ензими (ензими) - с високо молекулно тегло органични съединения на протеин характер, органът, който изпълнява ролята на биологични катализатори.
механизъм на действие на ензими
изясняване механизмите, заложени в каталитичното действие на ензимите е един от основните проблеми, а не само на неотложни проблеми на ензимология, но съвременната биохимия и молекулярна биология.
Long преди то да стане достъпно чисти ензими и е изяснил своя характер, се убедих, че от решаващо значение за изпълнението на ензимния процес има връзка със субстрата на ензима.Опитите за откриване на ензима комплексиран със субстрата за дълго време не води до успех, като този комплекс е лабилна, тя се разпада много бързо.Използването на спектроскопия прави възможно идентифицирането комплекси ензим-субстрат за каталаза, пероксидаза, алкохол, flavinzavisimyh ензими.
метод за рентгенов анализ, дава много важна информация относно структурата и каталитични механизми на действие на ензими.Този метод се използва за установяване на връзка субстрат аналози на ензими с лизозим и химотрипсин.
Някои преки доказателства за съществуването на ензим-субстрат комплекси успяха да поведат към мястото, където един от етапите на каталитичния цикъл на ензима е обвързана към субстрата чрез ковалентна връзка.Един пример е реакцията на хидролиза на N-нитрофенил ацетат катализирана от химотрипсин.При смесване с ензим химотрипсин етер се ацетилира на хидроксилната група на серин реактивен остатък.Този етап е бърза, но atsetilhimotripsina хидролиза до образуване ацетат и безплатен химотрипсин е значително по-бавен.Следователно, в присъствието на N-нитрофенилацетат натрупва atsetilhimotripsin, която лесно се открива.
субстрат в присъствието на състава на ензима може да "хване" чрез трансфер комплекс нестабилна ЕС в неактивна форма, например, чрез третиране на комплекса ензим-субстрат, натриев борохидрид, има силен ефект на намаляване.Такъв комплекс като стабилна ковалентна производно се открива в алдолаза на ензим.Установено е, че молекулата на субстрат реагира с е-амино група на лизин.
субстрат реагира с ензима в дадена част, която се нарича активния център, или сърцевина ензима.Съгласно
активен център, или сърцевина, протеин реализира част ензим, който се свързва към субстрата (кофактори) и причинява ензимните свойства на молекулата.Активното сайта определя спецификата и каталитична активност на ензима трябва да бъде определена степен на трудност структура, пригодена за близо подход и да си взаимодействат с молекулата на субстрата, или нейни части, пряко участващи в реакцията.
разграничение между функционални групи, включени в "каталитично активен" част на ензима и образуваща част осигурява специфичен афинитет (свързването на субстрат за ензима) - т.нар щифт, или "котва" (или адсорбция точка на активното място на ензима).
механизъм на действие на теорията на ензима обяснява Michaelis-Menten.Според тази теория, процесът се извършва на четири етапа.
механизъм на действие на ензими: I етап
между субстрата (S) и ензимът (E) се ползва връзка - формира ензим-субстрат комплекс от ЕС, в които компонентите са свързани чрез ковалентна, йонна, вода и други връзки.
механизъм на действие на ензими IІ етап
субстрат под влиянието на свързания ензим се активира и става достъпен за съответните реакции на ЕС катализ.
механизъм на действие на ензими IІI етап
катализа ангажира ЕС.Тази теория се потвърждава от експериментални изследвания.
накрая, IV етап се характеризира с отделянето на ензим, E и реакционни продукти R. последователността на трансформации могат да бъдат показани, както следва: E + S - ЕС - EU * - E + P.
специфичност на ензима действия
Всеки ензим действа по определен субстрат, или група от вещества, които са подобни по структура.Специфичността на ензим действие се дължи на сходството на конфигурацията на активното място и субстрата.В процеса на взаимодействие образува ензим-субстрат комплекс.
