Baltymai: struktūra ir funkcija.

Tai žinoma, kad baltymų - apie gyvybės kilmę mūsų planetoje pagrindas.Pasak Oparin-Haldane teorija buvo coacervate lašus, sudarytus iš peptidų molekulių, jis tapo kilmės gyvų būtybių pagrindas.Tai, be abejo, nes vidaus struktūros bet biomasės atstovas analizė rodo, kad šios medžiagos turi viską: augalams, gyvūnams, mikroorganizmai, grybai, virusus.Ir jie yra labai įvairi ir makromolekulių gamta.

vardas iš keturių šių struktūrų, jie yra sinonimai:

• baltymai;
• baltymai;
• polipeptidų;
• peptidus.

Baltymų molekulės

Jų skaičius yra tikrai nesuskaičiuojami.Šiuo atveju visi baltymų molekulės gali būti suskirstyti į dvi pagrindines grupes:

• paprasta - sudarytų tik iš aminorūgščių sekų, sujungtų peptidų obligacijų;
• kompleksas - struktūra ir struktūra baltymo būdingas papildomas protolytic (protezų) grupių, taip pat vadinamas kofaktoriai.

Šis kompleksas molekulės taip pat turi savo klasifikaciją.

baigimo sudėtingų peptidai

1. glikoproteinai - yra glaudžiai susiję junginiai baltymų ir angliavandenių.Iš molekulių struktūra yra persipynę protezai grupių mucopolysaccharides.
2. lipoproteinai - sudėtingas junginys baltymų ir lipidų.
3. metalų, - veikti kaip protezavimo grupės metalų jonų (geležies, mangano, vario ir kiti).
4. nukleoproteinų - nuoroda baltymų ir nukleino rūgštys (DNR, RNR).
5. Fosfoproteidy - konformacijos baltymų ir fosforo rūgšties liekana.
6. chromoproteids - labai panašus į metalų, tačiau elementas, kuris yra dalis protezavimo grupės yra iš spalvoto (raudona - hemoglobinas, žalia - chlorofilo, ir tt), rinkinys.

Kiekviena grupė aptarė struktūra ir savybės baltymų yra skirtingi.Funkcijos, kad jie atlieka, taip pat gali skirtis priklausomai nuo molekulės tipo.

cheminė struktūra baltymų

iš šios perspektyvos, baltymų - tai ilgas, kietas grandinės aminorūgščių liekanų tarpusavyje konkretūs obligacijų vadinami peptidas.Iš šono konstrukcijos rūgštys nukrypti šakas - radikalus.Toks molekulės struktūra buvo atrasta E. Fischer XXI amžiaus pradžioje.

išsamiau vėliau studijavo baltymų struktūrą ir funkciją baltymų.Tapo aišku, kad amino rūgštys sudaro peptido struktūrą, iš 20, bet todėl jie gali būti sujungti įvairiais būdais.Taigi, iš polipeptido struktūrų įvairovė.Be to, gyvenimo procesas ir jo funkcijos baltymų veikimas gali pasitikrinti cheminių transformacijų seriją.Kaip rezultatas, jie pakeisti struktūrą, ir yra visiškai nauja tipo jungtis.

Norėdami išeiti iš peptido ryšį, ty nutraukti baltymų struktūrą grandinių, būtina pasirinkti labai atšiauriomis sąlygomis (aukštos temperatūros, rūgštimis ar šarmais, katalizatoriaus).Tai yra dėl to, kad didelio stiprumo iš kovalentinių jungčių molekulėje, būtent peptido grupei.

aptikimas baltymų struktūros laboratorijoje yra vykdoma, naudojant biureto reakciją - įtaką polipeptidinio-nusodinamas hidroksido, vario (II),.Šis kompleksas peptidas grupė ir vario jonų suteikia ryškiai violetinę spalvą.

Yra keturios pagrindinės struktūrinė organizacija, iš kurių kiekvienas turi savo charakteristikas baltymų struktūrą.

organizacijos lygiais: pagrindinė struktūra

Kaip minėta pirmiau, peptidas - iš aminorūgščių likučių su intarpų, kofermentų arba be jų seka.Taigi, tai yra vadinama pirminės struktūros molekulės, kuri yra natūralus, žinoma, ji yra tikrosios amino rūgštys, sujungtos peptidų obligacijų, ir nieko daugiau.Tai reiškia, kad polipeptidas yra linijinė struktūra.Tai ypač struktūra plano baltymų -, kuri yra rūgščių derinys yra labai svarbu iš baltymų molekulės funkcijoms atlikti.Šių savybių dėka galima ne tik identifikuoti peptidą, bet ir prognozuoti savybes ir visiškai naujas vaidmenį, nes dar neatrastas.Pavyzdžiai peptidų, turinčių pagrindinę struktūrą, natūralių - insulino, pepsino, chimotripsino, ir kt.

vidurinė raumeningumo

struktūra ir savybės baltymų šioje kategorijoje yra keletas pakeitimų.Tokia konstrukcija gali būti suformuotas iš pradžių ant pobūdžio arba, kai susiduria su atšiaurių pradinio hidrolizės temperatūrai, arba kitų sąlygų.

Tai raumeningumo turi tris veisles:

1. sklandžiai, teisingas, stereoregular ritės pastatyti iš aminorūgščių likučių, kurie yra susukti aplink pagrindinę ašį ryšį.Vyksta kartu tik vandenilio obligacijų, kurie atsiranda tarp deguonies vieną peptidą, grupės ir kito, yra vandenilis.Kurio struktūroje yra laikoma, kad dėl to, kad apvijos yra tolygiai kartojamas kas 4 vienetą.Tokia struktūra gali būti arba kairiarankis ar pravozakruchennoy.Bet labiausiai žinoma baltymai dekstrorotacinis izomeras.Toks raumeningumo vadinamas alfa-struktūras.
2. kompozicija ir struktūra baltymų po tipo skiriasi nuo ankstesnių tuo, kad vandenilio ryšiai yra suformuota tarp ne stovi ant vienos pusės molekulės liekanos numerį, ir didelę atstumo tarp, ir pakankamai toli.Dėl šios priežasties, visa struktūra tampa banguotos, gyvatės convoluted polipeptidų grandines.Yra vienas bruožas, kad turėtų būti baltymai.Amino rūgščių ant šakų struktūra turėtų būti trumpas, kaip, kad glicino arba alaninu, pavyzdžiui.Šis antrinio konformacijos tipas vadinamas beta-lapus jų gebėjimą laikytis kartu, jei bendra struktūra formavimas.
3. priklausanti trečiojo tipo struktūros baltymų biologijos rodo, koks sudėtingas raznorazbrosannye, sutrikimų fragmentus, kurie neturi stereoregularity ir gali pakeisti struktūrą pagal išorinių sąlygų įtaką.

pavyzdžiai baltymų turintys vidurinį struktūra pagal pobūdį, nėra atskleista.

Aukštasis mokslas

Tai yra gana sudėtingas reljefas, kuris turi pavadinimą "globulė".Kas yra baltymai?Jo struktūra yra pagrįstas antrinės struktūros, tačiau, pridedant naujų tipų sąveikos tarp atomų grupių, ir visą molekulės, kaip raukšlės vedami tokiu būdu, kad užtikrintų, kad hidrofilinės grupės yra nukreiptas link globulėje ir hidrofobinis vidų - išoriškai.

Tai paaiškina baltymų molekulių mokestį koloidinių tirpalų vandenyje.Kokių tipų sąveikos yra?

1. vandenilinius ryšius - lieka nepakitusios, tarp tų pačių dalių, kaip ir antrinės struktūros.
2. hidrofobinis (hidrofilinis) sąveika - kyla, kai ištirps vandenyje polipeptido.
3. joninis atrakcija - raznozaryazhennymi suformuota tarp grupių aminorūgščių liekanų (radikalų).
4. kovalentinės sąveika - gali būti sudaryta tarp konkrečių rūgšties svetainės - cisteino molekulių, arba, tiksliau, jų uodegos.

Taigi, sudėtis ir struktūra baltymų turinčių aukštąjį struktūra gali būti apibūdinama kaip lašelių valcavimo į polipeptido grandinių, turintis ir stabilizuoti savo raumeningumo dėl skirtingų tipų chemines reakcijas.Tokių peptidų: fosfoglitseratkenaza, tRNR, alfa-keratino, šilko Fibroino, ir kt.

ketvirtinis struktūra

Tai yra viena iš labiausiai sudėtingų lašelių, kurie sudaro baltymai.Struktūra ir funkcija baltymų, toks planas yra labai specifinis ir daugialypės.

Kas tai raumeningumo?Tai yra kartotinis (kai kuriais atvejais dešimčių) didelių ir mažų polipeptido grandinių, kurios susidaro nepriklausomai viena nuo kitos.Bet tada, tomis pačiomis sąveiką, kad mes laikomi už aukštąjį struktūros, šie peptidai yra susukti ir susipynę.Tokiu būdu gautas sudėtingus konformacinius iškilimus, kurie gali būti metalo atomų, ir lipidų grupes, ir angliavandenių.Pavyzdžiai tokių baltymų: DNR polimerazės, tabako viruso apvalkalo baltymo, hemoglobino koncentraciją, ir kt.

Visi mes peržiūrėjo peptidų struktūra turi savo identifikavimo metodų laboratorijoje, remiantis dabartinėmis galimybėmis naudojant chromatografiją, centrifugavimo, elektroninių ir optinių mikroskopu ir aukštus kompiuterines technologijas.

funkcijos

struktūra ir funkcija baltymų yra glaudžiai koreliuoja tarpusavyje.Tai yra, kiekvienas peptido vaidina svarbų vaidmenį, kuris yra unikalus ir specifinės.Yra tie, kurie sugeba atlikti gyvą ląstelę, keli reikšmingi sandoriai.Tačiau ji gali santraukos forma išreikšti pagrindines funkcijas baltymų molekulių gyvų būtybių organizmams:

1. varomąją jėgą.Vienaląsčių organizmų ar organoidus, arba kai ląstelių mobilumo tipą, sumažinti perkeltų.Tai užtikrina baltymų, kurie sudaro motorinės aparato struktūrą: blakstiena, Žiuželis, tuo citoplazminio membranos.Jei kalbame apie ląstelių išstūmimo nesugebėjimas, baltymai gali prisidėti prie jų mažinimo (raumenų miozino).
2. mitybinį arba atsarginę funkciją.Ji atstovauja baltymų molekulių sankaupa kiaušinių ląsteles, embrionus ir augalų sėklų ateityje papildyti trūkstamų maistinių medžiagų.Po atskėlimo, peptidų ir amino rūgščių duoti biologiškai aktyvių medžiagų, kurios yra būtinos normaliam vystymuisi gyvųjų organizmų.
3. energijos funkcija.Be angliavandenių verčia organizmas gali gaminti ir baltymai.Per 1 g peptido irimo išleido 17,6 kJ naudingos energijos adenozino trifosfato (ATP), kuris yra sunaudojamas gyvenimo procesus forma.
4. įspėjimo ir reguliavimo funkcija.Tai įgyvendinti atidžiai stebėti vykstančius procesus ir signalizacijos ląstelių audiniams juos į pastarųjų sistemų organų ir kt.Būdingas pavyzdys yra insulinas, kuriame yra griežtai nustato gliukozės kiekį kraujyje.
5. receptorių funkcija.Atliekamas, keičiant peptido su vienoje pusėje membranos konformacijos ir įtraukiant kitą galą pertvarkymo.Kai tai atsitinka signalo perdavimo ir reikalingą informaciją.Dauguma šių baltymų yra įleistos į citoplazminio membranos ląstelių ir palaiko griežtai kontroliuojant, visi iš medžiagų, einančioje per ją.Perspėja jus, kad cheminės ir fizinės aplinkos pokyčius.
6. transporto funkcija peptidų.Ji yra vykdoma baltymų kanalus ir pernešančius baltymus.Jų vaidmuo yra aiškus - pernešančių molekulių būtina toms vietoms, kuriose mažai koncentracijai su aukštos dalių.Tipiškas pavyzdys yra deguonies ir anglies dioksido transportavimas į organų ir audinių baltymų hemoglobino.Jie taip pat atliekami iš junginių, turinčių mažą molekulinę masę pristatymą per ląstelės membranos viduje.
7. struktūra funkcija.Vienas iš svarbiausių tų, kurie atlieka baltymų.Visų ląstelių ir jų Organelle peptidų struktūra pateikta.Jie panašūs į rėmo ir formuoti struktūrą.Be to, jie taip pat remia ir pakeisti, jeigu būtina.Taigi, augimui ir vystymuisi visų gyvų organizmų baltymų, reikalingų dietos.Tokie peptidai yra elastino, tubulino, kolagenas, aktino ir kitokie keratino.
8. katalizinis funkcija.Jos atlieka fermentų.Daugybė ir įvairus, jie paspartinti visas cheminės ir biocheminės reakcijos organizme.Be jų dalyvavimo, įprasta obuolių į skrandį galėtų virškinamas tik dvi dienas, yra tikėtina, kad lenkimo tuo pačiu metu.Pagal Katalazė, peroksidazių ir kitų fermentų veiksmų, šis procesas trunka dvi valandas.Apskritai, ji yra per šią baltymų anabolizmą ir katabolizmo vaidmenį atlieka, tai yra, plastikinį ir energijos apykaitą.

apsauginis vaidmuo

Yra keletas tipų grėsmes, iš kurių baltymai skirtos apsaugoti organizmą.

Pirma, Cheminis trauminė reaguojanti dujų molekulės medžiagų įvairaus spektro.Peptidai gali prisijungti prie su jais cheminėje reakcijoje, verčiant į nekenksmingas forma arba tiesiog neutralizuoti.

Antra, fizinis grėsmė traumų - jeigu baltymų fibrinogeno laikas nėra virsta fibrino tuo pažeidimo vietoje, kraujo nėra stingti, taigi užsikimšimas įvyks.Tada, priešingai, ji turi plazminas peptidą pajėgi išsiurbiamas krešulį, ir atkurti pratekėjimo laivo.

Trečia, imuniteto grėsmė.Struktūra ir vertė baltymų, kurie sudaro imuninę apsaugą, yra labai svarbus.Antikūnai, imunoglobulinai, interferonai - visi reikšmingi ir svarbūs elementai limfinės ir imuninę sistemą.Bet pašalinių dalelių, kenksminga molekulių iš negyvų ląstelių arba visa konstrukcija iš karto atliko tyrimą peptidų junginys.Štai kodėl asmuo gali savarankiškai, be narkotikų pagalbos kasdien apsisaugoti nuo infekcijos ir paprastų virusų.

fizikinės savybės

ląstelių baltymų struktūra yra labai specifinė ir priklauso nuo funkcijos.Bet fizinės savybės peptidų yra panašūs ir yra sumažintas iki šių charakteristikų.

1. molekulinė masė - iki 1.000.000 daltonų.
2. vandeninio tirpalo forma koloidinių sistemų.Yra struktūra įgyja imti gali skirtis priklausomai nuo rūgštingumo.
3. Veikiamas atšiauriomis sąlygomis (spinduliuotės, rūgštimi ar šarmais, temperatūros ir tt) gali pereiti į kitų sluoksnių konformacijų, t.y. denatūruoti.Šis procesas yra 90% negrįžtamas.Tačiau yra atvirkštinis perėjimas - renatūracijos.

Tai yra pagrindiniai savybės fizinių savybių peptidų.