catena di proteine e protidi polipeptide della molecola proteica e può essere costituito da uno, due o più circuiti.Tuttavia, le proprietà fisiche, chimiche e biologiche di biopolimeri sono causati non solo una struttura chimica che può essere un "senso", ma anche da altri livelli dell'organizzazione delle molecole proteiche.
struttura primaria di una proteina è determinata dalla composizione aminoacidica qualitativa e quantitativa.I legami peptidici sono alla base della struttura primaria.Per la prima volta questa ipotesi suggerita nel 1888 e successivamente Danilevskiy suoi sospetti sono stati confermati per sintesi peptidica, che viene svolta da E. Fischer.La struttura della molecola proteica è stato studiato in dettaglio Danilevskiy e E. Fischer.Secondo questa teoria, molecole di proteine sono costituite da un gran numero di residui di amminoacidi uniti da legami peptidici.Una molecola di proteina può avere una o più catene polipeptidiche.
Nello studio della struttura primaria delle proteine usando agenti chimici ed enzimi proteolitici.Ad esempio, utilizzando la degradazione Edman è molto comodo per identificare gli amminoacidi terminali.
proteina struttura secondaria mostra la configurazione spaziale della molecola proteica.I seguenti tipi di struttura secondaria di alfa-elica, beta-elicoidale, elica collagene.Gli scienziati hanno scoperto che la struttura di peptidi è più comune alfa-elica.
proteina struttura secondaria è stabilizzata da legami a idrogeno.Quest'ultimo sorgere tra gli atomi di idrogeno legati a un atomo di azoto un legame peptidico elettronegativo, e un atomo di ossigeno carbonilico del quarto uno dei suoi aminoacidi, e sono dirette lungo la spirale.Calcoli energetici mostrano che la polimerizzazione di questi aminoacidi è più efficiente destra alfa-elica, che è presente nella proteina nativa.Proteine
struttura secondaria: struttura beta-foglio catene
polipeptidiche di beta-pieghe completamente estesi.Beta-fogli formato dalla reazione di due legami peptidici.Questa struttura è tipica per le proteine fibrose (cheratina, fibroina, ecc).In particolare, beta-cheratina caratterizzato da una disposizione parallela delle catene polipeptidiche che sono ulteriormente stabilizzata da legami disolfuro intercatena.La fibroina di seta adiacenti catene polipeptidiche antiparalleli.
struttura secondaria delle proteine: helix collagene
Istruzione consiste di tre circuiti tropocollagene spiralato, che ha la forma dello stelo.Catena di torsione elicoidale e la forma superelica.Helix stabilizzata da legami idrogeno tra gruppi idrogeno verificano peptide amino di residui amminoacidici di una catena e l'ossigeno del gruppo carbonilico del residuo amminoacidico di un'altra catena.Struttura del collagene Presentato dà ad alta resistenza ed elasticità.
struttura terziaria della proteina
maggior parte delle proteine nello stato nativo ha una struttura molto compatta, che è determinata dalla forma, dimensione e polarità dei residui amminoacidici, e la sequenza aminoacidica.
influenza significativa sulla formazione della conformazione nativa della proteina o la sua struttura terziaria avente interazioni idrofobiche e ionici, legami idrogeno, e altri. Sotto l'influenza di queste forze è ottenuto conformazione termodinamicamente espediente della molecola proteica e la sua stabilizzazione.
struttura quaternaria
Questo tipo di struttura della molecola è il risultato dell'associazione di più subunità in una singola molecola complessa.La struttura di ciascuna subunità comprende strutture primarie, secondarie e terziarie.
