Mi a szerepe az enzim fehérje?

munka testünk - rendkívül bonyolult folyamat, amely az érintett több millió sejt, több ezer különböző anyagok.De van egy terület, amely teljes mértékben függ a specifikus fehérjék, amely nélkül az élet egy emberi vagy állati lenne teljesen lehetetlen.Mint azt bizonyára kitalálta, beszélünk enzimeket.

Ma úgy a enzimfunkciókkal fehérjék.Ez az egyik legfontosabb terület a biokémia.

Mivel ezek az anyagok előnyösen fehérjék, saját maguk is tekinthetők őket.Tudnia kell, hogy az első alkalommal enzimek fedeztek fel a 30-as években a 19. század, csak a tudósok több mint egy évszázad, annak érdekében, hogy egy olyan többé-kevésbé egységes definíció a számukra.Szóval, milyen funkciót látja el fehérjék az enzimek?Ezen, valamint azok szerkezete és reakciói a példák meg fogja tanulni ezt a cikket.

meg kell érteniük, hogy nem minden fehérje lehet egy enzim, még elméletben.Csak globuláris alakú fehérjék katalitikus aktivitást mutat, az egyéb szerves vegyületek.Mivel az összes ennek az osztálynak a természetes vegyületek, enzimek állnak aminosavmaradékok.Vegye figyelembe, hogy az enzimatikus funkciója fehérjék (amelyek példái lesz a papír) végezhető csak azok, amelyeknek molekulatömege nem kisebb, mint 5000.

Mi enzim modern meghatározás

Enzimek - katalizátorai, amelyek biológiai eredetű.Ezek képesek arra, hogy a reakció meggyorsítása által szoros kapcsolatot a kettő között a reaktánsok (szubsztrátok).Elmondhatjuk, hogy az enzimatikus funkciója fehérjék - ez a folyamat néhány katalízis biokémiai reakciók, amelyek kifejezetten egy élő szervezet.Csak egy kis részük lehet reprodukálni egy laboratóriumban.

kell jegyezni, hogy az elmúlt években ezen a területen volt némi áttörést.A tudósok fokozatosan közelít a mesterséges enzimek lehet használni nem csak a gazdaság, hanem a gyógyszert.Enzimek fejlesztenek, amely hatékonyan képes elpusztítani még a kis területeken kezdve a rák.

mely részei az enzim vesz részt közvetlenül a reakció?

Megjegyezzük, hogy érintkezésben a szubsztrátum nem tartalmazza az egész testet az enzim, de csak egy kis része, ami az aktív centrum.Ez az ő fő jellemzője, egymást kiegészítő.Ez a koncepció feltételezi, hogy a enzimszubsztrátot ideális alak és kémiai tulajdonságainak megfelelően.Azt lehet mondani, hogy a funkció az enzimek ebben az esetben, a következő:

  • ezek vízben jön le a felületről a héj.
  • Van egy bizonyos deformáció (polarizáció, például).
  • ami után vannak elrendezve, egy különleges módon a térben, miközben közeledik egymáshoz.

Ezek a tényezők vezetnek gyorsulás a reakciót.És most nézzük, hogy egy összehasonlítása az enzimek és szervetlen katalizátorok.

összehasonlítását

enzimek

szervetlen katalizátorok

gyorsulás az előre és hátra reakciók

Egyenlő

Egyenlő

specificitás (egymást kiegészítő)

csak arra alkalmasak, hogy egy bizonyos típusú anyagok, magas specificitás

lehet univerzális, gyorsuló több hasonló reakciókat

reakció sebességét

növeli a reakció intenzitása a néhány millió alkalommal

Gyorsulásszáz és ezer alkalommal

Reakció fűteni

reakció megy "nem", mert a teljes vagy részleges denaturálási a résztvevő fehérjék

hevítve, a legtöbb katalitikus reakciók többször gyorsított

Mint látható, a enzimfunkciókkal fehérjék jár jellegét.Magamtól Én is hozzá, hogy sok ilyen fehérjék szintén fajspecifikus.Egyszerűen fogalmazva, a humán enzim alig alkalmas a tengerimalac.

Fontos információk szerkezetére enzimek

A szerkezet ezen vegyületek izoláljuk csak három szinten.Az elsődleges szerkezet alapján lehet azonosítani, az aminosavak, amelyek egy részét az enzimek.Mivel az enzimatikus funkciója fehérjék, amelyek példái már többször idézett cikket jog csak bizonyos kategóriákba tartozó vegyületek, azonosítani őket, éppen ezen az alapon teljesen valós.

Ami a másodlagos szinten tartozó ez határozza útján további típusú kapcsolatok között esetleg felmerülő az aminosavmaradékok.Ez a közlemény a hidrogén, elektrosztatikus, hidrofób, és Van der Waals kölcsönhatásokat.Ennek eredményeként a feszültséget okozó ezek a kapcsolatok különböző részein előállított enzim α-hélix, a hurok és β-szálak.

tercier struktúra eredményeként a tény, hogy egy viszonylag nagy része a polipeptid lánc egyszerűen összeomlott.A kapott szálakat nevezett területen.Végül, az utolsó kialakulását ez a struktúra kerül sor, csak miután kiépíteni a különböző területeken elszenvedett interakció.Nem szabad elfelejteni, hogy megalakult a domain zajlik egy teljesen független módon egymástól.Egyes jellemzők

domének

Jellemzően, a polipeptid-lánc, ahonnan vannak kialakítva, tartalmaz körülbelül 150 aminosavat tartalmaz.Amikor domének kölcsönhatásba egymással, kialakítva egy gömböcske.Mivel a függvény végzi enzimatikus aktív centrumok azokon alapuló, tisztában kell lenniük azzal, hogy milyen fontos ez a folyamat.

domén önmagában az jellemzi, hogy az aminosavak között a struktúrájában számos kölcsönhatások.Számuk sokkal nagyobb, mint, hogy a reakció a domének között magukat.Így az üreg közötti viszonylag "veszélyeztetett" a hatását különböző szerves oldószerek.A kötet a sorrendben 20-30 köbös Angström, amely illeszkedik a víz egy részét molekulákat.Különböző domének valószínűleg egy teljesen egyedi háromdimenziós szerkezet, amely kapcsolatban van a teljesen különböző funkciókat.

aktív centrumok

Általános szabály, hogy az aktív terület található, szigorúan a domainek között.Ennek megfelelően, amelyek mindegyike játszik nagyon fontos szerepet játszik a során a reakciót.Ennek eredményeként ezen elrendezése domének talált jelentős rugalmasságot, a mobilitás területén az enzimet.Ez rendkívül fontos, mivel az enzimatikus funkciót hajtjuk végre csak azok a vegyületek, amelyek alkalmasan megváltoztathatja annak térbeli helyzetét.

közötti kapcsolat a hossza a polipeptid a szervezetben az enzim, és milyen összetett funkciók azok végre, van egy közvetlen kapcsolat.A növekvő komplexitás a szerepe érjük mindkét keresztül a kialakulását az aktív centrum közötti reakció a katalitikus domén és képződése miatt a teljesen új domének.

Néhány enzim fehérjék (példák - lizozim és a glikogén-foszforiláz) is nagyban méretben (129 és 842 aminosav-maradékai, sorrendben), bár katalizálják a hasítási reakció az azonos típusú kémiai kötéseket.A különbség az, hogy nagyobb tömegű és nagy enzimek képesek jobban ellenőrizzék álláspontját a térben, amely biztosítja a nagyobb stabilitás és sebessége a válasz.

fő besorolása enzimek

Jelenleg gyakori és elterjedt az egész világon egy szabvány minősítést.Szerinte ez áll hat fő csoportja, a vonatkozó alosztályok.Úgy véljük, csak az alap.Itt vannak:

1. Oxidoreduktázok.A funkció az enzimek ebben az esetben - stimulálása redox reakciókat.

2. Transzferázok.Átcsoportosításokat hajthat végre a hordozók között a következő csoportok:

  • -szén maradványokat.
  • maradványai aldehidek és ketonok.
  • acil és glikozilcsoport alkatrészeket.
  • alkil (kivételként, nem tűri CH 3) maradványok.
  • nitrogén-bázisok.
  • Csoportok foszfort tartalmazó.

3. hidrolázokat.Ebben az esetben, az enzimatikus funkciója fehérjék a hasítását a következő típusú vegyületek:

  • észter.
  • glikozidok.
  • észterek és tioészterek.
  • kapcsolatok peptid típusú.
  • kötvények KN (kivéve az azonos peptid).

4. Liázok.Ezek képesek arra, hogy csoport leválasztja a későbbi kialakulását egy kettős kötés.Továbbá van végezhet a fordított folyamat: csatlakozás kiválasztott csoportok kettős kötések.

5. Izomerázok.Ebben az esetben, az enzimatikus funkciója fehérjék bonyolult izomer katalízis reakciókat.Ebbe a csoportba tartoznak a következő enzimek:

  • racemáz, epimerázt.
  • Tsistransizomerazy.
  • intramolekuláris oxidoreduktázok.
  • intramolekuláris transzferázokat.
  • intramolekuláris liázt.

6. Ligázok (más néven szintetáz).Hozzá vannak szokva a hasító ATP képződése közben néhány kapcsolatokat.

könnyen belátható, hogy az enzimatikus funkciója fehérjék hihetetlenül fontos, mivel azok bizonyos fokú ellenőrzést gyakorlatilag minden reakciók zajlanak minden második a szervezetben.

Mi marad az enzim után a kölcsönhatás a hordozó?

gyakran globuláris protein egy enzim eredetű, az aktív centrumban, amely által képviselt aminosav-maradékai.Minden más esetben, a központ magában erősen összefügg vele prosztetikus csoport vagy koenzim (ATP, például), a kapcsolat sokkal gyengébb.Egy katalizátor úgynevezett holoenzim, és annak maradékot, eltávolítása után a képződött ATP apoenzyme.

Így ezen az alapon enzimek vannak osztva a következő csoportok:

  • Egyszerű hidrolázzal, liázt, és izomerázzal, amelyek általában nem tartalmaznak koenzim található.
  • enzim fehérje (példák - néhány transzamináz), amely tartalmaz egy prosztetikus csoport (liponsav, például).Ebbe a csoportba tartoznak sokan peroxidáz.
  • Enizmy, amely szükséges regeneráció a koenzim.Ezek közé tartozik egy kináz, valamint a legtöbb oxidoreduktázok.
  • Egyéb katalizátorok, az összetétele, amely még nem teljesen tisztázott.

Minden olyan anyag, amely része az első csoport, széles körben használják az élelmiszeriparban.Minden más katalizátorokat igényel nagyon különleges működésbe hozás körülményei, és így a munka csak a szervezetben, vagy valamilyen laboratóriumi vizsgálatok.Így enzimatikus funkciókat - ez egy nagyon specifikus reakció, amely abból áll, stimuláló (katalízis) reakciók bizonyos típusú jól meghatározott körülmények között egy humán vagy egy állat.

Mi történik az aktív oldalon, vagy miért enzimek dolgozni, így hatékonyan?

Mi már többször elmondta, hogy a legfontosabb, hogy megértsék enzimatikus a létrehozása az aktív centrum.Ez lesz a specifikus kötődését a szubsztrát, amely ilyen körülmények sokkal aktívabb reagálni.Ahhoz, hogy megértsük, hogy bonyolult a reakciók ott végzik el, hogy egy egyszerű példát: a glükóz fermentáció előfordul, azonnal meg kell enzimekkel 12!Ugyanilyen nehéz kölcsönhatás lehetővé tette csak azért, mert az a tény, hogy egy fehérje, amely ellátja a funkcióját az enzim, a legmagasabb fokú specificitás.

fajspecificitás enzimek

Az abszolút.Ebben az esetben, a specificitás Látható csak egy szigorúan meghatározott típusú enzim.Így ureáz reagál csak karbamiddal.Laktóz tej a reakcióban, nem lép semmilyen körülmények között.Ez az, amit működni a fehérjék elvégzésére enzimek a szervezetben.

Ezen túlmenően, a csoport nem ritka abszolút specificitással. Ahogy a neve is mutatja, ebben az esetben nincs "érzékenysége" szigorúan egy osztály a szerves vegyületek (észterek, beleértve a komplex alkoholokat vagy aldehideket).Így, pepszin, amely az egyik kulcsfontosságú enzimek a gyomor, csak mutat specifitást hidrolízis a peptid kötést.Alkogoldegidraza kölcsönhatásba kizárólag alkoholok és laktikodegidraza nem osztott semmit, de α-hidroxi-savak.

Előfordul az is, hogy az enzimatikus funkciója jellemző egy bizonyos vegyületek csoportja, de bizonyos körülmények között, az enzimek hatnak meglehetősen eltér a fő "cél" egy anyag.Ebben az esetben a katalizátor "általában", hogy egy bizonyos osztály az anyagok, de bizonyos körülmények között képes hasítani és más vegyület (nem feltétlenül azzal egyenértékű).Azonban ebben az esetben a reakció folytatódik sokkal lassabban.

tripszines széles körben ismert képességét, hogy hatnak peptidkötések, de nagyon kevés ember tudja, hogy ez a fehérje, amely elvégzi az enzimatikus funkciót a gyomor-bél traktusban, reagáltatható egy különböző észter-vegyületek.

Végül specificitása optikai.Ezek az enzimek kölcsönhatásba léphet a legkülönbözőbb anyagok jegyzéke teljesen, de csak azzal a feltétellel, hogy van egy jól meghatározott optikai tulajdonságokkal.Így a enzimatikus funkciója fehérjék ebben az esetben nagyon hasonló a működési elve egy enzim, a szervetlen katalizátorok.

Milyen tényezők határozzák meg a hatékonyságát katalízis?

Ma, úgy gondoljuk, hogy az olyan tényezők, amelyek meghatározzák egy rendkívül magas fokú hatékonysága enzimek:

  • hatás koncentráció.
  • Effect térbeli tájékozódás.
  • sokoldalúságát az aktív hely a reakció.

Általánosságban, a lényege a koncentráció-hatás nem különbözik attól, hogy a reakció a szervetlen katalízis.Ebben az esetben az aktív központ létrehozott ilyen koncentrációja a szubsztrát, amely többszöröse, mint ugyanazt az értéket az összes többi kötetek.A központban a reakció szelektíven válogatni molekulák anyag reagálnak egymással.Nem nehéz kitalálni, hogy ez a hatás megnöveli a kémiai reakció sebességét több nagyságrenddel.

Amikor egy standard kémiai folyamat játszódik le, hogy rendkívül fontos, amely része a kölcsönható molekulák ütköznek egymással.Egyszerűen szólva, a molekulák az anyag az ütközés pillanatában szigorúan kell tájolva egymáshoz képest.Annak a ténynek köszönhetően, hogy az aktív hely az enzim ilyen megfordítása végezzük erőszakkal, mire játszó alkatrészek vannak elrendezve egy bizonyos sorban, a katalízis reakció gyorsítható körülbelül három nagyságrenddel.

Az multifunkcionalitás ebben az esetben utal, hogy a tulajdon az összes komponens az aktív hely egyidejűleg (vagy nagyon egyetértett), hogy fellépjen a molekula "feldolgozásához" anyag.Itt (a molekula) nem csak a megfelelő térben rögzített (lásd. Fent), hanem jelentősen megváltoztatja annak tulajdonságait.Mindez együttesen eredményezi az a tény, hogy az enzim sokkal könnyebbé válik, hogy fellépjen a szubsztrát, szükség szerint.