Proteínas: estructura y función.

Se sabe que las proteínas - la base del origen de la vida en nuestro planeta.De acuerdo con la teoría de Oparin-Haldane fue gotas de coacervado que consisten en moléculas peptídicas, se convirtió en la base del origen de los seres vivos.Este es, sin duda, porque el análisis de la estructura interna de cualquier representante de biomasa muestra que estas sustancias tienen todo: plantas, animales, microorganismos, hongos, virus.Y son la naturaleza muy diversa y macromolecular.Nombre

de cuatro de estas estructuras, que son sinónimo de: proteínas

• ;Proteínas
• ;Polipéptidos
• ;Péptidos
• .Las moléculas de proteínas

Su número es verdaderamente incalculable.En este caso todas las moléculas de proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos:

• simples - compuestos únicamente de las secuencias de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos;
• complejo - estructura y la estructura de una proteína caracterizada por protolíticas adicional (grupos prostéticos), también llamado cofactores.

Este complejo moléculas también tienen su propia clasificación.

graduación péptidos complejos glicoproteínas

1. - están estrechamente compuestos de proteínas e hidratos de carbono relacionadas.La estructura de las moléculas se entrelazan grupos prostéticos mucopolisacáridos.Lipoproteínas
2. - compuesto complejo de proteínas y lípidos.Metaloproteınas
3. - Actuar como iones de grupo prostético de metales (hierro, manganeso, cobre y otros).
4. nucleoproteínas - proteínas de unión y ácidos nucleicos (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformación del residuo de proteínas y ácido fosfórico.Chromoproteids
6. - muy similares a metaloproteínas, sin embargo, un elemento que forma parte del grupo prostético es un conjunto de colores (rojo - hemoglobina, verde - clorofila, y así sucesivamente).

Cada grupo discutió la estructura y propiedades de las proteínas son diferentes.Las funciones que realizan, también varían en función del tipo de molécula.

estructura química de proteínas

Desde esta perspectiva, las proteínas - es una larga cadena, sólida de residuos de aminoácidos bonos específicos interconectados llamados péptidos.Desde el lado de los ácidos estructuras salen ramas - radicales.Tal estructura de la molécula fue descubierta por E. Fischer al comienzo de del siglo XXI.

más detalle más adelante se estudiaron las proteínas, la estructura y función de las proteínas.Se hizo evidente que los aminoácidos que constituyen la estructura del péptido, un total de 20, pero de este modo se puede combinar de diferentes maneras.Por lo tanto, una variedad de estructuras polipeptídicas.Además, el proceso de la vida y el desempeño de sus funciones proteínas son capaces de someterse a una serie de transformaciones químicas.Como resultado de ello, cambian la estructura de, y hay un tipo completamente nuevo de conexión.

para romper el enlace péptido, es decir, romper la estructura de la proteína de los circuitos, es necesario elegir las condiciones muy duras (altas temperaturas, ácidos o álcalis, catalizador).Esto es debido a la alta resistencia de los enlaces covalentes en la molécula, a saber, en el grupo de péptido.

de estructura de la proteína en el laboratorio se lleva a cabo usando la reacción de biuret - influencia sobre el hidróxido de polipéptido precipitado, cobre (II).El grupo péptido complejo y el ion de cobre da un color violeta brillante.

Hay de cuatro organización estructural básico, cada uno de los cuales tiene sus propias características de la estructura de las proteínas.Niveles

organización: la estructura primaria

Como se mencionó anteriormente, el péptido - una secuencia de residuos de aminoácidos con inclusiones, coenzimas o sin ellos.Por lo tanto esto se llama la estructura primaria de la molécula, que es natural, por supuesto, son los verdaderos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y nada más.Es decir, el polipéptido es una estructura lineal.Esta estructura particular de las proteínas del plan - que es una combinación de ácidos es crucial para el desempeño de las funciones de la molécula de proteína.Gracias a estas características es posible no sólo para identificar el péptido, sino también para predecir las propiedades y el papel de una forma completamente nueva, aún no descubierto.Ejemplos de péptidos que tienen la estructura primaria de los naturales - insulina, la pepsina, quimotripsina, y otros.

conformación secundaria

Estructura y propiedades de las proteínas en esta categoría son varios cambios.Tal estructura puede formarse inicialmente en la naturaleza o cuando se expone a temperatura de hidrólisis inicial dura u otras condiciones.

Esta conformación tiene tres variedades:

1. correctas bobinas estereorregulares, lisas, construidos a partir de residuos de aminoácidos que se retuercen alrededor del eje principal de la conexión.Mantienen unidos únicamente por puentes de hidrógeno que se producen entre el oxígeno un grupo péptido y el otro hidrógeno.En donde la estructura se considera que es debido al hecho de que los devanados se repiten cada 4 uniformemente unidad.Tal estructura puede ser zurdo o pravozakruchennoy.Pero en la mayoría de las proteínas conocidas dextrógiro predomina el isómero.Tal conformación llamado alfa-estructuras.
2. composición y estructura de las proteínas siguiente tipo difiere de la anterior en que los enlaces de hidrógeno se forman entre un número de no de pie en un lado de los residuos de la molécula, y la distancia considerable entre, y lo suficientemente lejos.Por esta razón, toda la estructura se convierte, serpiente contorneado cadenas polipeptídicas más ondulantes.Hay una característica que debe ser proteína.La estructura de los aminoácidos en las ramas debe ser tan corto como el de glicina o alanina, por ejemplo.Este tipo de conformación secundaria se llama láminas beta por su capacidad para permanecer juntos si la formación de la estructura global.
3. perteneciente a la tercera tipo de estructura de la biología proteína indica raznorazbrosannye la complejidad, los fragmentos desordenados que no tienen estereorregularidad y pueden cambiar la estructura bajo la influencia de las condiciones externas.

ejemplos de proteínas que tienen una estructura secundaria por naturaleza, no se revela.

Terciario educación

Esta es una conformación bastante complejo que tiene el nombre de "glóbulo".¿Qué es una proteína?Su estructura se basa en la estructura secundaria, sin embargo, la adición de nuevos tipos de interacciones entre los grupos de átomos, y la molécula entera como pliegues, guiados por lo tanto, para asegurar que los grupos hidrófilos se dirigen hacia el interior del glóbulo e hidrófobo - hacia el exterior.

Esto explica la carga de las moléculas de proteínas en soluciones coloidales de agua.¿Qué tipos de interacciones hay?Los enlaces de hidrógeno

1. - permanecen sin cambios entre las mismas partes que en la estructura secundaria.
2. hidrofóbica (hidrofílico) la interacción - surgen cuando se disuelve en agua polipéptido.
3. atracción iónica - raznozaryazhennymi formado entre grupos de residuos de aminoácidos (radicales).
4. interacciones covalentes - se pueden formar entre los sitios específicos de ácido - moléculas de cisteína, o mejor dicho, sus colas.

Por lo tanto, la composición y estructura de las proteínas que tienen la estructura terciaria se puede describir como glóbulos de laminados en cadenas polipeptídicas, sosteniendo y la estabilización de su conformación debido a los diferentes tipos de reacciones químicas.Ejemplos de tales péptidos: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-queratina, fibroína de seda, y otros.

estructura cuaternaria

Este es uno de los glóbulos más complejos que forman las proteínas.Estructura y función de las proteínas, tal plan es muy específico y multifacética.

¿Qué es esta conformación?Este es un múltiplo (en algunos casos decenas) cadenas de polipéptidos grandes y pequeños, que se forman independientemente uno del otro.Pero entonces, por las mismas interacciones que hemos considerado para la estructura terciaria, estos péptidos son retorcidos y entrelazados.De este modo obtenido glóbulos conformacionales complejos que pueden contener átomos de metal, y grupos de lípidos e hidratos de carbono.Ejemplos de tales proteínas: ADN polimerasa, proteína de la envoltura del virus del tabaco, hemoglobina, y otros.

Todo lo revisado la estructura de los péptidos tienen sus propios métodos de identificación en el laboratorio, a partir de las posibilidades actuales de la utilización de cromatografía, centrifugación, microscopía electrónica y óptica y tecnologías de alta computación.Funciones

estructura y función de las proteínas

está estrechamente correlacionados entre sí.Es decir, cada péptido desempeña un papel que es único y específico.Hay quienes son capaces de realizar en una célula viva, varias transacciones importantes.Sin embargo, puede en forma resumida para expresar las funciones básicas de las moléculas de proteínas en los organismos de los seres vivos:

1. propulsión.Organismos unicelulares u orgánulos, o algún tipo de movilidad celular, reducciones desplazadas.Esto se asegura por las proteínas que componen la estructura del aparato motor: cilios, flagelos, la membrana citoplasmática.Si hablamos de la incapacidad de las células para el desplazamiento, las proteínas pueden contribuir a su reducción (miosina muscular).
2. función nutricional o copia de seguridad.Representa la acumulación de moléculas de proteínas en las células de huevo, embriones y semillas de plantas para la futura reposición de los nutrientes que faltan.Tras la escisión de los péptidos y aminoácidos dar las sustancias biológicamente activas que son esenciales para el desarrollo normal de los organismos vivos.
3. función de energía.Aparte de los hidratos de carbono hace que el cuerpo puede producir y proteínas.En la decadencia de 1 g de péptido liberado 17,6 kJ de energía útil en la forma de trifosfato de adenosina (ATP), que se consume en los procesos de la vida.Advertencia
4. y la función reguladora.Es para implementar la estrecha vigilancia de los procesos en curso y la señalización de las células a los tejidos de ellos para los cuerpos de los últimos sistemas, y así sucesivamente.Un ejemplo típico es la insulina, que está estrictamente fija la cantidad de glucosa en la sangre.
5. la función del receptor.Llevada a cabo por el cambio de la conformación del péptido con un lado de la membrana y acoplar el otro extremo de la reestructuración.Cuando esto ocurre, la transmisión de la señal y la información requerida.La mayoría de estas proteínas están incrustadas en la membrana citoplasmática de las células y mantiene un estricto control sobre la totalidad del material que pasa a través de él.Alertarle sobre los cambios químicos y físicos en el medio ambiente.Función de transporte
6. de los péptidos.Se lleva a cabo canales de proteínas y proteínas portadoras.Su función es clara - moléculas de transporte necesaria para lugares con una baja concentración de las piezas con alta.Un ejemplo típico es el transporte de oxígeno y dióxido de carbono de órganos y tejidos proteína hemoglobina.También llevaron a cabo la entrega de los compuestos de bajo peso molecular a través de la membrana celular en el interior.
7. función de estructura.Uno de los más importantes de los que realiza la proteína.Se proporciona la estructura de todas las células y sus péptidos orgánulos.Son como el marco y dan forma a la estructura.Por otra parte, también apoyan y modificarlo si es necesario.Por lo tanto, para el crecimiento y desarrollo de todos los organismos vivos proteínas necesarias en la dieta.Tales péptidos incluyen elastina, tubulina, el colágeno, la actina, y otra queratina.
8. función catalítica.Su realización de enzimas.Numerosas y variadas, aceleran todas las reacciones químicas y bioquímicas en el cuerpo.Sin su participación, manzana ordinaria en el estómago sería capaz de digerir sólo por dos días, es probable que se doble en el mismo tiempo.Bajo la acción de la catalasa, peroxidasas y otras enzimas, este proceso tarda dos horas.En general, es a través de este papel de anabolismo proteico y catabolismo se lleva a cabo, es decir, el metabolismo de plástico y la energía.Papel protector

Hay varios tipos de amenazas, de las que las proteínas están diseñados para proteger el cuerpo.

En primer lugar, las moléculas de gas reactivo traumática de ataque químico de las sustancias de diferente espectro.Los péptidos son capaces de unirse a ellos en una reacción química, que se traduce en una forma inocua o simplemente neutralizar.

En segundo lugar, la amenaza física de lesiones - si el tiempo de proteína fibrinógeno no se transforma en fibrina en el sitio de la lesión, la sangre no se corte, y por lo tanto se producirá la obstrucción.Luego, por el contrario, es necesario que la plasmina péptido capaz aspirado coágulo y restaurar la permeabilidad del vaso.

En tercer lugar, la amenaza de la inmunidad.La estructura y el valor de las proteínas que forman las defensas inmunológicas, es crucial.Los anticuerpos, inmunoglobulinas, interferones - son elementos importantes y significativos de la linfática y el sistema inmunológico.Cualquier partícula extraña, molécula maliciosa de las células muertas, o toda la estructura se somete a estudio inmediato por el compuesto peptídico.Es por eso que una persona puede poseer, sin la ayuda de medicamentos todos los días para protegerse de la infección y los virus simples.

propiedades físicas

estructura de la proteína celular es muy específico y depende de la función.Pero las propiedades físicas de los péptidos son similares y se reducen a las siguientes características.

1. peso molecular - hasta 1.000.000 Dalton.
2. en sistemas coloidales forma de solución acuosa.Hay estructura adquiere cobran capaz varían dependiendo de la acidez.
3. Cuando se expone a condiciones muy duras (radiación, ácidos o alcalinos, temperatura, etc.) puede pasar a otras capas conformaciones, es decir desnaturalización.Este proceso es 90% irreversible.Sin embargo, hay un cambio inverso - renaturalización.

Estas son las propiedades básicas de las características físicas de los péptidos.