize edilmiş küre şeklinde, yerleştirilir.
alpha-helix Evet. 10 ila 20 bin bir molekül ağırlığına sahip, sentetik polipeptidler (dederon, naylon), kendiliğinden meydana getirilebilir.Bazı protein moleküllerinin kısımlarında (insülin, hemoglobin, RNaz) peptit zincirinin alfa-helikal yapılandırma ve bir başka tip oluşan sarmal yapısını ihlal eder.Protein
tertier yapısına sahiptir.Protein molekülünün polipeptid zincirinin Spiral şeklindeki parçalar, tertier (üç boyutlu) yapısını belirlemek farklı ilişkiler, olan bir protein molekülünün bir hacim ve şekil oluştururlar.Dolayı çözücü molekülleri ile bir amino asit köklerinin etkileşimi otomatik üçüncül yapısı inanılmaktadır ve gerçekleşir.Hidrofobik radikaller oluşturmak üzere protein moleküllerinin içine "çekilmiş" burada onların kuru alanlar ve hidrofil gruplar enerjik olumlu onayları molekülün oluşumuna neden çözücü, yöneliktir.Bu işlem, molekül içi bağların oluşumu eşlik eder.RNA-ase, hemoglobin, lizozim yumurta transkripsiyonu protein molekülünün üçüncül yapısı.Protein
kuaterner yapı.Protein moleküllerinin Bu tip bir yapı, tek bir molekül halinde dahilinde çeşitli alt birimlerin birleşmesi sonucudur.Her alt-birimi, bir birincil, ikincil ve üçüncül yapıları yer alır.
