conformation (structure) de la chaîne peptidique est commandé et unique pour chaque protéine.Dans des circonstances spéciales, il est une rupture d'un grand nombre de liaisons, ce qui stabilise la structure spatiale des composés moléculaires.En conséquence, l'écart est complètement molécule entière (ou une partie substantielle de celui) prend la forme d'enroulement aléatoire.Ce processus est appelé «dénaturation».Ce changement peut déclencher la chaleur de soixante à quatre-vingts degrés.Ainsi, chaque molécule, l'écart résultant peut différer en conformation des autres.
dénaturation des protéines se produit sous l'influence de tous les agents capables de détruire les liaisons non covalentes.Ce processus peut se produire dans des conditions acides ou alcalines, la surface de la section de phase, sous l'influence de certains composés organiques (phénols, alcools et autres).La dénaturation de la protéine peut se produire sous l'influence de chlorure de guanidinium ou l'urée.Ces agents forment des liaisons faibles (hydrophobe, ionique, hydrogène) avec des groupes carbonyle ou amino du squelette peptidique avec un certain nombre de groupes de résidus d'acides aminés, en remplaçant les liaisons existantes propres d'hydrogène de protéines à l'intérieur de la molécule.En conséquence, un changement se produit dans la structure secondaire et tertiaire.
Résistance aux agents de dénaturation dépend largement de la présence de la protéine molécule composés liaisons disulfure.Inhibiteur de la trypsine a trois connexion S - S. fourni dénaturation des protéines de récupération a lieu sans autres influences.Si des conditions composées ensuite placés, où l'oxydation est effectuée cystéine groupes SH et la formation de ponts disulfures, la conformation initiale rétablie.La présence de même une liaison disulfure unique augmente de manière significative la stabilité de la structure spatiale.
dénaturation de protéines, habituellement accompagnée d'une diminution de la solubilité.Avec cette forme souvent un précipité.Là, il est dans la forme de «protéine coagulé."A des concentrations élevées de composés dans la solution, la "mise en phase" subit l'ensemble de la solution, comme, par exemple, il se produit lors de la cuisson des oeufs.Lorsque la dénaturation des protéines perd son activité biologique.Sur ce principe, l'utilisation d'acide carbolique (solution aqueuse de phénol) en tant qu'agent antiseptique.
instabilité de la structure spatiale, une forte probabilité de défaillance sous l'influence de divers agents entraver de manière significative l'isolement et l'étude des protéines.Il est également créé certains problèmes lors de l'utilisation des composés en médecine et l'industrie.Si
dénaturation des protéines a été réalisée par l'exposition à des températures élevées, le refroidissement lent sous certaines conditions de l'renativatsii de processus - la restauration de la conformation native (original).Ce fait montre que la pose de la chaîne peptidique est conforme à la structure primaire.
Formation conformation native (l'emplacement d'origine) est un processus spontané.En d'autres termes, cette disposition correspond à la quantité minimale d'énergie libre contenu dans une molécule.Possible résultant conclure que la structure spatiale du composé est codé dans la séquence d'acides aminés dans la chaîne peptidique.Cela signifie que tous les polypeptides alternance des acides aminés liés (par exemple, les chaînes mioglobinovye peptide) recevra une conformation identique.Protéines
peuvent avoir des différences importantes dans la structure primaire, même si peu ou absolument identique en conformation.
