conformazione (struttura) della catena peptidica è ordinato e unico per ogni proteina.In circostanze particolari vi è una rottura di un gran numero di link, che stabilizza la struttura spaziale dei composti molecola.Come risultato, il divario è completamente molecola intera (o una parte sostanziale di esso) assume la forma di random coil.Questo processo è chiamato 'denaturazione'.Questo cambiamento può innescare calore da sessanta a ottanta gradi.Così, ogni molecola, il divario risultante può differire in conformazione dagli altri.
denaturazione delle proteine avviene sotto l'influenza di agenti in grado di distruggere legami non covalenti.Questo processo può verificarsi in condizioni alcaline o acide, la superficie della sezione di fase, sotto l'influenza di alcuni composti organici (fenoli, alcoli e altri).Denaturazione della proteina può verificarsi sotto l'influenza di cloruro di guanidinio o urea.Questi agenti formano legami deboli (idrofobo, ionica, idrogeno) con carbonilici o amminici gruppi di scheletro peptidico con un numero di gruppi di residui amminoacidici, sostituendo le proteine proprie legami idrogeno esistenti all'interno della molecola.Come risultato, si verifica un cambiamento nella struttura secondaria e terziaria.
Resistenza agli agenti denaturanti dipende in gran parte la presenza della molecola proteica composti legami disolfuro.Inibitore della tripsina è dotato di connessione a tre S - S. fornito denaturazione proteica recupero avviene senza altre influenze.Se le condizioni di composti inserite successivamente, in cui l'ossidazione viene effettuata cisteina gruppi sulfidrilici e la formazione di legami disolfuro, la conformazione iniziale ripristinato.La presenza anche di un solo ponte disolfuro aumenta notevolmente la stabilità della struttura spaziale.
denaturazione di proteine, di solito accompagnata da una diminuzione di solubilità.Insieme a questo, spesso forma un precipitato.Vi è in forma di "proteine coagulato."Ad alte concentrazioni dei composti in soluzione, la "fasatura" subisce l'intera soluzione, come, per esempio, accade quando uova di ebollizione.Quando la proteina denaturazione perde la sua attività biologica.Su questo principio, l'uso di acido carbolico (soluzione acquosa di fenolo) come agente antisettico.
instabilità della struttura spaziale, un'alta probabilità di fallimento sotto l'influenza di vari agenti ostacola significativamente l'isolamento e lo studio di proteine.E 'anche creato alcuni problemi quando si utilizzano i composti in medicina e dell'industria.Se
denaturazione delle proteine è stata effettuata da esposizione ad alte temperature, il raffreddamento lento a determinate condizioni il renativatsii processo - restauro del nativo (originale) la conformazione.Questo fatto dimostra che la posa della catena peptidica è in accordo con la struttura primaria.
Formazione conformazione nativa (la posizione originale) è un processo spontaneo.In altre parole, questa disposizione corrisponde alla quantità minima di energia libera contenuto in una molecola.Possibile risultante concludere che la struttura spaziale del composto è codificato nella sequenza aminoacidica della catena peptidica.Ciò a sua volta significa che tutti i polipeptidi correlati alternanza di amminoacidi (ad esempio, mioglobinovye peptide catene) riceverà una conformazione identica.Proteine
possono avere notevoli differenze nella struttura primaria, anche se poco o assolutamente identici a conformazione.
