Proteiini: rakenne ja toiminta.

On tunnettua, että proteiinit - perusteella elämän alkuperää planeetallamme.Mukaan teorian Oparin-Haldane oli koaservaatti tippaa koostuu peptidimolekyylejä, se tuli perusta alkuperämaan eläviä olentoja.Tämä ei ole epäilystäkään, koska analyysi sisäisen rakenteen tahansa tyypillinen biomassan osoittaa, että nämä aineet ovat kaikki: kasvit, eläimet, mikro-organismeja, sieniä, viruksia.Ja ne ovat hyvin erilaisia ​​ja makromolekylaarisen luonto.

nimi neljästä näitä rakenteita, ne ovat synonyymejä:

• proteiinit;
• proteiinit;
• polypeptidit;
• peptidejä.

proteiinimolekyylejä

Niiden lukumäärä on todella mittaamaton.Tässä tapauksessa kaikki proteiinimolekyylit voidaan jakaa kahteen pääryhmään:

• yksinkertainen - koostuu ainoastaan ​​aminohapposekvenssien liittyneet peptidisidoksin;
• monimutkainen - rakenne ja rakenne proteiinin tunnettu siitä, että lisäksi proteolyyttiset (proteesin) ryhmät, jota kutsutaan myös kofaktoreita.

Tämä monimutkaisten molekyylien on myös oma luokitus.

valmistumisen monimutkainen peptidejä

1. glykoproteiinit - läheisesti liittyvät yhdisteet, proteiineja ja hiilihydraatteja.Rakenne molekyylien kietoutuvat prosteettiset ryhmät mukopolysakkarideja.
2. lipoproteiinit - monimutkainen yhdiste proteiinien ja lipidien.
3. metalloproteiinien - toimia prosteettisen ryhmän metalli-ioneja (rauta, mangaani, kupari, ja muut).
4. nukleoproteiiniantigeenit - yhteys proteiinien ja nukleiinihappojen (DNA: ta, RNA: ta).
5. Fosfoproteidy - proteiinin konformaation ja fosforihapon jäännös.
6. chromoproteids - hyvin samankaltainen metalloproteiinien kuitenkin elementti, joka on osa prosteettinen ryhmä on joukko värillisiä (punainen - hemoglobiini, vihreä - klorofylli, ja niin edelleen).

Jokainen ryhmä käsitellään rakennetta ja ominaisuuksia proteiinit ovat erilaisia.Ne toiminnot, jotka ne suorittavat, myös vaihdella riippuen molekyylin.

kemiallinen rakenne proteiinien

Tästä näkökulmasta, proteiinit - se on pitkä, kiinteä ketju aminohappotähteiden toisiinsa erityisten joukkovelkakirjoja kutsutaan peptidin.Sivulta rakenteet hapot lähtevät oksat - radikaalit.Tällaisen molekyylin havaittiin E. Fischer alussa luvulle.

tarkemmin myöhemmin tutkittiin proteiineja, rakenne ja toiminta proteiineja.Kävi selväksi, että aminohapot, jotka muodostavat peptidin rakenteen, yhteensä 20, mutta ne voidaan siten yhdistää eri tavoin.Siten, erilaisia ​​polypeptidirakenteita.Lisäksi prosessi elämän ja sen hoitaessa proteiinien pystyvät tehdään useita kemiallisia muutoksia.Tämän seurauksena ne muuttuvat rakennetta, ja siellä on aivan uudenlainen yhteys.

Riko peptidisidoksen, eli rikkoa proteiinin rakenteen piirien, on tarpeen valita hyvin ankarissa olosuhteissa (korkea lämpötila, happoja tai emäksiä, katalyytti).Tämä johtuu lujuutta kovalenttiset joukkovelkakirjojen molekyylin, nimittäin peptidi ryhmässä.

havaitseminen proteiinin rakenteen laboratoriossa suoritetaan käyttäen biureetin reaktion - vaikutus polypeptidiä saostunut hydroksidi, kupari (II).Monimutkainen peptidi ryhmä ja kupari ioni tuottaa kirkkaan violetti väri.

on neljä perustyyppiä rakenteellisia järjestäminen, joista kullakin on omat ominaisuudet, rakenteen proteiineja.

organisaation tasoilla: kantavan rakenteen

Kuten edellä on mainittu, peptidi - sekvenssin aminohappotähteiden kanssa sulkeumia, koentsyymejä tai ilman niitä.Niin tätä kutsutaan ensisijainen molekyylin, joka on luonnollista, luonnollisesti, se on totta aminohapot liitetään peptidisidoksilla, eikä mitään muuta.Että on polypeptidi on lineaarinen rakenne.Tämä erityinen rakenne proteiinien suunnitelman - joka on yhdistelmä happoja on ratkaisevan tärkeää suorituskyvyn proteiinin funktioita molekyylin.Näiden ominaisuuksien ansiosta on mahdollista paitsi tunnistamaan peptidin, mutta myös ennustaa ominaisuuksia ja rooli täysin uusi, vielä tuntemattomien.Esimerkkejä peptidit, joilla on kantavan rakenteen luonnollisen - insuliini, pepsiini, kymotrypsiini, ja muut.

toissijainen konformaation

rakenne ja ominaisuudet proteiinien tässä kategoriassa ovat useita muutoksia.Tällainen rakenne voidaan muodostaa alun perin luonteesta tai altistuessaan kovia alkuhydrolyysi lämpötilan tai muiden olosuhteiden mukaan.

tähän konformaatioon on kolme lajikkeet:

1. sileä, oikea, stereosäännöllisiä kelat rakennettu aminohappotähteitä, jotka on kierretty ympäri pääakselin yhteyden.Pitää yhdessä vain vetysidoksilla välillä tapahtuvia hapen yksi peptidi ryhmä ja toinen vety.Jossa rakenne on katsotaan johtuvan siitä, että käämit ovat tasaisesti toistetaan joka 4. yksikkö.Tällainen rakenne voi olla joko vasenkätinen tai pravozakruchennoy.Mutta useimmissa tunnettuja proteiineja oikealle kiertävä isomeeriä.Tällainen konformaatio kutsutaan alfa-rakenteita.
2. koostumus ja rakenne proteiinien seuraavanlaisia ​​eroaa edellisestä, että vetysidoksia on muodostettu useita ei seisoo yhdellä puolella molekyylin tähteiden, ja huomattava väli, ja tarpeeksi pitkälle.Tästä syystä, koko rakenne muuttuu aaltoilevaa, käärme mutkikas polypeptidiketjua.On yksi ominaisuus, joka pitäisi olla proteiini.Rakenne aminohappojen oksilla tulisi olla niin lyhyt kuin glysiini tai alaniini, esimerkiksi.Tämän tyyppinen toissijainen konformaation kutsutaan beeta-levyjen niiden kykyä pysyä yhdessä, jos muodostamisen yleistä rakennetta.
3. kuuluvat kolmannen tyypin proteiinin rakenne biologian osoittaa, kuinka monimutkainen raznorazbrosannye, epäjärjestyksessä fragmentteja, joilla ei ole stereosäännöllisyys ja voi muuttaa rakennetta vaikutuksen alaisena ulkoiset olosuhteet.

Esimerkit proteiineista, joilla on sekundaarinen rakenne luonteeltaan, ei ole paljastanut.

Korkea-asteen

Tämä on melko monimutkainen konformaatio on nimi "rae".Mikä on proteiini?Sen rakenne perustuu sekundäärisen rakenteen, kuitenkin, lisäämällä uusia tyyppejä vuorovaikutukset atomiryhmiä, ja koko molekyyli, kuten poimuja, ohjaa sitä, sen varmistamiseksi, että hydrofiiliset ryhmät suuntautuvat sisäosiin rae ja hydrofobinen - ulospäin.

Tämä selittää vastaavan proteiinin molekyylien kolloidisia liuoksia vettä.Millaisia ​​vuorovaikutuksia on olemassa?

1. Vetysidokset - pysyy muuttumattomana välillä samoja osia kuin sekundaarisen rakenteen.
2. hydrofobinen (hydrofiilinen) vuorovaikutus - syntyy, kun liuotetaan veteen polypeptidiin.
3. Ionic vetovoima - raznozaryazhennymi muodostettu ryhmien aminohappotähteiden (radikaaleja).
4. kovalenttiset vuorovaikutukset - voidaan muodostaa erityisen happokohdat - kysteiini-molekyylejä, tai pikemminkin, niiden hännät.

Näin ollen, koostumus ja rakenne proteiineja, joilla on tertiäärinen rakenne voidaan kuvata pallosina kaulitaan polypeptidiketjuksi, jolla ja vakauttaa sen konformaatio, koska erilaisia ​​kemiallisia reaktioita.Esimerkkejä tällaisista peptideistä: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratiini, silkki fibroiini, ja muut.

kvaternaarinen rakenne

Tämä on yksi vaikeimmista palloset, jotka muodostavat proteiineja.Rakenne ja proteiinien toimintaa, tällainen suunnitelma on hyvin erityinen ja monipuolinen.

Mikä on tämä konformaatio?Tämä on useita (joissakin tapauksissa kymmeniä) suurten ja pienten polypeptidiketjua, jotka on muodostettu toisistaan ​​riippumatta.Mutta sitten, samalla vuorovaikutus että olemme harkita tertiäärirakenne, nämä peptidit kierretty ja toisiinsa.Näin saatu monimutkainen konformationaalisia kerääntyessä, jotka voivat sisältää metallia atomeja, ja lipidiryhmiä, ja hiilihydraatteja.Esimerkkejä tällaisista proteiineista: DNA-polymeraasia, tupakan virusvaippaproteiinivasta, hemoglobiini, ja muut.

Kaikki me tarkasteli rakenne peptidien on omat tunnistusmenetelmiä laboratoriossa, perustuvat tämänhetkisiin mahdollisuuksista käyttäen kromatografiaa, sentrifugoimalla sekä elektronisten ja optisten mikroskopia ja korkea tietotekniikan.

Toiminnot

rakennetta ja toimintaa proteiinien korreloi toistensa kanssa.Se on, kukin peptidi on rooli, joka on ainutlaatuinen ja erityinen.On niitä, jotka pystyvät suorittamaan elävässä solussa, useita merkittäviä liiketoimia.Se voi kuitenkin yhteenvedon muodossa ilmaista perustoiminnot proteiinin molekyylien organismien elävien olentojen:

1. käyttövoima.Celled organismeja tai organelleista, tai tietyntyyppinen solun liikkuvuuden, vähennyksiä kotiseudultaan.Tämä varmistetaan proteiineja, jotka muodostavat rakenteen moottorin laitteen: ripset, hännän, solukalvoon.Jos puhumme kyvyttömyys solujen siirtymään, proteiinit voivat edistää niiden vähentäminen (lihaksen myosiinin).
2. ravitsemuksellinen tai backup-toiminto.Se edustaa kertymistä proteiinimolekyylit munasolujen, alkioiden ja kasvien siemeniä tulevaa täydentäminen puuttuu ravintoaineita.Kun lohkaisu peptidejä ja aminohappoja, jolloin saadaan biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä normaalille kehitykselle, että elävien organismien.
3. energian funktio.Lukuun ottamatta hiilihydraatteja pakottaa keho voi tuottaa ja proteiineja.Vuonna rappeutuminen 1 g peptidi vapautuu 17,6 kJ hyödyllistä energian muodossa adenosiinitrifosfaatin (ATP), joka kulutetaan prosesseissa elämän.
4. varoitus ja sääntelytehtävä.Se on toteuttaa tarkkaa seurantaa käynnissä olevien prosessien ja signalointi solujen kudoksia ne elinten jälkimmäiset, ja niin edelleen.Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka on tiukasti vahvistetaan glukoosin määrä veressä.
5. reseptorin toimintaa.Suorittaa muuttamalla konformaatio peptidin yhdellä puolella kaivoa ja kytkeytyy toinen pää uudelleenjärjestelyjä.Kun tämä tapahtuu signaalin lähetys ja vaaditut tiedot.Useimmat näistä proteiineista on upotettu solukalvon solujen ja ylläpitää tiukkaa valvontaa kaikki materiaali kulkee sen läpi.Hälyttää kemiallisia ja fysikaalisia muutoksia ympäristössä.
6. liikenteen funktio peptidien.Se suoritetaan proteiinikanavat ja kantajaproteiineihin.Niiden rooli on selvä - kuljettavien molekyylien tarpeen paikoissa, joissa alhainen pitoisuus osat korkea.Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin elimiin ja kudoksiin proteiinia hemoglobiini.Ne myös suorittaa toimituksen yhdisteitä, joilla on alhainen moolimassa solukalvon läpi sisälle.
7. rakenne-toiminto.Yksi tärkeimmistä näistä, joka suorittaa proteiinia.Rakenteen, kaikkien solujen ja niiden organelleja peptidejä on säädetty.Ne ovat kuin runko ja muoto rakenne.Lisäksi ne myös tukea ja muokata sitä tarvittaessa.Siksi, että kasvun ja kehityksen kaikkien elävien organismien proteiineja tarvitaan ruokavaliossa.Tällaisia ​​peptidejä ovat elastiinia tubuliini, kollageeni, aktiini, ja muut keratiini.
8. katalyyttinen tehtävä.Hänen suorittaessaan entsyymejä.Useita ja erilaisia, ne nopeuttavat kaikki kemialliset ja biokemiallisia reaktioita elimistössä.Ilman niiden osallistumista, tavalliset omena vatsassa olisi pysty sulattamaan vain kaksi päivää, todennäköisesti taivuttaa samanaikaisesti.Alle toiminnan katalaasin, peroksidaasit ja muut entsyymit, tämä prosessi kestää kaksi tuntia.Yleensä se on tällä rooli proteiinianaboliaa ja hajoamista suoritetaan, että on, muovi- ja energia-aineenvaihduntaa.

suojaava rooli

On olemassa useita erilaisia ​​uhkia, joista proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehon.

Ensinnäkin kemikaaleilta traumaattinen reaktanttikaasun molekyylit aineiden eri taajuuksia.Peptidit voivat liittyä heidän kanssaan kemiallisen reaktion, kääntää harmiton muodossa tai yksinkertaisesti neutraloivat.

Toiseksi fyysinen uhka vammojen - jos proteiini fibrinogeenin aikaa ei muuttunut fibriiniksi paikalla vahingon, veri ei juosta, ja siten tukos tapahtuu.Sitten, päinvastoin, se tarvitsee plasmiiniksi peptidi, joka kykenee imi hyytymä ja palauttaa avautumisessa aluksen.

Kolmanneksi uhka koskemattomuuden.Rakenne ja arvo proteiineja, jotka muodostavat vastustuskyky, on ratkaiseva.Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit - ovat kaikki tärkeitä ja merkittäviä osia imusuonten ja immuunijärjestelmää.Vieraita hiukkasia, ilkeä molekyyli kuolleita soluja, tai koko rakenne hajoaa välittömästi tutkimuksen peptidiyhdisteen.Siksi ihminen voi omistaa, ilman apua huumeiden päivittäin suojautua infektio ja yksinkertainen viruksia.

fysikaaliset ominaisuudet

solun proteiinien rakenne on hyvin erityinen ja riippuu toiminto.Mutta fysikaaliset ominaisuudet peptidit ovat samanlaisia, ja ne vähennetään seuraavat ominaisuudet.

1. moolimassa - jopa 1.000.000 Daltonia.
2. vesiliuoksessa muodossa kolloidisten järjestelmien.Siellä rakenne hankkii veloittaa pystyy vaihtelevat happamuus.
3. Kun altistuu ankarissa olosuhteissa (säteily, happoa tai emästä, lämpötila, jne.) Voidaan siirtää muihin kerroksiin konformaatioita, eli denaturointi.Tämä prosessi on 90% peruuttamaton.On kuitenkin käänteinen muutos - renaturaation.

Nämä ovat perusominaisuudet fyysisten ominaisuuksien peptidien.