di una proteina può essere rappresentato da una delle quattro opzioni.Ogni opzione ha le sue peculiarità.Quindi, vi è un quaternario, ternario, struttura secondaria e primaria della proteina.
Ultimo sul livello di elenco è una catena polipeptidica lineare di amminoacidi.Gli amminoacidi uniti da legami peptidici.La struttura primaria di una proteina è il livello più semplice di organizzazione della molecola.Da legami peptidici covalenti tra il gruppo alfa-amminico di un amminoacido e il gruppo alfa-carbossilico di un'altra molecola fornisce elevata stabilità.
Nella formazione di legami peptidici in cellule attivata per prima gruppo carbossilico.Una volta che c'è una connessione con un gruppo amminico.Circa la stessa viene effettuata la sintesi polipeptidica laboratorio.Legame peptidico
, è una unità di ripetizione della catena polipeptidica ha una serie di caratteristiche.Sotto l'influenza di queste caratteristiche non solo formare la struttura primaria della proteina.Essi influenzano sia i più alti livelli organizzativi della catena polipeptidica.Tra le principali caratteristiche complanarità (capacità di tutti gli atomi che sono inclusi nel gruppo peptide sono nello stesso piano) isolato rispetto sostituenti trans-N-C leveraggi, la proprietà esiste in 2 forme di risonanza.Peptide legame con caratteristiche includono la capacità di formare legami idrogeno.In cui ciascun peptide del gruppo può essere formato da due legami idrogeno con altri gruppi (compresi peptide).Tuttavia, ci sono delle eccezioni.Questi includono gruppi peptidici con i gruppi amminici della idrossiprolina o prolina.Essi possono formare un solo legame idrogeno.Questo influenza la formazione di proteine struttura secondaria.Così, la porzione in cui è idrossiprolina o prolina, la catena peptidica è facilmente piegato a causa del fatto che vi è un secondo legame idrogeno, che tenerlo (come di solito).Peptidi nome
formate dai nomi di aminoacidi che li rendono.Dipeptide dare due amino tripeptide - tre tetrapeptide - quattro, e così via.Ciascuna catena polipeptidica (o peptide) di qualsiasi lunghezza c'è amminoacido N-terminale, che contiene un gruppo amminico libero e l'amminoacido C-terminale, in cui vi è un gruppo carbossilico libero.
proprietà delle proteine.
Studiando questi composti, gli scienziati interessati a diversi problemi.Gli investigatori soprattutto hanno cercato di trovare le dimensioni, la forma e determinare le proteine di peso molecolare.Va notato che era una sfida.La difficoltà è che la determinazione del peso molecolare relativa di aumentare il punto di ebollizione di soluzioni di proteine (come avviene in altra sostanza) non è possibile, poiché le soluzioni di proteine non possono bollire.Una definizione dell'indicatore secondo l'abbassamento del punto di congelamento di dare risultati imprecisi.Inoltre, le proteine in forma pura non si verificano.Tuttavia, utilizzando metodi sviluppati si è riscontrato che il peso molecolare varia da 14 al 45 mila o più.
Una delle caratteristiche importanti dei composti è una salatura frazionata.Questo processo è una selezione di proteine da soluzione dopo l'aggiunta di soluzioni saline di diverse concentrazioni.
Un'altra caratteristica importante è la denaturazione.Questo processo si verifica nella deposizione di proteine con metalli pesanti.Denaturazione è la perdita delle proprietà naturali.Questo processo comporta la conversione di diverse molecole parte rottura della catena polipeptidica.In altre parole, la struttura primaria di proteine denaturazione rimane invariato.
