Protéines: structure et fonction.

Il est connu que les protéines - la base de l'origine de la vie sur notre planète.Selon la théorie de Oparin-Haldane a été gouttes coacervat constitués de molécules peptidiques, il est devenu la base de l'origine des êtres vivants.Cela est sans doute parce que l'analyse de la structure interne de tout représentant de la biomasse montre que ces substances ont tout: plantes, animaux, micro-organismes, champignons, virus.Et ils sont la nature très diverse et macromoléculaire.Nom

de quatre de ces structures, ils sont synonymes: protéines

• ;Protéines
• ;Polypeptides
• ;Peptides
• .Les molécules de protéines

Leur nombre est vraiment incalculable.Dans ce cas, toutes les molécules de protéines peuvent être divisés en deux groupes principaux:

• simples - composées uniquement des séquences d'acides aminés joints par des liaisons peptidiques;
• complexe - structure et la structure d'une protéine caractérisée par protolytiques supplémentaire groupes (prothèses), également appelés cofacteurs.

Cette molécules complexes ont également leur propre classification.

peptides complexes diplomation glycoprotéines

1. - sont étroitement composés de protéines et de glucides liés.La structure des molécules sont étroitement liés des groupes prosthétiques mucopolysaccharides.Lipoprotéines
2. - composé complexe de protéines et de lipides.Métalloprotéines
3. - d'agir comme des ions de groupe prosthétique métalliques (fer, manganèse, cuivre, et autres).
4. Nucleoproteins - protéines de liaison et des acides nucléiques (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformation de la protéine résidu d'acide phosphorique et.Chromoproteids
6. - très similaires à métalloprotéines, cependant, un élément qui fait partie du groupe prosthétique est un ensemble de couleur (rouge - l'hémoglobine, vert - la chlorophylle, et ainsi de suite).

Chaque groupe a discuté de la structure et les propriétés des protéines sont différents.Les fonctions qu'ils exercent, varient également en fonction du type de molécule.

structure chimique des protéines

Dans cette perspective, les protéines - il est une longue, solide chaîne de résidus d'acides aminés Obligations spécifiques interconnectés appelés peptide.Du côté des structures acides partent branches - radicaux.Une telle structure de la molécule a été découverte par E. Fischer au début du XXI e siècle.

plus en détail a été étudié protéines, la structure et la fonction des protéines.Il est devenu clair que les acides aminés constituant la structure de peptide, un total de 20, mais ils ne peuvent donc être combinées de différentes façons.Par conséquent, une variété de structures polypeptidiques.En outre, le processus de la vie et la performance de ses fonctions protéines sont capables de subir une série de transformations chimiques.En conséquence, ils changent la structure, et il ya un nouveau type de connexion.

pour rompre la liaison peptidique, à savoir briser la structure de la protéine des circuits, il est nécessaire de choisir les conditions très difficiles (températures élevées, des acides ou des alcalis, catalyseur).Cela est dû à la haute résistance des liaisons covalentes dans la molécule, à savoir dans le groupe des peptides.

détection de la structure des protéines en laboratoire est effectuée en utilisant la réaction de biuret - influence sur l'hydroxyde de polypeptide précipité, le cuivre (II).Le groupe de peptide complexe et l'ion cuivre donne une couleur violet vif.

Il ya quatre organisation structurelle de base, dont chacun a ses propres caractéristiques de la structure des protéines.

niveaux d'organisation: la structure primaire

Comme indiqué plus haut, le peptide - une séquence de résidus d'acides aminés avec des inclusions, des coenzymes ou sans eux.Donc, ce qu'on appelle la structure primaire de la molécule, ce qui est naturel, bien sûr, ce sont les vrais acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, et rien de plus.Cela signifie que le polypeptide est une structure linéaire.Cette structure particulière des protéines du régime - qui est une combinaison d'acides est crucial pour l'accomplissement des fonctions de la molécule de protéine.Merci à ces caractéristiques est possible non seulement d'identifier le peptide, mais aussi de prédire les propriétés et le rôle d'un tout nouveau, non encore découverts.Des exemples de peptides ayant la structure primaire de l'insuline - les naturelles, la pepsine, la chymotrypsine, et autres.

conformation secondaire

Structure et propriétés des protéines dans cette catégorie sont plusieurs changements.Une telle structure peut être formée initialement sur la nature ou lorsqu'il est exposé à la température d'hydrolyse dure initiale ou d'autres conditions.

Cette conformation a trois variétés:

1. lisses, stéréoréguliers, bobines correctes construits à partir de résidus d'acides aminés qui sont tordus autour de l'axe principal de la connexion.Maintenus ensemble uniquement par des liaisons hydrogène qui se produisent entre l'oxygène d'un groupe peptidique, et l'autre un atome d'hydrogène.Dans lequel la structure est considérée comme étant due au fait que les enroulements sont uniformément répétées chaque unité 4.Une telle structure peut être soit à gauche ou à pravozakruchennoy.Mais dans la plupart des protéines connues dextrogyre prédomine isomères.Une telle conformation appelé alpha-structures.La composition et la structure des protéines
2. suivant le type diffère de la précédente en ce que les liaisons hydrogène sont formées entre un certain nombre de pas debout sur un côté des résidus de molécules, et la distance entre considérable, et assez loin.Pour cette raison, toute la structure devient plus ondulées, serpent contourné chaînes polypeptidiques.Il est une caractéristique qui devrait être protéines.La structure des acides aminés sur les branches doit être aussi court que celui de la glycine ou l'alanine, par exemple.Ce type de conformation secondaire est appelé bêta-feuilles pour leur capacité à coller ensemble si la formation de la structure globale.
3. appartenant au troisième type de structure de la biologie de la protéine indique comment raznorazbrosannye complexe, des fragments désordonnés qui ne ont pas stéréorégularité et la structure peut changer sous l'effet de conditions extérieures.

exemples de protéines ayant une structure secondaire, par nature, ne sont pas révélés.

Tertiaire

Ceci est une conformation assez complexe qui porte le nom "globule".Quelle est une protéine?Sa structure est basée sur la structure secondaire, cependant, l'ajout de nouveaux types d'interactions entre les groupes d'atomes, et la molécule entière comme plis, guidés ainsi, faire en sorte que les groupes hydrophiles sont dirigées vers l'intérieur du globule hydrophobe et - vers l'extérieur.

Ceci explique la charge de molécules de protéines dans les solutions colloïdales de l'eau.Quels types d'interactions sont là?

1. liaisons hydrogène - restent inchangées entre les mêmes parties que dans la structure secondaire.
2. hydrophobe (hydrophile) interaction - se pose lorsqu'il est dissous dans de l'eau polypeptide.
3. attraction ionique - raznozaryazhennymi formée entre les groupes de résidus d'acides aminés (radicaux).
4. interactions covalentes - peuvent être formés entre les sites spécifiques d'acide - molécules cystéine, ou plutôt, leurs queues.

Ainsi, la composition et la structure des protéines ayant la structure tertiaire peut être décrit comme globules laminés dans les chaînes de polypeptides, la détention et la stabilisation de sa conformation en raison de différents types de réactions chimiques.Des exemples de tels peptides: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alpha-kératine, fibroïne de soie, et autres.

structure quaternaire

Ceci est une des globules plus complexes que forment les protéines.Structure et fonction des protéines, un tel plan est très spécifique et multiforme.

Quelle est cette conformation?Ceci est un multiple (dans certains cas, des dizaines) de grandes et petites chaînes polypeptidiques, qui sont formées indépendamment l'une de l'autre.Mais alors, par les mêmes interactions que nous avons pris en considération pour la structure tertiaire, ces peptides sont tordues et entrelacées.Ainsi obtenu globules conformationnels complexes qui peuvent contenir des atomes de métal, et des groupes de lipides et de glucides.Des exemples de ces protéines: ADN polymerase, le virus de la protéine d'enveloppe du tabac, de l'hémoglobine et d'autres.

Tout ce que nous examiné la structure des peptides ont leurs propres méthodes d'identification en laboratoire, basé sur les possibilités actuelles de l'utilisation de la chromatographie, la centrifugation, la microscopie électronique et optique et les technologies informatiques élevés.Fonctions

structure et la fonction des protéines

est étroitement corrélés entre eux.Autrement dit, chaque peptide joue un rôle unique et spécifique.Il ya ceux qui sont en mesure d'effectuer dans une cellule vivante, plusieurs transactions importantes.Cependant, il peut sous forme de résumé pour exprimer les fonctions de base de molécules de protéines dans les organismes des êtres vivants:

1. propulsion.Organismes unicellulaires ou organites, ou un certain type de mobilité cellulaire, réductions déplacées.Ceci est assuré par des protéines qui constituent la structure de l'appareil de moteur: cils, les flagelles, la membrane cytoplasmique.Si nous parlons de l'incapacité des cellules à un déplacement, les protéines peuvent contribuer à leur réduction (de la myosine musculaire).
2. de fonction nutritionnelle ou de sauvegarde.Il représente l'accumulation de molécules de protéines dans des cellules d'oeufs, embryons et de semences de plantes pour réapprovisionner à l'avenir les nutriments manquants.Lors du clivage des peptides et des acides aminés donner les substances biologiquement actives qui sont essentiels pour le développement normal des organismes vivants.
3. de fonction d'énergie.En dehors de glucides oblige le corps peut produire et protéines.Dans la décroissance de 1 g de peptide libéré 17,6 kJ d'énergie utile sous la forme d'adénosine triphosphate (ATP), qui est consommé dans les processus de la vie.Attention
4. et la fonction réglementaire.Il est à mettre en œuvre la surveillance étroite des processus en cours et de la signalisation des cellules dans les tissus de leur corps des derniers systèmes, et ainsi de suite.Un exemple typique est l'insuline, qui est fixe strictement la quantité de glucose dans le sang.
5. de la fonction du récepteur.Réalisée en changeant la conformation du peptide avec un côté de la membrane et en engageant l'autre extrémité de la restructuration.Lorsque cela se produit la transmission de signal et les informations souhaitées.La plupart de ces protéines sont noyées dans la membrane cytoplasmique des cellules et maintient un contrôle strict sur la totalité de la matière qui le traverse.Vous alertant les changements physiques et chimiques dans l'environnement.Fonction de transport
6. des peptides.Elle est réalisée chaînes protéiques et protéines porteuses.Leur rôle est clair - des molécules de transport nécessaires pour des endroits avec une faible concentration des pièces à forte.Un exemple typique est le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone à des organes et tissus protéine hémoglobine.Ils ont également réalisé l'administration de composés à faible poids moléculaire à travers la membrane cellulaire à l'intérieur.
7. de fonction de structure.L'un des plus importants de ceux qui effectue protéine.La structure de l'ensemble des cellules et des organelles leurs peptides est fournie.Ils sont comme le cadre et la forme de la structure.En outre, ils soutiennent et modifier si nécessaire également.Par conséquent, pour la croissance et le développement de tous les organismes vivants protéines nécessaires à l'alimentation.De tels peptides comprennent l'élastine, la tubuline, le collagène, l'actine, la kératine et autres.
8. de fonction catalytique.Sa réalisation enzymes.Nombreux et variés, ils accélèrent toutes les réactions chimiques et biochimiques dans le corps.Sans leur participation, pomme ordinaire dans l'estomac serait capable de digérer que pour deux jours, est susceptible de se plier au même moment.Sous l'action de la catalase, peroxydases et d'autres enzymes, ce processus prend deux heures.En général, il est par ce rôle de l'anabolisme et le catabolisme des protéines est réalisée, qui est, le métabolisme du plastique et de l'énergie.

rôle protecteur

Il existe plusieurs types de menaces, à partir de laquelle les protéines sont conçus pour protéger le corps.

Tout d'abord, attaque chimique des molécules de gaz réactif traumatique de substances de spectre différent.Les peptides sont en mesure de se joindre à eux dans une réaction chimique, se traduisant par une forme inoffensive ou simplement neutraliser.

Deuxièmement, la menace physique de blessures - si le temps de la protéine fibrinogène ne se transforme pas en fibrine au site de la blessure, le sang ne coagule pas, et donc le blocage se produira.Puis, au contraire, il faut en plasmine peptide capable aspiré caillot et restaurer la perméabilité du vaisseau.

Troisièmement, la menace de l'immunité.La structure et la valeur des protéines qui forment les défenses immunitaires, est cruciale.Anticorps, les immunoglobulines, les interférons - sont tous des éléments importants et significatifs du système lymphatique et immunitaire.Toutes les particules étrangères, molécule malveillants des cellules mortes, ou toute la structure subit étude immédiate par le composé peptidique.Voilà pourquoi une personne peut posséder, sans l'aide de médicaments chaque jour pour se protéger de l'infection et les virus simples.

propriétés physiques

structure de la protéine cellulaire est très spécifique et dépend de la fonction.Mais les propriétés physiques des peptides sont similaires et sont réduits en les caractéristiques suivantes.

1. poids moléculaire - jusqu'à 1.000.000 Daltons.
2. dans les systèmes colloïdaux forme de solution aqueuse.Il acquiert la structure charger capable varient en fonction de l'acidité.
3. Lorsqu'ils sont exposés à des conditions difficiles (rayonnement, acides ou alcalins, la température, etc.) peut passer à d'autres couches conformations, à savoir dénaturer.Ce processus est irréversible 90%.Cependant, il ya un décalage inverse - renaturation.

Ce sont les propriétés de base des caractéristiques physiques des peptides.