struktūra proteīna molekulas tiek pētīta vairāk nekā 200 gadus.Viņa ir pazīstama ar daudziem proteīniem.Daži no tiem ir sintezēti (piemēram, insulīns, RNase).Pamata strukturālais un funkcionālais bloks proteīnu molekulas ir aminoskābes.Turklāt Karboksilgrupu un aminogrupas olbaltumvielas satur arī citas funkcionālas grupas, kas nosaka to īpašības.Šādas grupas ir izkārtotas sānu virknes proteīnu molekulas: karboksilgrupa no asparagīnskābi vai glutamīnskābi, aminogrupu lizīna vai hydroxylysine, guanidīna grupu, arginīns, histidīns imidazola grupu, hidroksilgrupu no serīna un treonīna, fenola grupu, tirozīna, ar sulfhidrilgrupu no cisteīna, disulfīdu grupa Cistīnatioētera grupa no metionīna, fenilalanīna benzelnoe core alifātiskie ķēdes citas aminoskābes.
Ir četri līmeņi strukturālo organizāciju proteīna molekulas.
primārā struktūra olbaltumvielu.Aminoskābes ar olbaltumvielas molekulā ir savienoti kopā ar peptīdu saitēm, tādējādi veidojot primāro struktūru.Tas ir atkarīgs no sastāva kvalitāti ar aminoskābju secību to skaitu un savstarpēji.Primārais struktūra proteīna visbiežāk nosaka Sanger.Tika ārstēti ar no mērķa proteīnu ditroftorbenzola (DNP) risinājumu, tādējādi veidojot proteīnu-dinitrophenyl (DNP-proteīnu).Pēc tam DNP-hidrolizēts proteīns, palieka ar proteīnu molekulas, kas ražota un DNP-aminoskābe.DNP-aminoskābe ir izolēts no maisījuma un hidrolīzes.Hidrolīzes produkti ir aminoskābes un dinitrobenzolu.Olbaltumvielu molekulas atlikums reaģē ar jaunas porcijas DNP līdz kamēr visa molekula nav sabrukt par aminoskābi.Pamatojoties uz kvantitatīvo pētījumu par aminoskābes veido primāro struktūru shēmas individuālā proteīna.Zināms primārā struktūra olbaltumvielu insulīna, mioglobīnā, hemoglobīna, glikagonu un daudzi citi).
By Edman degradācijas olbaltumvielām ir apstrādāta ar fenilgrupu izotiocianātu.Dažreiz izmanto proteolītiskie fermenti - tripsīns, pepsīns, chymotrypsin, peptidāzes uc
proteīnu sekundāro struktūru.Amerikāņu zinātnieki, izmantojot X-ray analīzi un konstatēja, ka olbaltumvielas polipeptīda ķēdes bieži eksistē formā alfa spirālēm un dažreiz beta struktūru.
alfa spirāles salīdzinot ar spirālveida kāpnes, kas veic funkciju pakāpēm aminoskābju atlikumiem.In molekulām šķiedru proteīniem (zīda fibroin) polipeptīdu ķēžu ir gandrīz pilnībā pagarināts (beta-struktūra) un ievieto lodīšu formā, kas stabilizēts ar ūdeņraža saites.
alfa-helix var veidoties spontāni sintētisko polipeptīdu (dederon, neilona), kas ir ar molekulmasu no 10 līdz 20 tūkstošiem. Jā.Dažās vietās olbaltumvielu molekulu (insulīna, hemoglobīna, RNase) pārkāpis alfa-spirālveida konfigurāciju peptīdu ķēdi, un kļuva spirālveida struktūru cita veida.
terciārā struktūra olbaltumvielu.Porcijas polipeptīda ķēdes proteīnu molekulas spirāles formas ir dažādās attiecībās, kas nosaka terciāro (trīsdimensiju) struktūra, veido apjomu un formu proteīnu molekulas.Tiek uzskatīts, ka terciārā struktūra automātiska un rodas sakarā ar mijiedarbību aminoskābju radikāļu ar šķīdinātāju molekulām.Kur hidrofobas radikāļi ir "sagatavots" uz proteīna molekulas, lai veidotu to sausās zonas un hidrofīlas grupas tiek orientēti uz šķīdinātāja, kas izraisa veidošanos enerģētiski labvēlīgi apstiprinājumu molekulā.Šis process ir pievienoti, veidojot intramolekulārām saitēm.Terciārā struktūra proteīna molekulas pārrakstītā uz RNS-ASE, hemoglobīnu, lizocīma olu.
kvartārā struktūra olbaltumvielu.Šādas struktūras no proteīna molekulām tips ir rezultāts apvienības vairāku apakšvienībām integrēti vienā molekulā.Katram apakšvienība ir primārais, sekundāro, un terciāro struktūru.
