strukturen til et protein kan representeres ved en av de fire alternativer.Hvert alternativ har sine egne særegenheter.Så er det et kvaternært, ternært, sekundær- og primærstrukturen av proteinet.
Siste på listen nivå er et lineært polypeptid kjede av aminosyrer.Aminosyrer bundet sammen med peptidbindinger.Den primære strukturen til et protein er den enkleste nivået av organiseringen av molekylet.Ved kovalente peptidbindinger mellom alfa-aminogruppen i en aminosyre og a-karboksylgruppen av et annet molekyl gir stor stabilitet.
I dannelsen av peptidbindinger i cellene aktiveres først carboxylgruppe.Når det er en sammenheng med en aminogruppe.Omtrent den samme er utført laboratorie polypeptidsyntese.
peptidbinding, er en gjentakelse enhet av polypeptidkjeden har en rekke funksjoner.Under påvirkning av disse funksjoner som ikke bare danner den primære strukturen til proteinet.De påvirker både høyere organisatoriske nivåene av polypeptidkjeden.Blant de viktigste funksjonene isolert koplanaritet (si at alle atomene som inngår i peptidet gruppe er i samme plan) med hensyn til substituenter trans-N-C-bindinger, egenskapen finnes i 2 resonans former.Peptidbinding til funksjoner inkluderer muligheten til å danne hydrogenbindinger.Karakterisert ved at hvert peptid i gruppen kan være dannet av to hydrogenbindinger med andre grupper (inkludert peptid).Men det finnes unntak.Disse omfatter peptid grupper med aminogruppene i hydroksyprolin eller prolin.De kan danne eneste hydrogenbinding.Dette påvirker dannelsen av proteinsekundærstruktur.Således vil den del der er hydroksyprolin eller prolin, er peptidkjeden lett bøyd på grunn av det faktum at det er en andre hydrogenbindende, noe som ville holde det (som regel).
navn peptider som dannes fra navnene på aminosyrer som gjør dem.Dipeptidet gi to-amino tripeptid - tre tetrapeptid - fire, og så videre.Hver polypeptidkjede (eller peptid) i en hvilken som helst lengde er til stede N-terminale aminosyren, som inneholder en fri aminogruppe, og den C-terminale aminosyren, i hvilket det er en fri karboksylgruppe.
egenskapene til proteiner.
I studere disse forbindelsene, forskere som er interessert i flere saker.Etterforskerne spesielt har forsøkt å finne ut dimensjonene, forme og bestemme molekylvekt proteiner.Det skal bemerkes at det var litt av en utfordring.Vanskeligheten er at bestemmelsen av den relative molekylvekt for å øke kokepunktet for oppløsninger av proteiner (som forekommer i andre stoff) er ikke mulig, fordi de proteinoppløsninger ikke kan koke.En definisjon av indikatoren i henhold til nedsettelse av frysepunktet for å gi unøyaktige resultater.I tillegg proteiner i ren form aldri forekommer.Imidlertid, ved anvendelse av metoder utviklet ble det funnet at molekylvekten varierer fra 14 til 45.000 eller mer.
En av de viktigste egenskapene til forbindelsene er en brøk salting.Denne prosessen er et utvalg av proteiner fra løsningen etter tilsetning av saltoppløsninger av forskjellige konsentrasjoner.
En annen viktig egenskap er denaturering.Denne prosessen skjer i utfelling av proteinene med tungmetaller.Denaturering er tap av de naturlige egenskapene.Denne prosessen involverer omdanningen av forskjellige molekyler fra hverandre bryte polypeptidkjeden.Med andre ord, det primære strukturen til proteindenaturering forblir uendret.
