enzýmy (enzýmy) - vysokej molekulovej hmotnosti organické zlúčeniny bielkovinovej povahy, subjekt, ktorý plnil úlohu biologických katalyzátorov.
mechanizmus pôsobenia enzýmov
objasniť mechanizmy katalytickej pôsobenie enzýmov, je jedným zo základných problémov, a nie len naliehavé problémy enzymológia, ale moderné biochémie a molekulárnej biológie.
Dlho pred tým, ako boli k dispozícii čisté enzýmy a objasnenie ich povahy, stali sa presvedčenie, že rozhodujúce pre realizáciu procesu enzymatické má spojenie s podkladom enzýmu.Pokusy o detekciu enzýmu v komplexe s substrátu pre dlhú dobu neviedol k úspechu, pretože je tento komplex labilná, je to veľmi rýchlo rozkladá.Použitie spektroskopia umožnila identifikovať komplexy enzým-substrát pre katalázy, peroxidázy, lieh, flavinzavisimyh enzýmy.
metóda röntgenové analýzy sa získa mnoho dôležitých informácií o štruktúre a katalytických mechanizmov pôsobenia enzýmov.Táto metóda bola použitá na nadviazanie pripojenia substrát analógy s enzýmami, lyzozým a chymotrypsínu.
Niektoré priamy dôkaz o existencii enzým-substrát komplexov podarilo dostať na miesto, kde jedna z fáz katalytického cyklu enzýmu je viazaný k substrátu kovalentnou väzbou.Príkladom je reakcia hydrolýzy n-nitrofenyl-acetátu, katalyzovanej chymotrypsín.V zmesi s enzýmom chymotrypsín éteri sa acetyluje na hydroxylové skupiny reaktívne zvyšok serínu.Táto fáza je rýchla, ale atsetilhimotripsina hydrolýza za vzniku acetátu a voľný chymotrypsín je podstatne pomalší.Z tohto dôvodu, v prítomnosti n-nitrophenylacetate hromadia atsetilhimotripsin ktorú možno ľahko detekovať.
substrátu v prítomnosti enzýmu kompozícia môže "úlovku" od prenos komplexné nestabilné EÚ v inaktívne forme, napríklad, pôsobením komplexu enzým-substrát, borohydrid sodný, má silný vplyv na zníženie.Taký komplexný ako stabilné kovalentné derivát bol detekovaný v enzýmu aldolázy.Bolo zistené, že molekula substrát reaguje s e-amino skupinou lyzínu.
substrát reaguje s enzýmom v určitej časti, ktorá sa nazýva aktívnym centre, alebo jadro enzýmu.Pod
aktívneho centra, alebo jadrá, realizovať enzýmového proteínu časť, ktorá sa pripojí k podkladu (kofaktorov,), a spôsobuje, že enzymatické vlastnosti molekuly.Aktívne miesto určuje špecifickosť a katalytickú aktivitu enzýmu by mala byť určitá miera obtiažnosti štruktúry je upravený v blízkosti prístup a interakciu s molekulou substrátu, alebo jeho časti sa priamo podieľajú na reakciu.
rozlišovať medzi funkčné skupiny zahrnutá v "katalyticky aktívne" časť enzýmu, a tvoriaci časť poskytuje špecifickú afinitu (väzby substrátu na enzým) - tzv kolík, alebo "kotvu" (alebo adsorpcie časť aktívneho miesta enzýmu).
mechanizmus účinku teória enzýmu vysvetľuje Michaelis-Mentenové.Podľa tejto teórie, proces prebieha v štyroch fázach.
mechanizmus pôsobenia enzýmov: Aj fáze
medzi podkladom (S) a enzýmu (E) získať pripojenie - tvoril enzým-substrát komplex EÚ, v ktorom sú súčasti spojené kovalentnej, iónovej, vody a ostatných dlhopisov.
mechanizmus účinku enzýmov IІ fázy
substrát pod vplyvom príslušného enzýmu sa aktivuje a bude k dispozícii príslušným katalýzy reakcie EÚ.
mechanizmus pôsobenia enzýmov IІI etapa
Catalysis zaväzuje EÚ.Táto teória je potvrdené experimentálnymi štúdiami.
Napokon, IV fáza je charakterizovaná uvoľňovaním enzýmu E a reakčné produkty R. sekvencie transformáciou môže byť zobrazený nasledovným spôsobom: E + S - EÚ - EÚ * - E + P.
špecifickosť pôsobenie enzýmov
Každý enzým pôsobí na konkrétne substrát, alebo skupiny látok, ktoré majú podobnú štruktúru.Špecifickosť pôsobenie enzýmov je vzhľadom k podobnosti konfigurácie aktívneho miesta a substrátom.V procese interakcie enzým-substrát vytvorený komplex.
