štruktúra proteínu môže byť predstavované jedným zo štyroch možností.Každý variant má svoje zvláštnosti.Takže, je kvartérna, ternárnu, sekundárne a primárne štruktúra proteínu.
Posledný na úrovni zozname je lineárny polypeptidový reťazec aminokyselín.Aminokyseliny dohromady spojené peptidovými väzbami.Primárna štruktúra proteínu je najjednoduchší stupeň usporiadania molekuly.Kovalentními peptidovými väzbami medzi alfa-amino skupinou jednej aminokyseliny a alfa-karboxylovou skupinou iné molekuly zaisťuje vysokú stabilitu.
Pri tvorbe peptidové väzby v bunkách aktivuje prvú karboxylovú skupinu.Akonáhle je spojenie s aminoskupinou.Približne rovnaký vykonáva laboratórne syntézy polypeptidu.
peptidovú väzbu, je opakovanie jednotka polypeptidového reťazca má rad funkcií.Pod vplyvom týchto funkcií nielen tvoria primárnu štruktúru proteínu.Ovplyvňujú ako vyššiu organizačnú úroveň polypeptidového reťazca.Medzi hlavné rysy izolovaných coplanarity (schopnosť všetkých atómov, ktoré sú zahrnuté do skupiny peptidov sú v rovnakej rovine), so zreteľom na substituentmi trans-N-C väzby, vlastnosť existujú vo 2 rezonančných formách.Peptidové väzby, aby funkcie patrí schopnosť tvoriť vodíkové väzby.Kde každý peptid skupiny môže byť tvorený dvoma vodíkovými väzbami s inými skupinami (vrátane peptidu).Avšak, tam sú výnimky.Medzi ne patrí peptidové skupiny s amino skupinami hydroxyprolín alebo prolínu.Môžu tvoriť len jednu vodíkovú väzbu.To má vplyv na tvorbu proteínovej sekundárnej štruktúry.To znamená, že časť, kde je hydroxyprolín alebo prolín je peptidový reťazec je ľahko ohýbať vzhľadom na to, že je druhá vodíkové väzby, ktoré by si to (ako obvykle).Názov
peptidy vytvorené z názvov aminokyselín, ktoré ich tvoria.Dipeptid dať dvoch amino tripeptid - tri tetrapeptid - štyri, a tak ďalej.Každý polypeptidový reťazec (alebo peptid) ľubovoľnej dĺžky je prítomný N-koncová aminokyselina, ktorý obsahuje voľnú amino skupinu a aminokyselinu C-koncový, v ktorom je voľná karboxylová skupina.
vlastnosti bielkovín.
Pri štúdiu týchto zlúčenín, vedci sa záujmom o niekoľkých otázkach.Vyšetrovatelia sa snažia predovšetkým zistiť rozmery, tvar a určovať molekulovej hmotnosti bielkoviny.Je potrebné poznamenať, že je to celkom problém.Problémom je, že stanovenie relatívnej molekulovej hmotnosti k zvýšeniu bodu varu riešenie proteínov (ako sa vyskytuje v inej látky), nie je možné, pretože proteínové roztoky nemožno varu.Definícia indikátora v súlade so znížením bodom mrazu dávať nepresné výsledky.Okrem toho, nikdy dôjsť proteíny v čistej forme.Avšak, s použitím metódy vyvinuté bolo zistené, že molekulová hmotnosť sa pohybuje v rozmedzí od 14 do 45 tisíc alebo viac.
Jednou z dôležitých vlastností zlúčenín je frakčnej solenie.Tento proces je výber proteínov z roztoku po pridaní roztokov solí rôznych koncentráciách.
Ďalšou dôležitou vlastnosťou je denaturácia.Tento proces prebieha v ukladaní proteínov s ťažkými kovmi.Denaturácia je strata prirodzených vlastností.Tento proces zahŕňa konverziu rôznych molekúl od seba prelomiť polypeptidový reťazec.Inými slovami, primárne štruktúra denaturáciu proteínov zostáva bezo zmeny.
