Wat is de functie van het enzymeiwit?

werk van ons lichaam - een zeer ingewikkeld proces, waarbij miljoenen cellen, duizenden verschillende stoffen betrokken zijn.Er is een gebied dat is volledig afhankelijk van de specifieke eiwitten, zonder welke het leven van een mens of dier volledig onmogelijk.Zoals u waarschijnlijk al geraden had, hebben we het over enzymen.

Vandaag zullen we de enzymatische functie van eiwitten te overwegen.Dit is een belangrijk gebied van de biochemie.

Aangezien Deze materialen zijn bij voorkeur eiwitten, ze kunnen zelf worden ze beschouwd.Je moet weten dat de eerste enzymen werden ontdekt in de jaren '30 van de 19e eeuw, maar de wetenschappers duurde meer dan een eeuw, teneinde te komen tot een min of meer uniforme definitie voor hen.Wat functie door eiwitten zijn enzymen?Op deze, evenals de structuur en reacties van de voorbeelden leert uit dit artikel.

moeten begrijpen dat niet alle eiwitten kan een enzym zijn, zelfs in theorie.Alleen bolvormige gevormde eiwitten katalytische activiteit vertonen ten opzichte van andere organische verbindingen.Als al deze klasse van natuurlijke verbindingen, zijn enzymen opgebouwd uit aminozuurresiduen.Vergeet niet dat de enzymatische functie van eiwitten (voorbeelden van die zal worden in het papier) kan alleen worden uitgevoerd door degenen wier molecuulgewicht van niet minder dan 5000.

Wat enzym moderne definitie

Enzymen - zijn katalysatoren van biologische oorsprong.Zij hebben de mogelijkheid om de reactie door nauw contact tussen de twee reactanten (substraten) te versnellen.We kunnen zeggen dat de enzymatische functie van eiwitten - een proces dat enkele katalyse van biochemische reacties die specifiek zijn voor een levend organisme zijn.Slechts een klein deel daarvan kan worden gereproduceerd in een laboratorium.

moet worden opgemerkt dat in de afgelopen jaren op dit gebied is er een aantal doorbraak.Wetenschappers geleidelijk benadert dat kunstmatige enzymen die kunnen worden gebruikt niet alleen voor de economie maar ook medicijnen.Enzymen worden ontwikkeld die effectief zelfs kleine gebieden beginnen kanker kan vernietigen.

Welke onderdelen van het enzym direct betrokken zijn bij de reactie?

Merk op dat in contact met het substraat niet het gehele lichaam van het enzym, maar slechts een klein gedeelte, dat het actieve centrum.Dit is hun belangrijkste kenmerk, complementariteit.Dit concept wordt ervan uitgegaan dat het enzymsubstraat ideale vorm en de fysisch-chemische eigenschappen.Het kan worden gezegd dat de functie van enzymen in dit geval is als volgt:

• het water komt neer van het oppervlak van het huis.
• Er is een zekere vervorming (polarisatie, bijvoorbeeld).
• waarna zij worden op een speciale wijze in de ruimte, terwijl elkaar naderen.

Deze factoren leiden tot een versnelling van de reactie.En laten we nu een vergelijking maken tussen de enzymen en anorganische katalysatoren.

Zoals u kunt zien, de enzymatische functie van eiwitten betreft specificiteit.Van mijzelf zal ik ook aan toevoegen dat veel van deze eiwitten hebben ook soortspecifiek.Eenvoudig gezegd, wordt het humane enzym nauwelijks geschikt voor de cavia.

Belangrijke informatie over de structuur van enzymen

De structuur van deze verbindingen is geïsoleerd slechts drie niveaus.De primaire structuur kan worden geïdentificeerd door de aminozuurresten die deel uitmaken van de enzymen.Omdat de enzymatische functie van eiwitten, kunnen voorbeelden van die wij hebben herhaaldelijk aangehaald in dit artikel worden uitgeoefend alleen bepaalde categorieën van verbindingen, om ze precies aan te geven op deze basis is heel reëel.

Voor het secundaire niveau toebehorende wordt bepaald door middel van aanvullende soorten relaties die kunnen ontstaan ​​tussen de aminozuurresten.Deze mededeling waterstof, elektrostatische, hydrofobe en van der Waals interacties.Door de spanning die deze verbindingen in verschillende delen van het enzym veroorzaken geproduceerde α-helix, de lus en β-strengen.

tertiaire structuur is een gevolg van het feit dat een relatief grote delen van de polypeptideketen eenvoudig is samengevouwen.De resulterende strengen genoemd domeinen.Tenslotte, de uiteindelijke vorming van deze structuur vindt pas na koppeling van verschillende domeinen aanhoudende interactie.Er zij op gewezen dat de vorming van de domeinen gebeurt op een wijze die volledig onafhankelijk van elkaar.Enkele kenmerken

domeinen

Kenmerkend de polypeptideketen waaruit zij zijn gevormd uit ongeveer 150 aminozuurresten.Bij domeinen met elkaar, vormden een druppeltje.Omdat de functie wordt uitgevoerd door de enzymatische actieve centra op basis van hen, moeten zich bewust zijn van het belang van dit proces.

domein zelf wordt gekenmerkt doordat tussen aminozuurresten de structuur er talrijke interacties.Hun aantal is veel groter dan die voor de reactie tussen de domeinen zelf.Aldus is de ruimte tussen de relatief "kwetsbaar" voor de werking van diverse organische oplosmiddelen.Het volume van de orde van 20-30 kubieke Angström, die enkele van de watermoleculen past.Verschillende domeinen waarschijnlijk een volledig unieke driedimensionale structuur, die wordt geassocieerd met de uitvoering van geheel andere functies.

actieve centra

In de regel worden de actieve plaatsen zich strikt tussen domeinen.Dienovereenkomstig, elk speelt een belangrijke rol bij het verloop van de reactie.Door deze opstelling domeinen hebben aanzienlijke flexibiliteit, mobiliteit op het gebied van het enzym.Dit is uiterst belangrijk, aangezien de enzymatische functie wordt alleen uitgevoerd die verbindingen die geschikt zijn ruimtelijke positie kan veranderen.

verband tussen de lengte van het polypeptide in het lichaam van het enzym, en hoe ze complexe functies verricht, is er een direct verband.De toenemende complexiteit van de rol bereikt zowel door de vorming van het actieve centrum van de reactie tussen het katalytische domein en door de vorming van geheel nieuwe domeinen.

Sommige enzymeiwitten (voorbeelden - lysozym en glycogeen fosforylase) kan sterk variëren in grootte (129 en 842 aminozuurresten, respectievelijk), maar katalyseren de splitsingsreactie van dezelfde soorten chemische bindingen.Het verschil is dat er meer massieve en grote enzymen zijn in staat om zijn positie in de ruimte, die een grotere stabiliteit en snelheid van de reactie zorgt voor een betere controle.

belangrijkste classificatie van enzymen

Momenteel is gebruikelijk en wijdverbreid in de hele wereld is een standaard indeling.Volgens haar staat het zes grote klassen, met de relevante subklassen.We beschouwen alleen de basis.Hier zijn ze:

1. Oxidoreductasen.De functie van enzymen in dit geval - stimulering van redoxreacties.

2. Transferasen.

• -carbon resten: overschrijvingen tussen de substraten van de volgende groepen te maken.
• Overblijfselen van aldehyden en ketonen.
• acyl en glycosylbestanddelen.
• alkylresiduen (bij wijze van uitzondering, kunnen niet tolereren CH3).
• stikstofbasen.
• groepen die fosfor bevatten.

3. hydrolases.In dit geval is de enzymatische functie van eiwitten is de splitsing van de volgende soorten verbindingen:

• ester.
• glycosiden.
• esters en thioesters.
• Relations peptide type.
• obligaties van GN (met uitzondering van hetzelfde peptide).

4. Lyasen.Zij hebben de mogelijkheid te groeperen ontkoppelt met daaropvolgende vorming van een dubbele binding.Verder kan er het omgekeerde proces uit te voeren: de toetreding tot de geselecteerde groepen om obligaties te verdubbelen.

5. isomerases.In dit geval wordt de enzymatische functie van eiwitten ingewikkelde isomere katalysereacties.Deze groep omvat de volgende enzymen:

• racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• intramoleculaire oxidoreductasen.
• intramoleculaire transferases.
• intramoleculaire lyase.

6. ligases (ook wel bekend als synthetase).Ze worden gebruikt voor het splitsen van ATP onder vorming van een aantal verbindingen.

gemakkelijk te zien dat de enzymatische functie van eiwitten is ongelooflijk belangrijk, omdat ze in een zekere mate van controle over vrijwel alle reacties die per seconde in je lichaam.

Wat overblijft van het enzym na interactie met het substraat?

vaak globulair eiwit is een enzym oorsprong, het actieve centrum van die wordt vertegenwoordigd door zijn aminozuren.In alle andere gevallen omvat het centrum sterk geassocieerd met hem prosthetische groep of coënzym (ATP, bijvoorbeeld), de verbinding is veel zwakker.Katalysator genoemd holo-enzym, en het residu na verwijdering van het gevormde ATP apoenzyme.

Zo, op basis van enzymen zijn onderverdeeld in de volgende groepen:

• Simple hydrolase, lyase en isomerase, die over het algemeen geen co-enzym base bevatten.
• enzymeiwit (voorbeelden - enkele transaminase) een prosthetische groep (lipoic acid, bijvoorbeeld).Deze groep omvat vele van peroxidase.
• Enizmy, die regeneratie van het co-enzym vereist.Ze omvatten een kinase, evenals de meeste van de oxidoreductasen.
• Andere katalysatoren, waarvan de samenstelling is nog niet volledig begrepen.

alle stoffen die tot de eerste groep, worden veel gebruikt in de voedingsmiddelenindustrie.Alle andere katalysatoren vereisen zeer bijzondere voorwaarden voor de activering, en daarom werken alleen in het lichaam of in sommige laboratoriumtests.Aldus enzymatische functies - het is een zeer specifieke reactie, die bestaat in het stimuleren (katalyse) reacties in bepaalde goed gedefinieerde omstandigheden van een mens of dier.

Wat gebeurt er in de actieve site, of waarom enzymen zo effectief te werken?

We hebben herhaaldelijk gezegd dat de sleutel tot het begrijpen van enzymatische katalyse is de creatie van het actieve centrum.Het gaat over de specifieke binding van het substraat, die in deze omstandigheden veel actiever reageren.Om voor u om de complexiteit van de reacties die er uitgevoerd te begrijpen, geeft een eenvoudig voorbeeld: glucose fermentatie optreedt, moet u onmiddellijk enzymen 12!Even moeilijk interactie wordt mogelijk gemaakt door het feit dat een eiwit dat de werking van het enzym uitvoert, de hoogste mate van specificiteit.

soortspecificiteit enzymen

Het is absoluut.In dit geval wordt de specificiteit getoond enige strikt bepaalde type enzym.Aldus urease alleen reageert met ureum.Lactose melk in de reactie, is deze niet onder alle omstandigheden.Dat functioneren eiwitten enzymen voeren in het lichaam.

Daarnaast is de groep is niet ongewoon absolute specificiteit. Zoals de naam al aangeeft, in dit geval is er "gevoeligheid" strikt aan een klasse van organische verbindingen (esters, waaronder complexe alcoholen of aldehyden).Aldus pepsine, die een van de belangrijkste enzymen van de maag, vertoont enige specificiteit voor hydrolyse van de peptidebinding.Alkogoldegidraza interageert uitsluitend met alcoholen en laktikodegidraza niets maar α-hydroxy zuren splitsen.

Het gebeurt dat de enzymatische functiekarakteristiek van een bepaalde groep verbindingen, maar onder bepaalde omstandigheden, de enzymen kan handelen heel anders zijn belangrijkste "target" van een stof.In dit geval is de katalysator 'neigt "naar een bepaalde klasse van stoffen, maar onder bepaalde omstandigheden kan splitsen en andere verbinding (niet noodzakelijk equivalent).In dit geval zal de reactie veel langzamer verloopt.

trypsine bekend vermogen tot handelen peptidebindingen, maar heel weinig mensen weten dat dit eiwit dat de enzymatische werking in het maagdarmkanaal uitvoert, laten reageren met een verscheidenheid van esterverbindingen.

Ten slotte is de specificiteit is optisch.Deze enzymen kunnen communiceren met diverse stoffen vallen geheel, maar alleen onder voorwaarde dat zij een goed gedefinieerde optische eigenschappen.Zo is de enzymatische functie van eiwitten is in dit geval zeer vergelijkbaar met het werkingsprincipe van een enzym, de anorganische katalysatoren.

Welke factoren bepalen de efficiëntie van de katalyse?

Tegenwoordig wordt aangenomen dat factoren die een zeer hoge mate van efficiëntie van enzymen bepalen, zijn: concentratie

• effect.
• Effect van ruimtelijke oriëntatie.
• veelzijdigheid van de actieve plaats van de reactie.

algemeen, de essentie van de concentratie-effect niet verschilt van die in de reactie van anorganische katalyse.In dit geval is het actieve centrum gecreëerd dergelijke concentratie van het substraat, wat enkele malen hoger dan dezelfde waarde voor alle andere volumes.In het midden van de reactie selectief gesorteerd stof moleculen met elkaar reageren.Het is niet moeilijk te raden dat dit effect leidt tot verhoogde chemische reactiesnelheid door verscheidene orden van grootte.

Wanneer een standaard chemisch proces plaatsvindt, is het uiterst belangrijk, dat deel uitmaakt van de interagerende moleculen met elkaar botsen.Eenvoudig gezegd moeten de moleculen van de stof in het moment van de botsing strikt worden georiënteerd ten opzichte van elkaar.Vanwege het feit dat de actieve plaats van het enzym dergelijke omkering gedwongen wordt uitgevoerd, waarna alle onderdelen die betrokken zijn in een bepaalde regel, wordt de reactie versneld door katalyse ongeveer drie orden van grootte.

Onder de multifunctionaliteit in dit geval verwijst naar de eigenschap van alle componenten van de actieve plaats op hetzelfde moment (of sterk overeengekomen) om op te treden op het molecuul "wordt verwerkt" substantie.Hier (het molecuul) wordt niet alleen goed vast in de ruimte (zie hierboven.), Maar ook sterk verandert kenmerken.Dit alles tezamen leidt het feit dat het enzym veel gemakkelijker te treden op het substraat indien nodig.