enzīmi (fermenti) - lielmolekulāri organiskie savienojumi olbaltumvielu dabas, iestāde, kas veic lomu bioloģisko katalizatoru.
darbības mehānisms enzīmu
noskaidrotu mehānismus katalītisko darbību fermentu pamatā ir viena no būtiskākajām problēmām, un ne tikai steidzamas problēmas Enzymology, bet mūsdienu bioķīmija un molekulārā bioloģija.
ilgi pirms tas kļuva pieejams tīras enzīmus un ir precizējusi savu raksturu, ir kļuvuši pārliecināts, ka kritiski īstenošanai fermentatīvo procesu ir saistība ar substrātu enzīma.Mēģinājumi noteiktu enzīmu kompleksu ar pamatni uz ilgu laiku nebija noved pie panākumiem, jo šis komplekss ir labila, tas sadalās ļoti ātri.Par spektroskopijas izmantošana ļāva identificēt enzīmu substrāta kompleksu par katalāzes, peroksidāzi, alkohola, flavinzavisimyh fermentiem.
metode X-ray analīze deva daudz svarīgu informāciju par struktūru un katalītiskā darbības mehānismiem enzīmu.Šī metode tika izmantota, lai izveidotu savienojumu substrāta analogus ar enzīmu lizocīma un himotripsīna.
Daži tiešs pierādījums pastāvēšanas enzīmu substrāta kompleksu izdevās nokļūt tur, kur viens no posmiem katalītiskā cikla fermenta ir pienākums substrāta ar kovalento saiti.Kā piemēru var minēt reakcija hidrolīzes n-nitrofenil acetāta, ko katalizē himotripsīna.Kad sajauc ar enzīma chymotrypsin ētera ir acetilēts pie hidroksilgrupu no reaktīvās serīna atlikumu.Šis posms ir strauja, bet atsetilhimotripsina hidrolīze, lai veidotu acetāta un bezmaksas himotripsīnu ir ievērojami lēnāks.Tādēļ, klātbūtnē n-nitrophenylacetate uzkrājas atsetilhimotripsin kas ir viegli konstatēta.
substrāts klātbūtnē fermenta kompozīcijas var "catch" nododot kompleksa nestabilu ES neaktīvā formā, piemēram, apstrādājot ar fermentu-substrāta kompleksa, nātrija borhidrīdu, ir spēcīga samazinoša ietekme.Šāda kompleksa kā stabilu kovalento atvasinājums tika konstatēts enzīma aldolāzes.Tika konstatēts, ka substrāts molekula reaģē ar e-aminogrupas lizīna.
substrāts reaģē ar fermentu konkrētā daļā, ko sauc aktīvais centrs, vai kodols fermentu.Saskaņā ar
aktīvo centru, vai kodols, realizēt fermenta proteīnu daļa, kas savieno substrātam (cofactors) un izraisa fermentu īpašības molekulā.Aktīvā vietne nosaka specifiskumu un katalītisko aktivitāti enzīma būtu zināmas grūtības struktūras, kas pielāgoti pietuvošanās un mijiedarboties ar substrāta molekulu, vai tā daļas, kas tieši piedalās reakcijā.
atšķirtu funkcionālās grupas iekļauti "katalītiski aktīvo" daļu no fermenta un veido daļu nodrošinot īpašu afinitāte (saistīšanās pamatnes enzīma) - tā saukto PIN vai "enkurs" (vai adsorbcija sekciju aktīvās vietas enzīma).
darbības mehānisms fermentu teorijas skaidro Michaelis-Menten.Saskaņā ar šo teoriju, tad process notiek četros posmos.
darbības mehānisms fermentu: I posms
starp pamatnes (S) un enzīmu (E) iegūt savienojumu - veidojas enzīmu substrāta kompleksu ES, kurā sastāvdaļas ir saistīti ar kovalentās, jonu, ūdens un citu obligācijas.
darbības mehānisms fermentu IІ posms
substrāts reibumā saistītā fermenta aktivizējas un kļūst pieejama attiecīgajām ES katalīzes reakciju.
darbības mehānisms fermentu IІI posms
katalīze uzliek ES.Šī teorija apstiprina eksperimentāliem pētījumiem.
Visbeidzot, IV stadija raksturo atbrīvošanu fermentu E un reakcijas produkti R. secību pārvērtības var tikt parādīts šādi: E + S - ES - ES * - E + P.
specifika ferments rīcības
Katrs ferments iedarbojas uz konkrētu substrātu, vai vielu grupai, kas ir līdzīga struktūra.Par fermentu darbības specifiskums ir saistīts ar līdzību konfigurāciju aktīvās vietas un pamatnes.Šajā procesā mijiedarbības veidojas ferments-substrāta kompleksa.
