Proteinele sunt substanțe organice.Acești compuși moleculari mari sunt caracterizate printr-o anumită compoziție și se descompun prin hidroliză în aminoacizi.Moleculele proteice pot fi de diferite forme, dintre care multe formate din mai multe lanțuri polipeptidice.Informații despre structura proteinei codificate în ADN, iar procesul de sinteză de molecule de proteine numite traducere.Compoziția chimică
de proteine
Proteina medie conține:
- 52% carbon;
- 7% hidrogen;
- 12% azot;
- 21% oxigen;
- 3% sulf.
moleculă proteică - un polimer.În scopul de a înțelege structura, trebuie să știți ceea ce constituie monomeri lor - aminoacizi.
Amino
Ele pot fi împărțite în două categorii: apar în mod constant și este, uneori, găsite.Primele includ monomeri 18 proteine și două amida: acidul aspartic și acidul glutamic.Uneori, există doar trei acizi.
Acești acizi pot fi clasificate în moduri diferite: de natura lanțurilor laterale, sau să le încărcați radicali, deoarece acestea pot fi împărțite la numărul de grupări COOH NC și.
structura primară a proteinei
ordinea de alternare de aminoacizi în lanțul de proteine determină niveluri ulterioare ale organizației, proprietățile și funcțiile.Principala formă de comunicare între monomeri este o peptidă.Este format din abstractizare hidrogen dintr-un aminoksloty și grupare OH a celuilalt.
Primul nivel de organizare a moleculelor de proteină - este secvența de aminoacizi este pur și simplu un lanț care determină structura moleculelor proteice.Acesta constă dintr-un "schelet" având o structură regulată.Această secvență repetitivă -NH-CH-CO-.Radicalii Anumite catene laterale de aminoacizi sunt prezentate (R), proprietățile lor determină compoziția structurii de proteine.
Chiar dacă structura de proteine molecule identice, ele diferă numai pe proprietăți care au diferite secvențe de monomeri din lanțul.Ordinea aminoacizii din proteina de gene si proteine dictează anumite funcții biologice.Secvența de molecule de monomer care sunt responsabile pentru aceeași funcție de multe ori aproape de diferite specii.Astfel de molecule - identice sau similare în organizarea și desfășurarea de diferite specii de organisme aceeași funcție - proteine omoloage.Structura, proprietățile și funcțiile de molecule viitoare deja stabilite la sinteza de aminoacizi lanț pas.
unele asemănări structura
a proteinei a fost studiat pentru o lungă perioadă de timp, și analiza structurii primare va face unele generalizări.Pentru un număr mai mare de proteine caracterizate prin prezența tuturor douăzeci de aminoacizi, dintre care multe sunt deosebit de glicina, alanina, acidul aspartic, glutamină și puțin triptofan, arginină, metionină, histidină.Excepții sunt doar câteva grupuri de proteine, cum ar fi histones.Ele sunt necesare pentru a împacheta ADN și conțin o mulțime de histidină.
doua generalizare: în proteine globulare există legi generale în alternanța de aminoacizi.Dar chiar și în activitatea biologică îndepărtat al polipeptidelor sunt fragmente mici de molecule identice.
structura secundară
al doilea nivel de organizare a lanțului polipeptidic - este locația sa spațială, care este menținută de legături de hidrogen.Există α-helix și-β cutat.Parte din lanțul de nu are o structură ordonată, aceste zone sunt numite amorf.
spirale alfa de proteine naturale. PravozakruchennayaGrupările laterale de aminoacizi în spirală orientată întotdeauna spre exterior și situate pe laturile opuse ale axei sale.Dacă sunt nepolar, este gruparea acestora pe o parte a arcului spiral obținut, care creează condițiile pentru convergență a diferitelor regiuni elicoidale.
Beta ori - alungit foarte mult spirală - tind să rămână în molecula de proteină și un număr de formular paralele și non-paralel o straturi p-cutat.
structura terțiară a proteinei
al treilea nivel de organizare a moleculei de proteină - spirale pliante, falduri și în zonele amorfe într-o structură compactă.Acest lucru se întâmplă datorită interacțiunii dintre catenele laterale ale monomerilor înșiși.Astfel de legături sunt împărțite în mai multe tipuri: legături de hidrogen
- formate între radicalii polare;
- hidrofob - între grupuri de cercetare non-polare;
- forțe electrostatice atractive (obligațiuni ionice) - între grupuri, un tarif care este opusă;
- punți disulfurice - între radicali cisteină.
ultim tip de conexiune (S = S) este o interacțiune covalentă.Punți disulfurice consolida proteine, structura lor devine mai puternică.Dar prezența unor astfel de link-uri nu neaparat.De exemplu, cisteină poate fi foarte mici în lanțul polipeptidic, sau radicali situat lângă și poate crea un "pod".
al patrulea nivel de organizare
structura cuaternare de formă, nu toate proteinele.Structura proteinei pe al patrulea nivel determinat de numărul de catene polipeptidice (protomers).Acestea sunt interconectate prin aceleași constrângeri la nivelul anterior de organizare, dar disulfurice poduri.Molecula constă dintr-un număr de protomers, fiecare are specială (sau identice) structura sa terțiară.
toate nivelurile organizației determină funcțiile care vor transporta proteinele rezultate.Structura proteinelor la primul nivel de organizare determină foarte precis rolul lor ulterioară în celulă și organism ca un întreg.Functia de proteine
greu de imaginat cât de important este rolul de proteine in activitatea celulelor.Am considerat structura lor.Funcțiile de proteine depinde în mod direct pe ea.
constructii executate funcție (structural), formează baza oricărei din citoplasmă unei celule vii.Acești polimeri sunt materialul de baza in toate membranele celulare atunci când cuprinsă într-un complex cu o lipidă.Aceasta include diviziunea celulara în compartimente, fiecare cu propria sa reacție de debit.Faptul că pentru fiecare procesele celulare complexe necesare condițiile, în special pH joacă un rol important mediu.Proteine construi pereți subțiri care împart celula în așa-numitele compartimente.Dar fenomenul a fost numit compartimentare.Funcția catalitică
este de a reglementa toate reacțiile celulei.Toate enzimele sunt proteine de origine simple sau complexe.
Orice fel de mișcare a organismelor (muschi de lucru, mișcarea protoplasmă într-o celulă, clipește cilia in simple, și așa mai departe. D.) este efectuată de proteine.Structura proteinelor le permite să se mute în fibre formă și funcție koltsa.Transportnaya este că numeroase substanțe sunt transportate prin membrana celulară proteinele transportoare specifice.Rolul
Hormonul acestor polimeri este clar la o dată: pe structura unui număr de hormoni sunt proteine, cum ar fi insulina, oxitocina.Funcția de schimb
este definită prin faptul că proteinele pot forma depozite.De exemplu, valgumin ouă, proteine din lapte de cazeină de la semințe de plante - au păstrat o cantitate mare de elemente nutritive.
Toate tendoanele, articulatii articulare, oase, copite proteine formate, ceea ce ne aduce la un alt funcțiilor lor - de sprijin.Receptorii
sunt molecule de proteine, efectuarea recunoaștere selectivă a anumitor substanțe.Într-un astfel de rol este deosebit de glicoproteine cunoscute și lectine.
factori mai importante ale imunitate - anticorpi și sistemul complement sunt proteinele de origine.De exemplu, procesul de coagulare a sângelui în funcție de evoluția fibrinogenului de proteine.Pereții interiori ai esofag si stomac sunt căptușite cu un strat protector de proteine mucoase - Licinius.Toxinele sunt, de asemenea, proteine de origine.Baza a pielii, protejând corpul animalului este colagen.Toate aceste funcții sunt proteine de protecție.
Ei bine, ultima funcție a contului - de reglementare.Există proteine care controlează funcționarea genomului.Asta este, ei reglementeze transcripția și translația.
Orice joacă un rol importante proteine, structura de proteine a fost oamenii de stiinta unriddled pentru o lungă perioadă de timp.Și acum ei sunt deschiderea de noi moduri de a folosi aceste cunoștințe.
