(enzymes) - Un haut poids moléculaire des composés organiques de nature protéique, l'organisme qui jouent le rôle de catalyseurs biologiques.
mécanisme d'action des enzymes
élucider les mécanismes qui sous-tendent l'action catalytique des enzymes est l'un des problèmes fondamentaux, et non pas seulement des problèmes urgents de l'enzymologie, mais la biochimie et la biologie moléculaire moderne.
Bien avant qu'il devienne enzymes pures disponibles et a clarifié leur nature, sont devenus convaincus que critique pour la mise en œuvre du processus enzymatique a un lien avec le substrat de l'enzyme.Tente de détecter l'enzyme complexé avec le substrat pour une longue période n'a pas conduire au succès, que ce complexe est labile, il se décompose très rapidement.L'utilisation de la spectroscopie a permis d'identifier les complexes enzyme-substrat pour la catalase, la peroxydase, de l'alcool, des enzymes flavinzavisimyh.Méthode
d'analyse aux rayons X a donné beaucoup d'informations importantes sur la structure et les mécanismes catalytiques d'action des enzymes.Cette méthode a été utilisée pour établir les analogues de substrat de connexion avec des enzymes lysozyme et chymotrypsine.
Certains preuve directe de l'existence de complexes enzyme-substrat réussi à arriver là où l'une des étapes du cycle catalytique de l'enzyme est lié au substrat par une liaison covalente.Un exemple est la réaction d'hydrolyse de l'acétate de n-nitrophényl catalysée par la chymotrypsine.En cas de mélange avec de l'éther enzyme chymotrypsine est acétylée au niveau du groupe hydroxyle du résidu serine réactive.Cette étape est rapide, mais atsetilhimotripsina hydrolyse pour former chymotrypsine acétate et libre est beaucoup plus lent.Par conséquent, en présence de n-nitrophénylacétate accumule atsetilhimotripsin qui est facilement détectée.Substrat
en présence de la composition de l'enzyme peut "de capture" par le complexe de transfert instable UE en une forme inactive, par exemple, par un traitement du complexe enzyme-substrat, le borohydrure de sodium, a un effet réducteur fort.Un tel complexe comme dérivé stable covalente a été détecté dans l'aldolase de l'enzyme.On a trouvé que la molécule de substrat réagit avec le groupe de la lysine e-amino.Substrat
réagit avec l'enzyme dans une partie qui est appelé le centre actif, ou noyau enzyme.Sous
centre actif, ou noyau, de réaliser le fragment protéine enzyme qui relie au substrat (cofacteurs) et amène les propriétés enzymatiques de la molécule.Le site actif détermine la spécificité et l'activité catalytique de l'enzyme doit avoir un certain degré de difficulté de la structure adaptée pour fermer approche et d'interagir avec la molécule de substrat, ou de ses parties directement impliqué dans la réaction.
distinguer entre les groupes fonctionnels inclus dans la partie "active catalytiquement" de l'enzyme et de la partie formant fournissant une affinité spécifique (la liaison du substrat à l'enzyme) - la broche dite, ou (ou section d'adsorption du site actif de l'enzyme) "ancre".
mécanisme d'action de la théorie de l'enzyme explique Michaelis-Menten.Selon cette théorie, le processus se déroule en quatre étapes.
mécanisme d'action des enzymes: Je stade
entre le substrat (S) et l'enzyme (E) obtenir une connexion - complexe enzyme-substrat formé de l'UE, dans lequel les composants sont reliés par liaison covalente, ionique, de l'eau et d'autres obligations.
mécanisme d'action des enzymes IІ
substrat en scène sous l'influence de l'enzyme associée est activée et devient disponible pour les réactions de catalyse pertinentes de l'UE.
mécanisme d'action des enzymes stade IІI
catalyse engage l'UE.Cette théorie est confirmée par des études expérimentales.
Enfin, le stade IV est caractérisé par la libération de l'enzyme E et la séquence des produits de réaction de R. de transformations peuvent être affichées comme suit: E + S - l'Union européenne - UE * - E + P.
spécificité d'action de l'enzyme
chaque enzyme agissant sur un substrat spécifique, ou un groupe de substances qui sont de structure similaire.La spécificité de l'action enzymatique est due à la similitude de la configuration du site actif et le substrat.Dans le processus d'interaction complexe formé enzyme-substrat.
