struktūra baltymų molekulės yra tiriamas daugiau nei 200 metų.Ji yra žinoma daug baltymų.Kai kurios iš jų buvo susintetinti (pvz, insulinas, RNazės).Pagrindinis struktūrinis ir funkcinis vienetas baltymų molekulės yra amino rūgštys.Be to karboksilo ir amino grupės baltymų taip pat yra kitų funkcinių grupių, kurios lemia jų savybės.Tokios grupės apima išdėstyti šoninės grandinės baltymų molekulės: karboksi grupė, asparto rūgšties arba glutamo rūgštį, amino grupės lizino arba hidroksilizinas, guanidino grupės arginino, histidino imidazolo grupės, hidroksilo grupės, serino ir treonino, fenolio grupės tirozino, kad sulfhidrilinę grupę cisteinu, disulfidas grupė cistinotioeterio grupė metionino, fenilalanino benzelnoe core alifatinių grandinės kitų amino rūgščių.
Yra keturi lygiai struktūrinė baltymų molekulių.
pirminė struktūra baltymų.Amino rūgštys baltymų molekulės yra sujungtos peptidinėmis popierius, tokiu būdu sudarydami pirminę struktūrą.Tai priklauso nuo kokybinio sudėties amino rūgščių sekos, jų skaičių ir sujungti.Pirminės struktūros baltymo dažniausiai lemia Sanger.Buvo gydomi taikinio baltymo ditroftorbenzola tirpalo (DNP), tokiu būdu suformuojant baltymų-dinitrofenil (DNP-baltymo).Vėliau DNP-hidrolizuotas baltymas, baltymo, molekulės ir DNP-aminorūgšties liekana.DNP-amino rūgštis, yra išskirtas iš mišinio, ir hidrolizės.Hidrolizės produktai yra amino rūgščių ir dinitrobenzolas.Baltymo molekulės liekana reaguoti su naujos porcijos DNP iki tol, kol visas molekulė nepatenka vienas nuo kito amino rūgštis.Grindžiamas kiekybiniu tyrimo amino rūgščių sudaro pirminę struktūrą individualios baltymo schemą.Žinomas pirminė struktūra baltymų insulino, mioglobino, hemoglobinas, gliukagono ir daugelis kitų).
Iki Edmano skilimo baltymų yra gydomi fenilo izotiocijanato.Kartais naudoti Proteolitiniai fermentai - tripsino, pepsinas, chimotripsinas, peptidazių ir tt
baltymų antrinės struktūros.Amerikos mokslininkai, naudojant rentgeno tyrimą ir nustatė, kad baltymas polipeptidas grandinę dažnai egzistuoja alfa-spiralės, o kartais beta struktūrų forma.
alfa spiralės palyginti su spiraliniai laiptai, kuris atlieka amino rūgščių likučių laipsnių funkciją.Per pluoštinių baltymais (šilko fibroino) polipeptido grandinių molekulės yra beveik visiškai ištiestas (beta struktūra) ir pateikti rutuliukų pavidalo, stabilizuotas pagal vandenilio obligacijų.
alfa-spiralė gali būti suformuotas spontaniškai polipeptidų (dederon, nailono), kurios turi molekulinę masę, nuo 10 iki 20 tūkstančių. Taip.Tam tikrose baltymų molekulių (insulino, hemoglobino, RNazės) pažeistos alfa-sraigtinė konfigūraciją peptido grandinė, ir suformuota spiralės struktūrą kito tipo.
tretinė struktūra baltymų.Spiralės formos porcijos polipeptido grandinės baltymų molekulės yra skirtingose santykiais, kurie nustato tretinį (trimatę struktūrą), suformuoti tūrį ir formą, baltymų molekulės.Manoma, kad tretinio struktūros automatinis ir įvyksta dėl to, kad aminorūgščių radikalų su tirpiklio molekulių tarpusavio sąveika.Kur hidrofobinis radikalai yra "sudarytas" į baltymų molekulių, kad susidarytų jų sausi plotai ir hidrofilinių grupės yra orientuotos į tirpiklio, kuris sukelia energetiškai palankaus patvirtinimų, molekulės išsidėstymą.Šis procesas yra lydima intramolekuliniais obligacijų formavimas.Tretinis struktūra baltymų molekulės, transkribuotos į RNR-ASE, hemoglobiną, lizocimo kiaušinio.
ketvirtinis struktūra baltymų.Šis struktūros baltymų molekulių tipas yra asociacijos kelių subvienetų, integruotų į vienoje molekulėje, rezultatas.Kiekvienas dalinys turi pirminius, antrinių ir tretinių struktūrų.
