szerkezet a fehérje molekula vizsgált több mint 200 éve.Ő ismert számos fehérje.Néhányan közülük már szintetizált (például inzulin, RN).Az alapvető strukturális és funkcionális egység a fehérje molekula aminosav.Továbbá karboxil- és aminocsoportok fehérjék tartalmazhatnak más funkciós csoportokat, amelyek meghatározzák azok tulajdonságait.Az ilyen csoportok közé tartozik a rendezett egy oldallánc a fehérje molekula: karboxilcsoport az aszparaginsav vagy glutaminsav, lizin amino-csoportjának vagy hidroxilizin, guanidin csoport arginin, hisztidin imidazol-csoport, a hidroxilcsoport a szerin és a treonin, egy fenol-csoport a tirozin, a szulfhidril-csoport cisztein, diszulfid-csoport cisztintioétercsoport a metionin, fenil-alanin benzelnoe mag alifás láncok más aminosavak.
négy szintje van a szervezeti felépítését a fehérjemolekulák.
elsődleges szerkezetét a fehérje.Aminosavakat a fehérje molekula vannak egymáshoz peptidkötéssel, így képezve a primer szerkezetét.Ez függ a minőségi összetételét az aminosav szekvencia a számok és összekapcsolása.Az elsődleges szerkezet a fehérje leggyakrabban által meghatározott Sanger.Kezeltük egy oldatot a célfehérje ditroftorbenzola (DNP), ezáltal egy fehérje-dinitro-fenil (DNP-fehérje).Ezt követően DNP-hidrolizált fehérje, a maradékot egy protein molekula előállított és DNP-aminosav.DNP-aminosavat izoláljuk a keveréket, és a hidrolízis.Hidrolízis termékek aminosavak és dinitrobenzol.A maradékot a fehérje molekula reagálnak új részletekben DNP amíg amíg az egész molekula nem esik szét a aminosav.Ennek alapján a kvantitatív vizsgálat aminosavak alkotják a primer szerkezete a rendszer az egyes fehérje.Ismert elsődleges szerkezetét a fehérje inzulin, mioglobin, hemoglobin, glukagon és sokan mások).
Edman degradációs fehérje kezeljük fenil-izotiocianát.Néha használni proteolitikus enzimek - tripszin, pepszin, kimotripszin, peptidázok stb
fehérje másodlagos szerkezetét.Amerikai tudósok röntgen-elemzés, és megállapította, hogy a fehérje polipeptid lánc gyakran formájában létezik alfa-hélix és néha béta szerkezetek.
alfa hélix összehasonlítjuk egy spirális lépcsőház, amelyek elvégzik a funkciója a fok az aminosavmaradékok.A molekulák rostos fehérjék (selyem fibroin) polipeptid lánc szinte teljesen kitolt (béta-struktúra) és elhelyezni a gömbök formájában, stabilizált hidrogén kötések.
alfa-hélix lehet kialakítani spontán a szintetikus polipeptidek (dederon, nejlon), amelyek molekulatömege 10-20 ezer. Igen.Bizonyos részein a fehérje molekulák (inzulin, hemoglobin, RNáz) megsértették alfa-helikális konfigurációt a peptid lánc, és spirális szerkezet egy másik típusát.
tercier szerkezetét a fehérje.Spirál alakú részek a polipeptid-lánc a fehérje molekula különböző kapcsolatok, amelyek meghatározzák tercier (háromdimenziós) struktúrát alkotnak térfogata és alakja a fehérje molekula.Úgy tartják, hogy a harmadlagos szerkezete automatikus és miatt előfordul, hogy a kölcsönhatás a aminosav gyököket a oldószer-molekulákat.Ahol a hidrofób gyökök "húzott" a fehérje molekulák alkotnak azok száraz területeken és hidrofil csoportok vannak orientálva felé az oldószert, amely képződését okozza energetikailag kedvező visszaigazolások molekula.Ezt a folyamatot kíséri a kialakulását intramolekuláris kötések.A harmadlagos szerkezetét a fehérje molekula transzkripcióval RNS-áz, a hemoglobin, lizozim tojás.
negyedleges szerkezetét fehérje.Ez a szerkezet a fehérje molekulák az eredménye a társulás több alegység integrált egyetlen molekula.Minden alegység van egy primer, szekunder és tercier struktúrákat.
