rakennetta proteiini voi edustaa yksi neljästä vaihtoehdosta.Kukin optio on omat erityispiirteensä.Joten, on kvaternaarinen, ternäärinen, keskiasteen ja perusasteen proteiinin rakenne.
Viime luettelossa tasolla on lineaarinen polypeptidi-ketjun aminohappoja.Aminohapot liitetty yhteen peptidisidoksilla.Ensisijainen rakenne proteiini on yksinkertaisin tasolle molekyylin.Kovalenttisilla välisillä peptidisidoksilla alfa-aminoryhmän yhden aminohapon ja alfa-karboksyyliryhmä toisen molekyylin tarjoaa erittäin stabiili.
muodostamisessa peptidisidosten soluissa aktivoituu ensin karboksyyliryhmä.Kun siellä on yhteys aminoryhmä.Suunnilleen sama tehdään laboratoriossa polypeptidisynteesiä.
peptidisidos, on toistuva yksikkö polypeptidiketjun on useita ominaisuuksia.Vaikutuksen alaisena näitä ominaisuuksia ei vain muodosta ensisijaista proteiinin rakenne.Ne vaikuttavat sekä korkeampi organisaatiotasot polypeptidiketjun.Niistä tärkeimmät ominaisuudet eristetty samantasoisuuden (kyky kaikkien atomit, jotka sisältyvät peptidin ryhmässä ovat samassa tasossa) suhteessa substituentilla trans-N-C sidoksia, omaisuus olemassa 2 resonanssimuodot.Peptidisidoksen ominaisuuksia ovat kyky muodostaa vetysidoksia.Jossa kukin peptidi ryhmä voi olla muodostettu kahdesta vetysidoksia muiden ryhmien (mukaan lukien peptidi).On kuitenkin olemassa poikkeuksia.Näihin kuuluvat peptidi ryhmät aminoryhmien kanssa hydroksiproliinin tai proliini.Ne voivat muodostaa vain yksi vetysidos.Tämä vaikuttaa muodostumisen proteiinin sekundaarisen rakenteen.Siten, osassa, jossa on hydroksiproliinia tai proliini, peptidiketju taipuu helposti johtuu siitä, että on olemassa toinen vetysidosten, joka pitää sen (kuten yleensä).
nimi peptidejä, jotka on muodostettu nimet, aminohappoja, jotka tekevät niistä.Dipeptidi antaa kaksi aminohapon tripeptidin - kolme tetrapeptidin - neljä, ja niin edelleen.Jokainen polypeptidiketju (tai peptidi) minkä tahansa pituus on läsnä N-terminaalinen aminohappo, joka sisältää vapaan aminoryhmän ja C-terminaalinen aminohappo, jossa on vapaa karboksyyliryhmä.
ominaisuuksia proteiineja.
Tutkiessaan näitä yhdisteitä, tutkijat kiinnostunut useita kysymyksiä.Tutkijat erityisesti ovat pyrkineet selvittämään mitat, muoto ja määrittää moolimassa proteiineja.On huomattava, että se oli melkoinen haaste.Ongelmana on, että määrittäminen suhteellisen molekyylipainon lisäämiseksi kiehumispiste ratkaisuja proteiinien (kuten tapahtuu muun aineen) ei ole mahdollista, koska proteiini ratkaisuja ei voi kiehua.Indikaattorin määritelmän mukaisesti alentamalla jäätymispisteen antaa epätarkkoja tuloksia.Lisäksi, proteiinit puhtaassa muodossa ei koskaan tapahdu.Kuitenkin, käyttäen menetelmiä, jotka on kehitetty todettiin, että moolimassa on alueella 14-45000 tai enemmän.
Yksi tärkeimmistä ominaisuuksista yhdisteiden on murto-suolaus.Tämä prosessi on valikoima proteiinien liuoksen lisäämisen jälkeen suolan liuosten eri pitoisuuksina.
Toinen tärkeä ominaisuus on denaturaatio.Tämä prosessi tapahtuu laskeuman proteiinien raskasmetalleja.Denaturointi on menetys luonnolliset ominaisuudet.Tässä prosessissa muuntaminen eri molekyylien toisistaan rikkomatta polypeptidiketjun.Toisin sanoen, ensisijainen rakenne proteiinien denaturointi pysyy muuttumattomana.
